Ферменттер - Негізгі сұрақтары
- Ферменттiк реакциялардың кинетикасы
- Михаэлис-Ментен тендеуі мен константасы
- Фермент белсенділігін тежеу
- Ферменттердiң атауы (номенклатурасы) және топтастыруы
- Ферменттердiң практикалық маңызы
Ферменттiк реакциялардың кинетикасы - Ферменттiк реакциялардың кинетикасы - ферменттiң әсерiмен жүзеге асатын химиялық
- реакцияның жүру жылдамдығы. Ферменттiк реакциялардың жылдамдығы фермент пен
- субстраттың концентрациясына, ортаның рН көрсеткiшiне, ортаның температурасына тәуелдi.
- Ферменттiк реакция жылдамдығы фермент концентрациясына тура пропорционалды,
- субстраттың концентрациясы және басқа факторлар тұрақты болу керек.
- Ферменттік реакция жылдамдығы субстраттың концентрациясына тәуелділігі гипербола түрінде.
- Фермент молекуласында субстратпен байланысатын бөлiктер саны өлшеулi. Ферменттiң осы
- бөлiктерi субстратпен толық байланысқанда, фермент субстратпен қанығады. Сондықтан
- субстраттың концентрациясы өссе де, реакцияның жылдамдығы өзгермейдi. Ферменттiк
- реакциялардың ерекшелiгi: ферменттi субстратпен қанықтыру.
- Әр фермент белгiлi бiр рН интервалында белсенді. Мысалы, пепсин ортаның рН-ы 1,5-3-ке тең
- болғанда белсенді, трипсин ортаның рН-ы 7,5-7,8-ге тең болғанда белсенді. Фермент белсенділiгiне
- ортаның рН мәнінің әсерi аминқышқылы қалдықтарының бүйiрлiк топтарының иондалатын
- қасиеттерiне байланысты.
- Ферменттер қызметтiң атқаратын оптималды температура 30-40о аралығында болады. Ортаның
- температурасы жоғарыласа немесе төмендесе, ферменттiң белсенділiгi төмендейдi.Жоғары
- температураның әсерiнен фермент молекуласының құрылымы өзгереді, фермент-субстрат
- комплексі ыдырау мүмкiн.
Михаэлис-Ментен тендеу мен константасы - Михаэлис пен Ментен ферменттi субстратпен қанықтыру жағдайын зерттедi де фермент
- әсерiнiң және фермент кинетикасының жалпы теориясын шығарды. Ферменттiк реакция
- былай жүзеге асырылады:
- Реакцияның бірiншi кезеңiнде фермент (Е) пен субстрат (S) қайтымды реакцияласады да,
- фермент-субстрат комплексi (Михаэлис-Ментен комплекс) түзiледi. Реакцияның екiншi
- кезеңiнде фермент-субстрат комплексiнен реакцияның өнiмi және бос фермент түзiледi.
- Ферменттiк реакцияның жалпы тењдеуiн былай жазуға болады:
- k1 k3
- Е + S ES Е + Р,
- k2
- k1, k2, k3 - тура және керi реакциялар жылдамдығының константалары.
- Ферменттiк реакцияларда субстраттың концентрациясы ферменттiң концентрациясынан
- әлдеқайда жоғары. [S] >> [E]. Михаэлис-Ментен теориясы бойынша субстраттың шамалы
- ғана мөлшерi өнiмге (Р) айналдырылғанда реакцияның жылдамдығы анықталады.
- Vmaх [S]
- v = – Михаэлис-Ментен тењдеуі.
- Km + [S]
- Vmax – реакцияның максималды жылдамдығы, [S] –субстраттыњ концентрациясы, Km - Михаэлис константасы.
- k2+ k3
- Km =
- k1
- Реакцияныњ жылдамдығы максималды жылдамдықтың жартысына тең болғанда, v = Vmax / 2
- Михаэлис константасының шамасы субстраттың концентрациясына тең болады, Km = [S].
Фермент белсенділігін тежеу - Клеткада ферменттiк реакциялар ерекше заттармен реттеледi. Бұл
- заттардың кейбiреуі ферменттiң белснділiгiн арттырады, екiншi заттар
- төмендетедi, тiптi тежейдi. Ферменттi активтендiретiн заттар –
- активаторлар, ал тежейтiн заттар ингибиторлар (тежегiштер) деп аталады.
- Тiрi организмде жүзеге асатын биохимиялыќ жүйелердiң жылдамдығы
- реакцияны катализдейтiн ферменттiң белсенділiгiн тежеу арқылы
- реттеледi. Мысалы, көмiрсулар гликолиз процесi арқылы пируватќа дейiн
- өзгередi. Гликолизде, 10 реакциядан құрылған ферменттiк жүйеде,
- фосфофруктокиназа деген фермент бiр реакцияны катализдейдi. Осы
- ферменттiң белсенділiгiн тежеу арқылы гликолиз процесiнiң жылдамдығы
- реттеледi.
- Тежегiштердiң әсерi қайтымсыз және қайтымды болады.
Ферменттiң тежегіштері - Қайтымсыз тежелу – ферменттiң белсенділiгi бұрынғы
- қалпына қайта келмейдi (1).
- Қайтымды тежелу - ферменттiң қайтымды тежелуi бәсекелес
- және бәсекелес емес тежелу түрлерiне бөлiнедi.
- Бәсекелес тежегiш (2) құрылымы бойынша субстратқа
- ұқсайды, сондықтан субстратқа бәсекелес болады, ферменттiң
- активті орталығымен байланысады да, фермент-тежегiш
- комплексiн түзедi. Фермент-тежегiш комплексі реакцияның
- өнiмiне айналмайды.
- Бәсекелес емес тежегiштердiң (3) құрылымы субстратқа ұқсас
- емес, сондықтан ферменттiң активті орталығымен
- байланыспайды, басқа маңызды бөлiгiмен байланысады.
- Бәсекелес емес тежегiштердің ферментпен байланысуының
- нәтижесiнде молекуласының кеңiстiк құрылымы өзгередi де,
- оның активті орталығында қайтымды өзгерiстер жүзеге
- асырылады. Бұл ферменттiң қайтымды инактивациялануына
- себеп болады. Бәсекелес емес тежегiштердiң тежелу деңгейi
- тежегiштiң ғана концентрациясына тәуелдi, субстраттың
- концентрациясына тәуелдi болмайды. Бәсекелес емес
- тежегiштер бос ферментпен де, фермент-субстрат
- комплексiмен де байланысады, нәтиже-сiнде активті емес
- комплекс түзiледi:
Ферменттердің топтастыруы - Ферменттердің топтастыру мен атаулардың негiзiне ферменттер
- катализдейтiн реакциялардың түрi алынған. Осы топтастыру бойынша
- ферменттер 6 класқа бөлiнедi:
- Оксидоредуктазалар - тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейтiн
- ферменттер.
- Трансферазалар - атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып,
- ауыстыратын биохимиялық реакцияларды катализдейтiн ферменттер.
- Гидролазалар - гидролиздеу реакцияларын катализдейтiн ферменттер.
- Лиазалар - субстраттың ыдырауы нәтижесiнде оның молекуласында қос
- байланыстың түзiлуiн және қос байланыс бойынша химиялық топтардың
- қосылуын катализдейтiн ферменттер.
- Изомеразалар - заттардың молекулаiшiлiк өзгерiстерiн катализдейтiн
- ферменттер.
- Лигазалар (синтетазалар) - екi молекуланың қосылуы арқылы жаңа
- Органикалық қосылыстардың синтезiн катализдейтiн ферменттер. Бұл
- реакция АТФ молекуласында пирофосфат байланыстың ыдырауымен
- қосарланған.
Ферменттердiң атауы (номенклатурасы) - Ферменттердiң әр класы топтарға және топшаларға бөлiнедi.Осындай топтастыру бойынша
- ферменттер ерекше шифр арқылы белгiленедi. Әр ферменттiң шифры төрт саннан тұрады, санның арасы
- нүктемен бөлiнедi. Бiрiншi сан ферменттің жататынын негiзгi класын көрсетедi. Екiншi сан класс
- тармағын көрсетедi, мысалы, оксидоредуктазаларда екiншi сан донор молекуласында тотығатын топтың
- түрiн белгiлейдi, мысалы, 1 - СН-ОН-топты, 2 альдегид, кетон топты белгiлейдi. үшiншi сан класс
- тармағының тармақшасын көрсетедi. Оксидоредуктазаларда үшiншi сан реакцияға қатынасатын
- акцепторды белгiлейдi, мысалы, 1 - коферменттi (НАД- немесе НАДФ-тi), 2 – цитохромды белгiлейдi.
- Төртiншi сан класс тармағының iшiндегi ферменттiң нөмірiн көрсетедi. Мысалы, ферменттiң шифры –
- 1.1.1.4, бұл фермент оксидоредуктаза, СН-ОН тотықтыратын реакцияны катализдейдi, реакцияның
- акцепторы НАД немесе НАДФ, тармақтың iшiндегi нөмірi – 4.
- Ферменттiң атауы субстрат атауынан және -аза жұрнағы қосылған катализдейтiн реакцияның атауынан
- құрылады, мысалы, аланинрацемаза. Ферменттердiњ тривиалдық (iскерлiк) атаулары екi жолмен пайда
- болады: фермент катализдейтiн реакция атауына -аза жұрнағы қосылады. Мысалы, декарбоксилазалар
- декарбоксилдену реакцияларын катализдейдi; фермент әсер ететiн субстраттың атауына -аза жұрнағы
- қосылады. Мысалы, аргиназа деген фермент аргинин аминқышқылына әсер етедi. Кейбiр ферменттердiң
- тарихи қалыптасқан атаулары бар. Мысалы, пепсин, трипсин, папаин, эластаза, т.б. Бұл атаулар да
- пайдаланылады.
Ферменттердiң практикалық мањызы - Ферменттердi әр түрлi өнеркәсiптерде, мысалы, тамақ өнеркәсiбiнде, тоқыма өнеркәсiбiнде пайдаланады. Себебi, ферменттер уытсыз, ортаның жайлы жағдайларында қызмет атқарады, субстрат ретiнде арзан, жеңiл алынатын шикi заттарды пайдаланады. Ферменттер өзiнiң бiрегей қасиеттерiн клеткадан бөлiп алѓанда да саќтайды. Ферменттердi µнеркєсiптерде пайдалану экономикалыќ жєне экологиялыќ жаѓынан ќолайлы (пайдалы).
Достарыңызбен бөлісу: |
