экзопептидазы , гидролизующие крайние пептидные связи с N-
или С-конца полипептидной цепи, и
эндопептидазы , гидролизующие внутренние
полипептидные связи. В зависимости от каталитических особенностей активного
центра различают тиоловые катепсины (в каталитическом центре содержится цистеин),
аспарагиновые или
карбоксикатепсины (в каталитическом центре – аспарагиновая
кислота) и
сериновые (каталитический центр содержит серин).
По оптимуму действия при определенном значении рН и характеру пептидных
связей, атакуемых соответствующими катепсинами, последние сходны с протеиназами,
действующими на пищевые белки в процессе их переваривания в желудочно-кишечном
тракте.
В результате тканевого гидролиза белков, являющегося необходимым условием их
обновления, образуются свободные аминокислоты, участвующие в формировании
аминокислотного пула.
Главными закономерностями использования аминокислот из аминокислотного
пула являются: использование аминокислот для биосинтеза специфических для данного
организма белков, превращение аминокислот до конечных продуктов с освобождением
до 15% энергии метаболизма, специфические пути обмена отдельных аминокислот и их
групп с образованием различных биологически активных веществ (биогенные амины,
гормоны); использование продуктов обмена аминокислот (азотистых и безазотистых)
для биосинтеза других соединений – жирных кислот, кетоновых тел, глюкозы. Таким
образом, фонд свободных аминокислот в клетке отражает интенсивность процессов
поступления и использования аминокислот.
Из сказанного следует, что пути метаболизма аминокислот в клетках
характеризуются большой сложностью и разветвленностью.
Важнейшими реакциями, лежащими в основе вышеназванных путей
использования свободных аминокислот, являются реакции
