Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю
жүктеу/скачать 4,3 Mb. Pdf көрінісі
|
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant
| ти‑
розин‑специфичные (PTP) и фосфатазы двойной специфично‑ сти (DsPTP), которые дефосфорилируют не только фосфотиро- зины, но и фосфосерины/фосфотреонины. Семейства тирозиновых фосфатаз PTP и DsPTP обладают незначительной гомологией, но при этом у них есть ряд прин- ципиально сходных структурных характеристик. Во-первых, молекулы фосфатаз, несмотря на низкую сте- пень сходства аминокислотных последовательностей, форми- руют пространственно сходные каталитические домены. Во-вторых, в каталитическом центре ферментов находится мотив (V/I)HCXAGXGR(S/T)G, который содержит остаток ци- стеина, необходимый для образования фосфат-ферментного по- средника. Этот цистеин занимает положение, оптимальное для нуклеофильной атаки фосфорной группы. Он находится в рас- щелине, в которую проникает фосфорилированный аминокис- лотный остаток при взаимодействии фермента с субстратом. В-третьих, последовательность внешней области каталитиче- ского домена, которая определяет субстратную специфичность ферментов, является характерной для всех тирозиновых фос- фатаз. Примечательно, что в данной области молекулы DsPTP не имеют никакой гомологии с серин/треониновыми фосфата- зами. Специфичность фосфатаз зависит от двух особенностей суб- страта: • наличие фосфорилированного аминокислотного остатка; • положение, которое занимает этот остаток, или иными сло- вами — фланкирующие последовательности. Последовательности внешней области каталитического до- мена фосфатаз узнают поверхность субстрата (последовательно- сти, фланкирующие фосфорилированный остаток). Глубина рас- щелины, в которой находится мотив с существенным остатком цистеина, соответствует длине фосфорилированного остатка суб- страта. У тирозин-специфичных фосфатаз глубина щели в ка- талитическом центре соответствует длине остатка фосфотиро- коВалентная модификация Сигнальных поСредникоВ 181 зина, тогда как остатки фосфосеринов и фосфотреонинов слиш- ком короткие, чтобы взаимодействовать с цистеином. По этой причине тирозин-специфичные фосфатазы дефосфорилируют только остатки фосфотирозина. Фосфатазы двойной специфич- ности формируют каталитическую щель меньшей глубины, поэтому при наличии соответствующих последовательностей, окружающих фосфорилированный остаток, эти ферменты мо- гут осуществлять дефосфорилирование не только остатков фос- фотирозина, но также фосфосеринов и фосфотреонинов. Счи- тают, что фосфатазы двойной специфичности являются усечен- ной версией тирозин-специфичных фосфатаз. жүктеу/скачать 4,3 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|