Значение, Структура и принципы функционироВания Сигнальных СиСтем клеток
24
и карбоксильной группой C-концевого глицина убиквитина.
Убиквитинирование является одной из возможных посттранс-
ляционных модификаций белков
наряду с фосфорилированием,
гликозилированием и др.
Процесс убиквитинирования в большинстве случаев не огра-
ничивается присоединением одной молекулы убиквитина. Бе-
лок может нести одну или несколько убиквитиновых молекул,
а также полиубиквитиновые цепочки разной формы и длины.
Большая часть убиквитинированных белков несут полиубикви-
тиновые группы. Конъюгация
двух молекул убиквитина осу-
ществляется путем образования изопептидной связи между
C-концевым глицином и
ε
-аминогруппой одного из
семи остат-
ков лизина убиквитина. Первоначально были обнаружены по-
лиубиквитиновые цепочки, в которых убиквитины соединены
друг с другом через лизин-48.
Однако позже было показано,
что все семь лизинов убиквитина могут участвовать в образо-
вании полиубиквитиновых групп. Если в процессе полиубик-
витинирования используются лизиновые
остатки в одном поло-
жении, то образуются линейные цепочки. При использовании
нескольких сайтов самоконъюгации возможно образование раз-
ветвленных полиубиквитиновых структур. Особенности поли-
убиквитиновой цепочки, то есть
ее длина и сайты самоконъю-
гации, имеют решающее значение в определении судьбы убик-
витинированного белка.
Ковалентная модификация белков путем убиквитинирования
имеет чрезвычайно разнообразное значение
для функциональ-
ной активности клеток. Можно выделить три основные группы
функций, для которых имеет значение убиквитинирование.
Достарыңызбен бөлісу: