Ақуыз алмасуы. Аминқышқылдарының жасушааралық өзгерістері, ақуыздардың ферментативті гидролизі
жүктеу/скачать 16,06 Kb.
|
био срс
|
СРС 14 Ақуыз алмасуы. Аминқышқылдарының жасушааралық өзгерістері, ақуыздардың ферментативті гидролизі 1. Белоктардың алмасуы. 2. Аминоқышқылдардың жасушаішілік өзгерістері. 3. Белоктардың ферментативті гидролизі.\ 1. Асқорыту жолында белоктар амин қышқылдарына дейін ыдырауға кенеледі. Асқорыту сөлдерінің әсерімен азық белоктары амин қышқылдарына дейін ыдырайды. Белоктар амин қышқылдары, төмен молекулалы пестидтер және простетикалық топтың құрамды бөлігі түрінде сіңіріледі. Олардың сіңірілетін жері – ішектің шырышты қабығындағы эпителий клеткаларының ішкі қуысына бағытталған жағындағы өте нәзік талшық іспеттес иректі өскіндер. Сіңірілген белоктардың өнімі қақпа көктамыры арқылы бауырға түседі. Амин қышқылдары бауыр көктамырынан үлкен қанайналым шеңберіне өтіп органдар, тканьдер және клеткаларға тартылады, біраз бөлігі лимфа жүйесіне түседі. Амин қшқылдарының көп мөлшері белоктарды, кейінгі біраз бөлігі- гормондар, ферменттер және басқа биологиялық активті заттарды синтездеуге, ал қалған бөлігі аминсізденіп қайтадан аминденіп энергетикалық шикізат ретінде және липидтердің, көмірсулардың, нуклеин қышқылдарының биологиялық түзілуіне материал болып пайдаланылады. 2. Амин қышқылдары барлық тірі организмдерде жүретін азотты заттар (гормондардың, витаминдердің, медиаторлардың, пурин және пиримидин негіздерінің, алкалоидтардың т.б. заттардың негізгі де бастапқы қосылыстары болып саналады) алмасуына қатысады, жануарлар мен өсімдіктер организмдерінің барлық ақуыздарының (протеиндерінің) мономерлері қызметін атқарады. Жасушалардағы протеиндер биосинтезіндегі амин қышқылдарының ақуыздағы орындарын генетикалық код анықтайды. Микроорганизмдер мен өсімдік организмдерінің көпшілігінде, оларға қажет амин қышқылдарының барлыгы түгелімен, аталган организмдерде түзіледі, ал адам мен жануарлар организмдерінде алмаспайтын амин қышқылдары түзілмейді, олар тек дайын түрінде ғана тамақ пен азықтың құрамымен организмге келеді. Адам организмі қажетті амин қышқылдарының жартысынан астамын өздігінен синтездей алады. Ал сегіз аминқыщқылын адам организмі синтездей алмайды. Олар ауыстырылмайтын аминқышқылдары деп аталады. Организмде синтезделмейтін аминқышқылдарын адам қоректік заттармен қабылдауы керек. Барлық аминқышқылдары мал етінің құрамында болатындықтан, ет аминқышқылдарының негізгі көзі болып саналады. Ал әр өсімдіктің құрамында өзіне тән жеке аминқышқылдары болады. 3. Гидролиздің ферментативті әдістері протеолиттік ферменттердің ңдамалы әсеріне негізделген, пептидті байланысты үзіп жаңа аминқышқылдарының түзілуіне әкеледі. Көбіне пепсин, фенилаланин, тирозин және глутамин қышқылынан, трипсин –аргенин және лизин, химотрипсин трип-тофан, тирозин және фенилаланин қышқылдарынан құралған байланыстардың гидролизін тездетеді. Басқа ферменттер қатары , мысалы: субти –лизин,, проназе және басқа бактерияларды протелаздарда толық емес белок гидролизіне қолданылады. Нәтижесінде полипептидті тізбек майда –ұсақ пептидтерге ыдырайды. Яғни оларды бір-бірінен электрофорездік және хромотографиялық әдіспен өздеріне тән өзгеше пептидті карталарын аламыз. Әрі қарай әрбір жеке пептидтегі аминоқышқылдарының кезегін анықтай отырып, полипептид тізбегінің 1-реттік құрылымын қалыптастырумен бітеді. Пептидті карта құау әдісі «Саусақ іздері» деген атпен белгілі, оны гомологиялық белоктардың 1-реттік құрылымының ұқсастығы мен айырмашылығын анықтауға қолданады. Белок қандай да бір протеолиттік ферментпен инкубирленеді, көбіне белок порциялары пепсинмен де сондай-ақ трипсинмен де инкубирленеді. Бұл кезде гидролиз соңында қатаң анық пептидтің байланысқан қысқа пептидті қоспа түзіледі, оларды хромотографиялық әдіспен бір бағытта оңай бөлуге болады және электрофорез әдісімен 90 градус бұрыш жасай біріншісінен бастап бөлуге болады. Онан кейін мәселе әрбір пептидтен бөлінген аминқышқылдарының кезекті ретпен орналасуына, барлық молекуланың 1-реттік құрылымының беелгіленуіне жіне сәйкестенуіне байланысты шешіледі. Белок молекуласындағы аминқышқылдарының белгілі ретін анықтауға рентген құрылымды анализді қолдануға болатыны жоғарыда айтылады. Осы мәселені шешуге тағы бір жаңа тәсіл белок молекуласындағы аминқышқылдарының ретпен кезектесіп орналасуына, яғни матрицалық рибонуклейн қышқылдарының кодындағы нуклеотидті кезекпен орналасу мақсатын көрсетуге болады. жүктеу/скачать 16,06 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|