Обмен простых белков и аминокислот


Пепсин является эндопептидазой и расщепляет в белках пептидные



Pdf көрінісі
бет12/85
Дата31.07.2020
өлшемі0,64 Mb.
#75870
1   ...   8   9   10   11   12   13   14   15   ...   85
Байланысты:
Обмен простых белков и аминокислот

Пепсин является эндопептидазой и расщепляет в белках пептидные 

связи, образованные карбоксильной группой любой аминокислоты и 

аминогруппами ароматических аминокислот – фенилаланина и 

тирозина  

Медленнее  могут  гидролизоваться  связи:  ала-ала,  ала-сер,  а  также 

образованные  с  участием  глутаминовой  кислоты.  Не  расщепляются 

пепсином протамины, гистоны, протеогликаны. 




- 8 - 

 

Оптимум действия пепсина лежит при рН 1,0 – 2,5 



 

Помимо протеазной активности пепсин обладает ˝сычужным˝ 

действием, т.е. способностью створаживать молоко 

Это  действие  заключается  в  том,  что  казеиноген,  содержащийся  в 

молоке  в  виде  растворимой  кальциевой  соли,  под  действием  пепсина 

подвергается  ограниченному  протеолизу  и  превращается  в  казеин, 

кальциевая соль которого не растворима в воде и выпадает в осадок – молоко 

створаживается.  При  этом  оно  задерживается  в  желудке  на  время, 

необходимое для расщепления белков. У грудных детей, а также в четвертом 

желудочке 

жвачных 

животных 

(сычуге) 

створаживание 

молока 

осуществляется под действием особого фермента – реннина (химозина). 

 

Гастриксин близок к пепсину как по молекулярной массе (31500), так и 

по  механизму  действия.  Оптимум    рН  3,0  –  3,5.  Гастриксин  гидролизует 

пептидные  связи,  образованные  дикарбоновыми  аминокислотами.  Как  и 

пепсин,  он  образуется    из  пепсиногена,  однако  в  значительно  меньшем 

количестве. 

Пепсин и гастриксин гидролизуют белки до смеси полипептидов. 

Основная масса белков расщепляется в кишечнике под влиянием протеаз 

панкреатического и кишечного соков. 





Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   8   9   10   11   12   13   14   15   ...   85




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет