Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю



Pdf көрінісі
бет218/271
Дата07.02.2022
өлшемі4,3 Mb.
#90459
түріУчебное пособие
1   ...   214   215   216   217   218   219   220   221   ...   271
Байланысты:
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant

протеиновыми киназами
фермен-
тами, которые катализируют перенос 
g
-фосфата ATP на специ-
фический аминокислотный остаток белка-мишени. Фосфатные 
группы в белковых молекулах могут быть связаны с различ-
ными аминокислотными остатками: серинов, треонинов, тиро-
зинов, гисти динов и др. Дефосфорилирование фосфопротеинов 
осуществляется 
протеиновыми фосфатазами
.
Посттрансляционная обратимая модификация белков путем 
фосфорилирования/дефосфорилирования, или 
киназно‑фосфа‑
тазный цикл
, является важным регуляторным механизмом. 
Введение или удаление фосфатной группы способствует суще-
ственному перераспределению зарядов в белковых молекулах, 
что в значительной степени отражается на их пространствен-
ной структуре и активности.
Косвенным подтверждением важности фосфорилирования 
белков является наличие у эукариот большого количества ге-
нов, кодирующих протеиновые киназы и фосфатазы. Например
в геноме дрожжей обнаружено более 120 генов различных про-
теинкиназ, а геном человека, по некоторым оценкам, кодирует 
более 1000 этих ферментов. В растениях 
Arabidopsis thaliana
идентифицировано 175 серин/треониновых киназ и около 100 
фосфатаз. Кроме того, значительное количество цитоплазмати-
ческих белков эукариотических клеток (примерно третья часть) 
имеют ковалентно связанный фосфат.
Фосфорилирование и дефосфорилирование оказывают про-
тивоположное действие на субстрат. Эти процессы являются 
своеобразными переключателями активности функциональных 
белков. При этом общей зависимости между наличием фосфат-
ной группы (или нескольких групп) и состоянием белка не су-
ществует. Одни белки в фосфорилированном состоянии перехо-


передача Сигнала Внутри клетки
162
дят в активную форму, а другие, наоборот, — ингибируются. 
(Напомним, что под активностью следует понимать не только 
лишь каталитическую активность ферментов, но и способность 
белков взаимодействовать с иными сигнальными партнерами, 
то есть способность передавать сигнал).
Значительное количество белков имеют множественные 
сайты фосфорилирования, которые могут иметь различное на-
значение. Например, в молекулах рецептор-подобных киназ 
одна часть сайтов фосфорилирования необходима для модули-
рования каталитической активности, а другая участвует в фор-
мировании связывающей поверхности, необходимой для взаимо-
действия с другими белками. Переключение активности может 
осуществляться по принципу «все или ничего» или иметь гра-
диентный характер, то есть введение фосфорных групп не про-
сто «включает» или «выключает» белок, а усиливает или ос-
лабляет его активность.
Присоединение остатков фосфорной кислоты к молекулам 
белков осуществляется не только протеинкиназами, но и фер-
ментами другого типа — 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   214   215   216   217   218   219   220   221   ...   271




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет