Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев
жүктеу/скачать 1,75 Mb. Pdf көрінісі
|
turtabaev-biohimia
|
|| | - С - (NН-СНR-СО) 3 – N - Əрбір карбонил топ тізбектің бойында орналасқан төртінші NН— тобымен сутектік байланыс түзеді. Əрбір a -спиральдің бір айналымында 3,6 амин қышқылдарының қалдығы бола- ды, спиральдің əр қадамы 0,54 нм. β -құрылымды да спираль деп қарастыруға болады, бірақ олар созылған спираль түрінде болады. Полипептидтік тізбектің қатпарланған бөлшектері (құрылым) антипараллельді жəне параллельді болуы мүмкін. Егер қатпарланған тізбек кейін бұрылып, өзіне-өзі паралель бағытталса, онда антипаралельді b – құрылым түзіледі (4, 5-су- реттер). Полипептидтік тізбек бұрылған жерінде b -иіліс пайда бола- ды. b -иіліс жүйелі, бір сутектік байланыспен бекітіледі, бір ізділік пен орналасқан төрт амин қышқылдары кіреді. Паралельді β -құ- ры лым жинақталған кезде полипептидтік тізбектің кесінділері бір бағытта орналасады. Қатпарланған қабаттар ( b -құрылым) бір полипептидтік тізбек бойында ғана емес, сонымен қатар, молекулада бір-біріне жақын жатқан полипептидтік тізбектер тобының арасында да болады. 39 Белок молекуласының спиральдену (шиыршықтану) деңгейі бе локтардың түріне байланысты. Айталық, парамиозин деген белоктың спиральденуі 100% болса, гемоглобинде 75%, химо- трипсиногенде небəрі 11% деп қарастыруға болады. β –құрылымда полипептидтік тізбек формасы созылған, зигзаг тəрізді болып келеді. Амин қышқылдар арасындағы қашықтық 0,35 нм, бұл a– спиральдегі қашықтықтан ~ 3 есе үлкен. Амин қышқыл қалдығы бір b -құрылым бойында екіге тең. Белок молекуласындағы a -спиральдің болуы əр белокта əр- түрлі жəне əр белок макромолекуласына жеке ерекшелік береді. Мысалы, миоглобинде құрылымының негізін құрастыратын a –спираль болса, химотрипсин молекуласы a – спиральденбеген. жүктеу/скачать 1,75 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|