Екі амин қышқылдарының арасында пептидтік байланыстың пайда болуы. Белоктардың құрамына кіретін жиырма амин қышқылдарын әртүрлі тәсілдермен жіктеуге болады. Әдетте амин қышқылдарын химиялық құрылысы және олардың бүйіріндегі радикалдардың қасиеттері арқылы жіктейді. Белоктың құрамындағы амин қышқылдарының көптеген қасиеттері тек бүйірдегі химиялық топтардың табиғатына байланысты.
Пептидтік байланыс құрылатын реакция (конденсация)
Бірқатар полярлы емес немесе гирдрофобты болып бір топқа бірігеді. Оған R-тобы алифатикалық көмірсулар болатын бес амин қышқылдары жатады (олар – аланин, валин, лейцин, изолейцин және пролин). Екі амин қышқылдарында ароматикалық сақина болады (фенилаланин мен триптофан) және бір амин қышқылының R–тобының құрамында күкірт атомы болады (ол - метионин). Полярлы амин қышқылдарымен салыстырғанда бұл амин қышқылдарына тән қасиет - олардың суда өте баяу еритіндігі. Химиялық құрылысы тұрғысынан пролин қалған 19 амин қышқылдарынан ерекше өзгеше және ол имин қышқылына жатады. Он екі амин қышқылдары R-топтары зарядталмаған полярлы немесе гидрофильді амин қышқылдарына жатады. Олардың жетеуі (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин және глутамин) рН-тың физиологиялық мәнінде электрлік бейтарап қасиет көрсетеді, ал үшеуі (лизин, аргинин, гистидин) негіздік амин қышқылдар болып келеді, яғни, олар оң зарядталуға бейім. Екі амин қышқылдары – аспарагиндік және глутамидік қышқылдар қышқылдық қасиет көрсетеді, сондықтан олар теріс зарядталған. Аспарагиндік және глутаминдік қышқылдарының бүйір тізбегінде карбоксильді топ (- COOH) бар. Екі негіздік амин қышқылдарының (лизин мен аргинин) бүйір тізбегінде амин тобы (-NH2) бар. Полипептидтің
пептидтің құрамындағы амин қышқылдарының тізбегін жазғанда оны N-ұшынан бастап оқиды. Бұлшық еттің белогы – миозиннің құрамында
Достарыңызбен бөлісу: |