Tipi ағзалардың химиялық қүрамы. Бейағзалық заттар
Ферменттер және олардың каталитикалық құрамы. Ферментативті реакциялардың кинетикасы. Ферменттер құрамы: термолабильділік, белсенділігі және РН оптимумы
жүктеу/скачать 338,37 Kb.
|
Тірі организмдердің химиялық құрамы
| Ферменттер және олардың каталитикалық құрамы. Ферментативті реакциялардың кинетикасы. Ферменттер құрамы: термолабильділік, белсенділігі және РН оптимумы.
Ферменттер (лат.fermentum - «ашу») немесе энзимдер (гр. ζύμη - «ішінде», гр. ἔνζυμον «ашытқы») — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялы реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассеина (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды. Ферменттердің құрылымы. Күрделі жəне əртүрлі жасушалық зат алмасу процесіне көптеген биокатализаторлар – ферменттер (энзимдер) қатысады, олар табиғаты ақуыз заттар. Каталитикалық қасиеттеріне байланысты ферменттер орасан көп химиялық реакциялардың жылдам жүруін қамтамасыз етеді. Қазіргі таңда биологиялық объектілерден бөліп алынған бірнеше жүздеген ферменттердің түрлері белгілі. Ферменттер неорганикалық катализаторлардан бірқатар белгілері арқылы ерекшеленеді: 1. Ферменттер неорганикалық катализаторлармен салыстырғанда өте жұмсақ жағдайларда (төменгі температура, қалыпты қысым, рН көрсеткішінің орта мəні) жəне тиімді жұмыс істейді. Мысалы, каталаза ферментіндегі небары 1мг темір 10 млрд. рет жылдам əрекет етеді жəне 10 т неорганикалық темірдің орнын басады. 2. Əрбір фермент белгілі бір реакцияны немесе бір типтегі реакциялар тобын ғана жылдамдатады. 3. Жасушадағы ферментативтік реакциялардың жылдамдығы реттелген, соның салдарынан барлық қосылыстардың қажетті мөлшері қатаң сақталады. Ағзалардан бөліп алынған ферменттер өзінің каталитикалық қасиеттерін жоғалтпайды. Олардың химия, тамақ, жеңіл жəне фармацевтика өндірісінде қолданылуы осыған негізделген. Молекулалық құрамына қарай ферменттер жай жəне күрделі болып келеді. Бірінші жағдайда ферменттер жай ақуыз түрінде болады, ал екінші жағдайда ферменттердің құрамында ақуыздан басқа табиғаты ақуызға жақын емес қосалқы топтар кездеседі. Жай ферменттерге асқорытуға қатысатын трипсин жəне химотрипсин мысал бола алады. Күрделі ферменттерге пиридоксальфермент, уреаза, каталаза жатады. Күрделі ферменттерге тəн ерекшелік ондағы ақуыз қосалқы топтың каталитикалық белсенділігін күрт жоғарлатады, ал қосалқы топ ақуыздық бөлікті тежейді. Жай ферменттерде биокаталитикалық қызметті белсенді орталық деп аталатын ақуыз молекулаларының бір бөлігі атқарады. Бұл бөлік үйлесімді белгілі бір аминоқышқылдардың радикалдары. Көбіне ферменттердің белсенді орталығында серин, гистидин, триптофан, аргинин, цистеин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылының қалдықтары кездеседі. Ферменттердің белсенді орталығын түзуші аминоқышқылдардың қалдықтары біріңғай полипептидтік тізбектің əртүрлі нүктелерінде орналасады. Сондықтан белсенді орталық ақуыз молекуласы өзіне тəн үшіншілік құрылымына ие болған кезде пайда болады. Ферменттердің белсенді орталығының ерекше бөлігі – субстратпен байланысқа жауапты, ферментативтік өзгеріске ұшырайтын субстраттық орталық деп аталатын бөлігі. Ферменттердің белгілі бір субстратқа қатысты спецификалық əрекеті ферменттің субстраттық орнының құрылымы мен субстраттың құрылымының арасындағы геометриялық үйлесімділікпен анықталады. Көп жағдайда субстраттың ферментке жабысуы субстрат орталықта орналасқан лизиннің ε-аминотоп радикалының қатысуымен жүреді. Осындай ролді көбіне глутамин қышқылы радикалының карбоксил тобы, сондай-ақ цистеин радикалының сульфгидриль тобы атқарады. Белсенді орталықтан басқа тағы бір орталық – аллостерикалық орталық. Ол белсенді орталықтан алшақ орналасқан фермент молекуласының бөлімі. Ферменттің каталитикалық белсенділігінің кейде жоғарылауына, кейде төмендеуіне байланысты белсенді орталықтың конфигурациясы өзгеріп отырады. Зарядтарды алып келуші аминоқышқыл радикалдары қағидаға сай фермент глобуласының жоғарғы бетіне қарай бағытталған, ал көптеген гидрофобты аминоқышқыл радикалдары молекуланың ішіне қарай бағытталады жəне бір немесе бірнеше гидрофобтық ядроға бірігеді. Ферменттер əсерінің механизмі. Ферменттер катализатор болғандықтан өздігінен, бірақ өте баяу жылдамдықпен жүретін химиялық процестерді тездетеді. Барлық басқа катализаторлар сияқты реакция энергиясының төмендеуінің арқасында химиялық реакция жылдамдығын жоғарлатады. Химиялық процестер кезінде жұмсалатын қосылыс бірқатар аралық жағдайлардан өтеді жəне бос энергия айтарлықтай төмендейді. Ферментативтік катализ механизмінде басты ролді фермент-субстрат кешені атқарады, ферменттің үштік құрылымы өзгереді, ол фермент бен субстрат молекулаларының кеңістіктегі үйлесімділігінің жақсаруына септігін тигізеді. Ферменттер əсерінің механизімі Ферментативтік реакцияның бірінші сатысында фермент жəне субстрат ковалентті немесе басқадай байланыспен байланысқан қосылыс түзіледі. Екінші сатыда субстрат өзімен байланысқан фермент əсерінен белсенді күйге көшіп, өзгерістерге ұшырайды, химиялық реакцияға түсуге ыңғайлы қалыпқа көшеді. Үшінші сатыда химиялық реакция жүреді. Соңғы сатыда пайда болған реакция өнімі фермент-өнім кешенінен босап шығады. Егер ферментті Е, субстратты S, белсенді субстратты S* , реакция өнімін Р деп белгілесек, онда процесс ізбе-ізділігін былай көрсетуге болады: E+S ↔ ES ↔ ES* ↔ EP ↔ E + P Ферменттер классификациясы. Жасушаның жеке құрылымдық элементтеріндегі əрекеттер де, сондай-ақ бүтіндей жасушаның өзіндегі əрекеттер де ферменттердің қатысуымен ғана өтеді. Сондықтан жасушадағы барлық биохимиялық процестер ферментативтік болып есептеледі. Катализдейтін реакцияның түріне сəйкес ферменттер алты негізгі топқа бөлінеді: 1) оксиредуктазалар, 2) трансферазалар, 3) гидролазалар, 4) лиазалар, 5) изомеразалар, 6) лигазалар. Оксиредуктазалар. Сутегі атомының немесе электрондардың тасымалдануын катализдейді. Дем алу жəне ашу процестеріне қатысады. Олардың іс əрекетінің нəтижесінде органикалық заттардан энергия бөлінеді. Бұл топқа дегидрогеназалар жатады: 1) анаэробты дегидрогеназалар, олардың белсеңді тобына НАД жəне НАДФ кіреді, мысалы, глицератдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа жəне 2) аэробты дегидрогеназа, олардың тобына НАД немесе НАФ,. Мысалы, малатдегидрогеназа, кето-глутурутдегидрогеназа. Сонымен қатар, осы топқа оксигеназа – субстрат молекуласына оттегі атомдарының енуін катализдейтін ферменттер жатады. Трансферазалар. Фосфор қышқылының қалдығы – фосфортрансфераза, аминотоптың қадығы – аминотрансферазалар сияқты атомдардың тасымалдануын катализдейді. Гидролазалар. Күрделі органикалық қосылыстардың судың қатысуында гидролизін катализдейді, мысалы, эстеразалар (липазалар, пектин экстеразалар), карбогидразалар (лактаза, инвертаза, амилаза, целлюлаза), протеаза (петидазалар, протеиназалар). Лиазалар. Əр түрлі топтардың субстрат молекуласынан гидролитикалық емес жұлынуды катализдейді, мысалы, аминоқышқылдардың декарбоксилазалары, альдолазалар, енолазалар. Изомеразалар. Органикалық заттарды изомерлеріне айналуын катализдейді, мысалы, триозофосфатизомераза 3-фосфоглицеральдегидтің диоксиацетон-фосфатқа айналуын катализдейді. Лигазалар. Төмендегідей схема бойынша АТФ молекуласының бір уақытта ыдыраған екі морлекуланың қосылуын катализдейді: В + АТФ = ВФ + АДФ А + ВФ = АВ + Ф 27 Осылайша пируваткарбоксилаза пировиноград қышқылынынан жəне СО2-ден щавель сірке қышқылының синтезін катализдейді. Ақуыз молекулалары өте үлкен, сондықтан ферменттердің молекулалық массасы миллионнан асады. Бірақ молекулалық массасы 1000 болатын ферменттер де бар. Ферменттердің ерекшелігі деп оның белгілі бір субстратқа тигізетін əсерін түсінеміз, мысалы сахароза тек сахарозаны, уреаза тек мочевинаға əсер етеді де оның изомерлеріне əсер ете алмай ды. Өзінің ерекшелігін фермент каталитикалық орталық арқылы білдіреді. Бұл орталықты ферменттік ақуыздың молекуласында аминоқышқылдары белгілі аминоқылдық ретпен жəне кеңістіктік конфигурациясы бар аминоқышқылдық тізбек құрайды. Ферменттердің бір бөлігі күрделі ақуыздар – құрамына ақуыздық бөліктен басқа апоферменттер жəне ақуыздық емес бөлігі - коферменттер болатын протеидтер болып келеді. Көп жағдайларда дəрумендердер коферменттер болады. Мысалы, сірке қышқылының пировиноград қышықылынан пайда болуын катализдейтін пируватдекабоксилаза құрамына тиамин (витамин В1) кіреді. Дегидрогеназалардың құрамына көбінесе рибофлавин (витамин В2) кіреді. Ферменттер молекуласында металл ионадарына ие болатын комплекстер бола алады. Металдар электрондар тасымаолауына қатысады деп есептейді. Кем дегенде 15 металдар ионның, соның ішінде микроэлементтердің ферменттерді белсеңдендіретіні əйгілі. Коферменттер катализдейтін реакцияның табиғатын анықтайды. Атқаратын функцияларға қатысты, оларды уш топқа бөлуге болады: 1) Сутек атомдарын немесе электрондарды тасымалдайтын коферменттер. Олар тотығу-тотықсыздану ферменттері – оксиредуктазалармен байланысты. 2) Атомдар тобын тасымалдайтын коферменттер. Олар трансферазалармен байланысты. 3) Көміртек байланысының синтезін, ыдырауын жəне изомеризациясын катализдейтін коферменттер. Бұл топ лиазалар, изомеразалар жəне лигазалардйң əсерімен байланысты. Бірінші топқа құрамына никотин-амид кіретін топтар жатады.Олар нуклеотидтер – пиридин туындылары болып келеді. Бұл топқа никотинамидадениндинуклеотид (НАД) жəне ниеотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) жатады. Бұл коферменттер дегидрогеназа құрамына кіреді де спирт, оксиқышқыл жəне кейбір аминоқышқылдардың сəйкес алдегидтенріне, кетондар мен кетоқышқылдардың айналуына қатысады (1 сүр). Екі коферменттердің де (НАД жəне НАДФ) құрамына субстраттанэлектрондан немесе протондар жұбын тасымалдайтын, мысалы этил спиртінің алкогольдегидрогеназаның қатысуымен тотығуында, никотн-амид кіреді. Коферменттердің екінші тобына аденозинтрифосфат (АТФ) кіреді,қосылу энергиясына өте бай,монохондрияд синтезделеді. Əрбір макроэргитикалық, фосфооангидридтық молекчула байланысындағы гидролититикалық бөлінуде АТФ-тің 30 кДж\моль-і бөлінеді. АТФ-тің АДФ-қа ауысуында бөлінетін энергия фосфорланған қосылысқа ауысады немесе жылу түрінде бөлінеді. Коферменттің үшінші тобына а-кетокислоттың кетосахарға ауысуына қатысатын: 1. тиаминпирофосфат кіреді. Бұл фермент пируватдекарбоксил құрамына кіреді. Тиаминпирофосфат пируват декарбоксилденуіне ғана қатыспай, кетаглутар қышқылының тотығу декарбоксилденуінде, -қышқылдар жəне дикетондардың пайда болуы мен ыдырауында да қатысады. 2. биотин ферментке кофермент ретінде кіреді жəне ері кабоксиметилдеу реакциясын катализдейді; бұл реакцияларда биотин СО2 тасымалдаушысы болып əсер етеді. Бұл кезде АДФ-қа ауысатын АТФ қатар жүреді, мысалы, пируваттан щавель-сірке қышқылының пайда болуында. Ферменттердің көбісі жасуша ішінде орналасады. Бірақ көп клеткалар клетка қабырғасының сыртқы бетінде орналасады, мысалы целлюлоза жəне крахмал гидролазалары. Эндоферменттер көп жағдайда клетка органоидтарында орналасады, бірақ цитоплазмада да бола алады, мысалы ашу процесін катализдейтін ферменттер – фосфогексоизомераза, альдолаза, пентоз циклінің ферменттері. жүктеу/скачать 338,37 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|