передача Сигнала Внутри клетки
156
тельно заряженными и гидрофобными аминокислотными остат-
ками. Причем заряженные и гидрофобные группы располага-
ются на противоположных поверхностях
a
-спирали (рис. 48-Г).
Раскрытая молекула кальмодулина взаимодействует отрица-
тельно заряженным участком центральной
a
-спирали с поло-
жительно заряженной поверхностью амфифильной
a
-спирали
белка-мишени, а гидрофобными участками терминальных до-
менов — с гидрофобной поверхностью
a
-спирали белка-ми-
шени. Кальмодулин, таким образом, обхватывает амфифиль-
ную спираль белка-мишени и стимулирует изменение его про-
странственной структуры и активности.
Снижение концентрации ионов кальция приводит к обрат-
ному эффекту — ионы Ca
2+
диссоциируют от CAM, а декальци-
нированный кальмодулин теряет сродство с мишенями.
У Arabidopsis выявлено семь генов, кодирующих четыре
изоформы кальмодулина (CAM1/CAM4, CAM2/CAM3/CAM5,
CAM6, CAM7). Эти изоформы незначительно отличаются друг
от друга по аминокислотной последовательности. Так CAM1/
CAM4 и CAM7 отличаются между собой четырьмя аминокислот-
ными остатками, а кальмодулины CAM2/CAM3/CAM5 и CAM6
отличаются от CAM7 всего одной аминокислотой. Несмотря
на минимальные различия, кальмодулин CAM7 существенно
отличается от трех других изоформ по функциям. CAM7 яв-
ляется транскрипционным регулятором. Как было показано,
CAM7 способен непосредственно взаимодействовать с промото-
рами ряда свето-индуцируемых генов и модулировать актив-
ность их экспрессии.
Достарыңызбен бөлісу: