Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю
жүктеу/скачать 4,3 Mb. Pdf көрінісі
|
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant
| протеиновыми киназами
— фермен- тами, которые катализируют перенос g -фосфата ATP на специ- фический аминокислотный остаток белка-мишени. Фосфатные группы в белковых молекулах могут быть связаны с различ- ными аминокислотными остатками: серинов, треонинов, тиро- зинов, гисти динов и др. Дефосфорилирование фосфопротеинов осуществляется протеиновыми фосфатазами . Посттрансляционная обратимая модификация белков путем фосфорилирования/дефосфорилирования, или киназно‑фосфа‑ тазный цикл , является важным регуляторным механизмом. Введение или удаление фосфатной группы способствует суще- ственному перераспределению зарядов в белковых молекулах, что в значительной степени отражается на их пространствен- ной структуре и активности. Косвенным подтверждением важности фосфорилирования белков является наличие у эукариот большого количества ге- нов, кодирующих протеиновые киназы и фосфатазы. Например, в геноме дрожжей обнаружено более 120 генов различных про- теинкиназ, а геном человека, по некоторым оценкам, кодирует более 1000 этих ферментов. В растениях Arabidopsis thaliana идентифицировано 175 серин/треониновых киназ и около 100 фосфатаз. Кроме того, значительное количество цитоплазмати- ческих белков эукариотических клеток (примерно третья часть) имеют ковалентно связанный фосфат. Фосфорилирование и дефосфорилирование оказывают про- тивоположное действие на субстрат. Эти процессы являются своеобразными переключателями активности функциональных белков. При этом общей зависимости между наличием фосфат- ной группы (или нескольких групп) и состоянием белка не су- ществует. Одни белки в фосфорилированном состоянии перехо- передача Сигнала Внутри клетки 162 дят в активную форму, а другие, наоборот, — ингибируются. (Напомним, что под активностью следует понимать не только лишь каталитическую активность ферментов, но и способность белков взаимодействовать с иными сигнальными партнерами, то есть способность передавать сигнал). Значительное количество белков имеют множественные сайты фосфорилирования, которые могут иметь различное на- значение. Например, в молекулах рецептор-подобных киназ одна часть сайтов фосфорилирования необходима для модули- рования каталитической активности, а другая участвует в фор- мировании связывающей поверхности, необходимой для взаимо- действия с другими белками. Переключение активности может осуществляться по принципу «все или ничего» или иметь гра- диентный характер, то есть введение фосфорных групп не про- сто «включает» или «выключает» белок, а усиливает или ос- лабляет его активность. Присоединение остатков фосфорной кислоты к молекулам белков осуществляется не только протеинкиназами, но и фер- ментами другого типа — жүктеу/скачать 4,3 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|