Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю
жүктеу/скачать 4,3 Mb. Pdf көрінісі
|
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant
10прк қосымша.Бөкеш Инабат
| S
mall u biquitin-like mo difier), NEDD8 ( Ne uronal-precursor cell- expressed d evelopmentally d ownregulated protein 8), ISG15 ( I FN- s timulated g ene 15 ), FAT10 ( F - a djacent t ranscript 10 ) и другие. Убиквитинированием называют образование изопептидной связи между ε -аминогруппой остатка лизина белка-мишени M Q I F V K T L T G K T I T L E V E P S D T I E N V K A K I Q D K E G I P P D Q 1 5 6 10 11 15 20 25 27 29 30 33 35 40 41 45 48 50 55 60 63 65 70 75 76 Q R L I F A G K Q L E D G R T L S D Y N I Q K E S T L H L V L R L R G G Рис. 8. Аминокислотная последовательность молекулы убиквитина Значение, Структура и принципы функционироВания Сигнальных СиСтем клеток 24 и карбоксильной группой C-концевого глицина убиквитина. Убиквитинирование является одной из возможных посттранс- ляционных модификаций белков наряду с фосфорилированием, гликозилированием и др. Процесс убиквитинирования в большинстве случаев не огра- ничивается присоединением одной молекулы убиквитина. Бе- лок может нести одну или несколько убиквитиновых молекул, а также полиубиквитиновые цепочки разной формы и длины. Большая часть убиквитинированных белков несут полиубикви- тиновые группы. Конъюгация двух молекул убиквитина осу- ществляется путем образования изопептидной связи между C-концевым глицином и ε -аминогруппой одного из семи остат- ков лизина убиквитина. Первоначально были обнаружены по- лиубиквитиновые цепочки, в которых убиквитины соединены друг с другом через лизин-48. Однако позже было показано, что все семь лизинов убиквитина могут участвовать в образо- вании полиубиквитиновых групп. Если в процессе полиубик- витинирования используются лизиновые остатки в одном поло- жении, то образуются линейные цепочки. При использовании нескольких сайтов самоконъюгации возможно образование раз- ветвленных полиубиквитиновых структур. Особенности поли- убиквитиновой цепочки, то есть ее длина и сайты самоконъю- гации, имеют решающее значение в определении судьбы убик- витинированного белка. Ковалентная модификация белков путем убиквитинирования имеет чрезвычайно разнообразное значение для функциональ- ной активности клеток. Можно выделить три основные группы функций, для которых имеет значение убиквитинирование. жүктеу/скачать 4,3 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|