Нəруыздың қатесіз синтезделуін қамтамасыз ететін механизмдер Тірі организмдердің негізін құрайтын белоктардың маңызды ролін Ф. Энгельс: «Тіршілік-белокты денелердің тіршілік ету әдісі»
жүктеу/скачать 99,93 Kb.
|
Мол.био
|
Нəруыздың қатесіз синтезделуін қамтамасыз ететін механизмдер Тірі организмдердің негізін құрайтын белоктардың маңызды ролін Ф. Энгельс: «Тіршілік-белокты денелердің тіршілік ету әдісі»-деп көрсеткен болатын. Белок - организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым болып келеді. Онда 51-53% көміртегі, 16-18% азот, 7% сутегі, 21-23% оттегі, 0,7-1,3% күкірт болады. Кейбір белоктарда бұған қосымша фосфор да кездеседі. Үрмебұршақ, соя, күнбағыстың тұқымында белоктың мөлшері едәуір көп болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен олардан белокты бөліп алу қиын емес. Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен белок амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды.[3] 2.1.1 Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тікелей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және NH2 тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда минус заряд, қышқыл ортада NH2 тобы диссоциацияланғанда плюс заряд пайда болады. Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады.[3] Амин қышқылдарына оптикалық активтік тән. Олардың ерітіндісі арқылы полярланған сәулені өткізгенде сәуленің поляризация бағыты өзгереді. Оптикалық активтік кеңістіктік изомерияға, яғни хиралды көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орналасуына байланысты. Мысалы аланин амин қышқылы екі түрлі болып кездесуі мүмкін. Өсімдік клеткасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті амин кышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метионии, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады Белок синтезінің барысында олар дың көпсанды гидрофобты (гр. "һуdог" -су, "рһоЬоs" - қорқу) бүйірлік топтары белок глобуласының ішіне жиылуға тырысады, себебі судан құтылуына мүмкіндік туады. Сол кезде барлық полярлық топтар белок молекуласының үстіне жиылады, онда бұл түзілімдер сумен және басқа полярлық топтармен арақатынас жасай алады. Пептидтік топтар өздеріде жеткілікті полярлы, сондықтан сутектік байланысты бір-бірімен және полярлық бүйірлік топтармен құруға тырысады. Осындай жолмен белок глобуласының ішіндегі, түгелге жуық полярлық топтардың жұптасуы жүреді. Сөйтіп, сутектік байланыстар белок молекуласының түйінінде бір полипептидтік тізбектегі әртүрлі бөлшектерінің арақатынасында басты роль атқарады. Сонымен қатар, олар белок молекуласының үстіндегі арақатынастарда да маңызды орын алады. Цитоплазмадан тыс белоктар (секреторлык белоктар немесе клетка үстіндегі белоктар), бір полипептидтік тізбектің әртүрлі бөлшектерінің арасында косымша коваленттік байланыстар түзеді. Мысалы, цистеиннің екі SH-топтарының арасындағы дисульфидтік байланыстар ( SS-көпіршелер деп те аталады), түйінделген полипептидтік тізбектің көршілес келетін бөлшектерінің арасында жүреді, олар клеткадан тыс белоктардың кеңістіктегі құрылымын тұрақтандырады; дұрыс түйінделу үшін дисульфидтік байланыстың қажеті жоқ. Генетикалық кодтың ашылуы және белоктың организмнен тыс синтезі ғылымдағы тірі табиғаттың бірлігі жөніндегі мәселені мүлде жаңаша қойды. Бұл жаңалық белокты қолдан синтездеу әдісін меңгеру және бұл арқылы тірі материяның мәнін неғұрлым терең танып білу жолындағы маңызды қадам болып табылады.[1] Белоктың құрылымы жөніндегі ДНҚ-дағы ақнараттың сырын ашу. Клеткадағы құрғақ массасының жартысынан көбінің үлесі белоктарға тиеді және клетканың құрылымын, қызметін, өсуін және дифференциациясын қолдау процестеріне осы белок синтезінің зор әсері тиеді. Белок синтезінің басы ДНҚ-ның көшірмесін информациялық РНҚ (и-РНҚ) арқылы алудан басталады дегенмен, оған қосымша дайындайтын бір қатар басқа кезеңдер қажет: әдеттегі 20 амин қышқылдарының әрқайсысына оларға тән тасымалдаушы РНҚ молекуласы, ал рибосомалардың суббірліктеріне - кейбір көмекші молекулалар жалғасуы тиіс. Белок синтезі барысында барлық осы компоненттер клетканың цитоплазмасында жиналып рибосомалық комплекс (жинақ) құрады. Мұнда болатын жалғыз и-РНҚ молекуласы бірте-бірте рибосоманың бойымен жылжи бастайды да оның нуклеотидтер бір ізділігі сәйкес амин қышқылдар бір ізділігіне аударылады (трансляцияланады), осының нәтижесінде белгілі белок тізбегі түзіледі. Белок синтезінің сатыларын зерттеу тәжірибелері in vintro жүйесінде (клеткадан тыс) өткізілген, оған рибосома, аминоацил-т-РНҚ қосымша факторлар және энергия көзі қосылған. Бұл жүйелерде in vintro мен салыстырғанда белок синтезінің жылдамдығы бір қатар төмен болуы мүмкін.[1] 2.2.4 Белок синтезі - өте күрделі процесс. Белок синтезінің негізінде жатқан молекулалық процестер өте күрделі. Олардың көпшілігі жазылып суреттелгенмен толық мазмұнын, айталық транскрипция, репарация және ДНҚ-ның репликациясы тәрізді түсіндіру әзір мүмкін емес. Мысалы, белок синтезінде РНҚ молекулаларының кез келген бір класы емес, үш класы (иРНҚ, тРНҚ және рРНҚ) қатысады, бірақ неге бұлай болатыны айқын түсінікті емес. Сондықтан белок синтезінің егжей-тегжей негізінен, әліде белгілі бір теорияда жалпыланбаған жалаң факты ретінде қабылдауымыз керек.[1] Белок синтезінің процесінде басты агент ролін тРНҚ молекулалары атқарады. Оларға полимеризацияланбай тұрып, яғни полипептидтерге бірікпей тұрып, амин қышқылдары жалғасады. тРНҚ-ның молекуласына карбоксилдік ұшымен қосыла отырып, амин қышқылдары белсенді түрде энергияға бай түрге айнала ды, ол өз бетімен пептидтік байланыс түзе алады, сөйтіп полипептидтерді синтездеуге мүмкіндік туады. Бұл белсенділік процесі - белок синтезіне қажетті кезең, себебі бос амин қышқылдары полипептидтік тізбекке тікелей жалғаса алмайды. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекке дәл сол амин қышқылы қосылуы керектігі амин қышқылына байланысты емес, оны тіркеп алған тРНҚ молекуласына тәуелді. Мұны бір ерекше әсем тәжірибенің көмегімен анықтауға мүмкін болды, онда ерекше тРНҚ-ға жалғанған амин қышқылын химиялық әдіспен басқа амин қышқылына (цистеинді аланинге) айналдырған. Кейін мұндай будан молекулалар клеткасыз жүйеде жұмыс істегенде, дұрыс емес амин қышқылы белок тізбегіне сол тРНҚ "қызмет" жасағанда үнемі қосылып отырған.[1] Кодты табысты шешу үшін қалыпты жағдайда белсендірілген амин қышқылы мен оған сәйкес тРНҚ молекуласының әрекеттесу механизмнің дәлдігіне байланысты. иРНҚ-ны сәтті шешу үшін кодондағы негіздермен тРНҚ молекуласындағы антикодондар дәл жұптасуы қажет жүктеу/скачать 99,93 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|