Ақуыздардың биологиялық рөлі



Дата03.01.2022
өлшемі17,19 Kb.
#108585
Байланысты:
Akuyzdardyn
[Balakaev M.B.] Sovremennuei kazahsky yazuek. Sint(BookSee.org), А1 Оқулық 2016 Қарағанды қ

Ақуыздардың биологиялық рөлі

Сандық тұрғыдан белоктар макромолекулалардың ең маңызды тобын құрайды. Ақуыздардың бірқатар ерекше функциялары бар:

- биокаталитикалық, барлық ферменттер ақуызды заттар;

- пластик, белоктар жасушалар мен тіндердің маңызды құрылымдарының бөлігі болып табылады;

- реттеуші, гормондардың көпшілігі ақуыз-пептидтік сипатта болады;

- қорғаныс, белоктар - иммуноглобулиндер - организмді бөгде антигендердің әсерінен қорғауды қамтамасыз етеді;

- тыныс алу, эритроциттер құрамындағы ақуызды гемоглобин оттегінің тіндерге және СО2-нің өкпеге жеткізілуін қамтамасыз етеді;

- тасымалдау, ағзаға маңызды көптеген заттардың қан арқылы өтуі белоктармен бірге жүреді.

Салмағы 70 кг адам ағзасында шамамен 10 кг ақуыз бар, рациондағы ақуыздардың тәуліктік мөлшері 100 г құрайды.Азот бар басқа қосылыстардың организмдегі үлесі аз, сондықтан организмдегі азот балансы анықталады ең алдымен белоктар алмасуы арқылы жүреді. Көмірсулар мен липидтерден айырмашылығы, белоктар мен олардың құрамына кіретін аминқышқылдары организмде сақтала алмайды.

Организмдегі белоктар мен амин қышқылдарының конверсиясы

Асқазан-ішек жолында организмге тамақпен бірге енетін ақуыздар протеолитикалық ферменттердің (пептид гидролаза, пептидаза, протеаза) әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Ішкі пептидтік байланыстар эндопептидазалармен (пепсин, трипсин және химотрипсин), терминалдық байланыстар экзопептидазалармен (карбоксипептидазалар және аминопептидазалар) бөлінеді. Эндо және экзопептидазалар бірге аминқышқылдарының түзілуіне ақуыз гидролизін әкеледі.

Түзілген амин қышқылдары содан кейін ішек қабырғаларына сіңіп, қанмен тасымалданғаннан кейін, оларды қолданудың әртүрлі тәсілдерімен жасушаларға қосады, олардың бастысы - өз ақуыздарының синтезі. Аминқышқылдарының едәуір бөлігі қан арқылы бүкіл организмге таралады және физиологиялық мақсаттарда қолданылады. Амин қышқылдары құрамында белгілі бір азот бар қосылыстар - пурин және пиримидин нуклеотидтері, креатин және басқаларының синтезіне қатысады. Катаболизмнің алғашқы сатысында бөлінетін аминқышқылдарының азотын организмнің қажеттілігіне байланысты анаболикалық процестерде қолдануға болады. , сондай-ақ азот алмасуының соңғы өніміне енгізілген - мочевина және организмнен шығарылады. Азотсыз аминқышқылдарының көміртегі қалдықтары көбінесе кето қышқылдарын түзеді, олар басқа тотыққан көмірсутектердің жалпы катаболизм жолдары бойынша одан әрі ыдырайды. Катаболизмнің жалпы жолдарына енгізілген аминқышқылдары энергия көзі бола алады. Аминқышқылдарды қолданудың негізгі тәсілдері күріш.

Дене аминқышқылдарының пулын жасайды, ол келесі көздермен толықтырылады:

- тағамдық аминқышқылдары;

- өздерінің ақуыздарының катаболизмі кезінде пайда болатын аминқышқылдары;

- жасушалардың өздері синтездейтін аминқышқылдары.

Бұл кезде организмдегі аминқышқылдарының синтезделу мүмкіндігі айтарлықтай шектеулі. Кесте 7 синтез көздерінің жоқтығынан жасушалармен синтезделмейтін алмастырылмайтын амин қышқылдарын көрсетеді, сондықтан олардың тамақ белоктарында болуы міндетті болып табылады. Сондай-ақ организмде аз мөлшерде синтезделуі мүмкін ішінара маңызды емес амин қышқылдары, ал синтездеу үшін маңызды амин қышқылдары қажет болатын шартты түрде маңызды емес амин қышқылдары ажыратылады. Қажетсіз амин қышқылдарының қажеттілігін басқа қосылыстардан синтездеу арқылы толтыруға болады.

Амин қышқылының құрамы белоктың биологиялық құндылығын анықтайды. Маңызды амин қышқылдарының мөлшері неғұрлым жоғары болса, оның тағамдық құндылығы соғұрлым жоғары болады. Тамақтанудағы толық ақуыздар - қажетті сандық және сапалық қатынаста маңызды аминқышқылдары бар белоктар.

Аминқышқылдарының жалпы алмасу жолдары

Аминқышқылдарының метаболизмінің кең тараған жолдарына дезаминдену, трансаминдену және декарбоксилдену реакциялары жатады:

Трансаминация (трансаминация) реакциялары аминқышқылдарының метаболизмінің жалпы жолдары арасындағы ең маңызды реакциялар болып табылады. Олар глюконеогенез процесінде және жаңа амин қышқылдарының пайда болуында үлкен рөл атқарады. Бұл реакцияның мәні амин тобының аммиактың аралық түзілуінсіз амин қышқылынан кето қышқылына қайтымды ауысуы болып табылады. Трансаминаза (аминотрансфераза) ферменттері трансаминдену реакцияларын катализдейді; пиридоксалды фосфат (В6 витаминінің белсенді түрі) кофермент ретінде қызмет етеді.

Трансаминдеуге көптеген аминқышқылдары қатысады (лизин, треонинді қоспағанда), ең белсенділері глутамин және аспарагин қышқылдары, олар жануарлардың тіндеріндегі екі спецификалық аминотрансферазаның - аспартат аминотрансфераза мен аланинаминотрансферазаның көп мөлшерімен байланысты.

Аминотрансферазалар α-кетоглутараттан жаңа амин қышқылдарының синтезіне қатысады. Сәйкес кето қышқылдары тамақпен қамтамасыз етілсе, бұл синтез маңызды аминқышқылдарын өндіруге де мүмкін.

Дезаминдену - бұл амин тобы аммиак түрінде бөлінетін реакция. Дезаминация механизмдері әр түрлі болуы мүмкін:

а) редуктивті дезаминдену (қаныққан май қышқылының пайда болуымен)

б) гидролитикалық дезаминдену (карбон қышқылының қышқылының түзілуімен)

в) дезаминденуді жою (қанықпаған май қышқылдарының түзілуімен)

г) тотығу дезаминациясы (кето қышқылдарының түзілуімен). Адамдарда тотығу дезаминациясы аминқышқылдарының катаболизмінің негізгі жолы болып табылады.

Тотығу дезаминациясының екі түрі бар: тікелей және жанама. Егер дезаминдену кезінде амин тобы бірден аммиакқа айналса, онда реакция тікелей тотықтырғыш дезаминдену деп аталады. Тікелей тотығу дезаминациясы аэробты және анаэробты жағдайда да болуы мүмкін:

1. Аэробты тура тотығу дезаминациясы сәйкесінше FAD және FMN коферменттерінің қатысуымен D-аминқышқылы және L-аминқышқылы оксидазаларымен катализдейді. Жасушаларда оксидазалар катализдейтін реакциялар баяу жүреді.



2. Анаэробты тікелей тотықтырғыш дезаминдену тек L-глутамин қышқылы үшін болады және глутамат дегидрогеназа ферментімен катализделеді. Фермент организмдегі барлық жасушалардың митохондрияларында болады (бұлшықет жасушаларын қоспағанда).

Достарыңызбен бөлісу:




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет