Белоктар. Нуклеин қышқылдары



Дата07.05.2020
өлшемі32.63 Kb.

Белоктар. Нуклеин қышқылдары.

Белоктар- молекулалары әр түрлі аминқышқылдарының

қалдықтарынан құралған күрделі табиғи полимерлер (биополимерлер).

Белоктар- өсімдіктер, жануарлар және адам тіршілігіндегі аса маңызды

заттар. Олар организмде тіршілік үшін маңызы зор қызметтерді атқарады.

Клетка цитоплазмасы, ядролар, терінің сыртқы қабаты, ми, жүйке,

бұлшық ет, шаш, жүн, тұйақ, мүйіз, қан, т.б. негізінен, әр түрлі

белоктардан құралған.

Осы айтылғандардан белоксыз тіршілік жоқ екенін білуге болады.

Неміс филосыфы Ф.Энгельстің айтуы бойынша: «Тіршілік дегеніміз-

белокты денелердің өмір сүру тәсілі».

Белоктар- сыртқы түрі, физикалық түрі, құрылымы, атқаратын

қызметтері қандай алуан болса, өздері де соншама әр түрлі болады.

Белоктар- тірі организмдердің әр түрлі физикалық-химиялық

процестер жүретін энергия көзі болып есептеледі. Әрбір белок белгілі бір

қызмет атқарады. Организмде жүретін әрбір реакцияның өзіне тән жеке

белок өршіткіші болады.

Сонымен белоктар Жер бетіндегі бүкіл тіршіліктің негізін және

организмде әр алуан қызметтерді атқарады.

14-кесте


Белоктардың организмдерде атқаратын қызметтері.

Клетканың құрылыс материалы

Мысалы, коллаген, қабықша,

мембраналық белоктар

Тасымалдаушы

Әр түрлі заттарды тасымалдайды

Мысалы, гемоглабин (О

тасымалдау)

Қорғағыштық

Бөтен заттарды

Мысалы, қан сары суының γ-глобині

зиянсыздандырады

Энергетикалық қуат көзі

Организмді

энергиямен

1г белок ыдырағанда, 17,6 кДж энергия

қамтамасыз етеді

босайды


Организмдегі

химиялық


Барлықферменттердің табиғаты

реакциялардың жүрісін тезднтеді

белоктық. Мысалы, рибонуклеаза

Жиырылғыштық

Организм мен клетқаларға тән

Мысалы,миозин (бұлшық ет белогы)

барлық қозғалыстарды атқарады

Алмасу процесін реттейді

Гормондар,мысалы,инсулин (глюкоза

алмасуы.)

Белоктардың гидролиздену реакциясы нәтижесінде оның әр түрліά-

аминқышқылы қалдықтарынан тұратыны анықталды. Олардың

кейбіреулері мыналар:

H2N-CH2-COOH глицин

CH3-CHNH2-COOH аланин

HS-CH2-CHNH2-COOH цистеин

HOCH2-CHNH2-COOH серин

C6H5-CH2-CHNH2-COOH фенилаланин

ά-Аминқышқылдарын жалпы түрде R-CHNH2-COOH деп белгілейміз,

радикалдар құрамына ашық тізбектер, тұйық тізбектер және әр түрлі

функционалды топтар- SH,-OH,-COOH,-NH2, т.б. кіруі мүмкін.

Аминқышқылдары пиптиттік байланыс арқылы байланысатындықтан,

белоктарды табиғы полипептидтер деп қарастырады:

...-N-CH-C-N-CH—C-N-CH-C-N-CH-C-…

H R O H R1 O H R2 O H R3 O

Осындай ретпен түзілген полипептид тізбегінің кейбір бөліктері өз

ішінде немесе тізбектер арасында өз ара қосымша дисульфиттік

байланыстармен байланысады. Оларды дисульфиттік көпірше (-S-S-) деп

атайды.

Белок молекулаларының құрылысы.Организмде де әр түрлі

маңызды қызметтер атқаратын белоктардың құрылысы да бір-біріне

мүлде ұқсамайды.

Белоктың бірінші реттік – бұл полипептид тізбегіндегі

аминқышқылдарының саны мен ретін көрсетеді. Белок молекулаларының

полипептидтік теориясын ХХ ғасырдың басында неміс химигі Э.Фишер

ұсынған болатын. Адам организмінде 1000-нан аса белок түрлері болса,

оның барлығы да бізге белгілі 20 шақты аминқышқылынан құрылған. Бір

белок молекуласын түзуге 50-ден 105 –не дейін аминқышқылдарының

қалдықтары қатысады.

Бірінші реттік құрылымы 1954 жылы белгілі болған алғашқы

белоктардың бірі- инсулин гормынының ( қандығы қант мөлшерін

реттейді) макромолекуласы 2 полипептид тізбегінен (біреуінде 21

аминқышқылының, екіншісінде 30 аминқышқылының қалдығы бар,) Мr

(инсулин) =5700) тұрады.

Екінші белок рибонуклеаза ферментінің бірінші тізбегінде 124

аминқышқылының, екінші тізбегінде 30 аминқышқылының қалдығы бар

және Mr=1500 шамасында болады.

Белоктың екінші реттік құрылымы – бұл СО және NH топтары

әсерінен түзілетін сутектік байланыстар есебінен полипептид тізбегінің ά-

оралмаға оралуы. Барлық пиптидтік топтарда сутектік байланыстар түзілу

мүмкіндігі жоғары болғандықтан, екінші реттік құрылым тұрақты болады.

Белоктардың екінші реттік құрылымын 1951 жылы американдық

химик Л.Полинг анықтаған.

Белоктардың үшінші реттік құрылымы – оралманның кеңістіктегі

түрліше түйін түзек конфигурациялануы. Кеңістіктегі осы құрылым

белоктардың коптеген физикалық, химиялық және негізгі биологиялық

қасиеттерін анықтайды. Ол көмірсутек радикалдарының гидрофобтық,

сондай-ақ сутектік, дисульфиктік, иондық байланыстар есебінен

ұсталады.

Белоктардың төртінші реттік құрылымы бірнеше плипептид

тізбегінің сутекті байланыстар көмегімен бірігуінен жасалатын түзіліс.

Мысалы, гемоглобин- глобин белогының 4полипептид тізбегіндегі қанға

қызыл түс беретін күрделі белок. Әрбір гемнің құрамында бір молекула

оттекті байланыстыратын екі валентті темірдің бір атомы бар. Осылайша

оттекті байланыстыратын гемоглобин оксигемоглобин деп аталады және

ол 4 молекула оттекті тасымалдайды. Ал ұлпалардан полипептед

тізбегіндегі аминтоптары өздеріне көмірқышқыл газын байланыстырып

алып шығады.

15 кесте

Белок молекулаларының төрт құрылымының сипаттамасы.

Белок молекуласының

Құрылымның

Құрылымды

құрылымы


сипаттамасы

анықтайтын байланыс

түрі

Біріншілік- сызықтық



Полипептид

тізбегіндегі

Пептиттік байланыс

аминқышқылдарының

-NH-CO-

кезектесіп орналасуы

Екіншілік оралма тәрізді

Полпептидтік

сызықтық

Молекулаішілік

сутектік

тізбектің оралмаға оралуы

байланыс

Үшіншілік- түйін тәрізді

Екіншілік оралманың түйін

Дисульфиттік және иондық

түзуі

байланыстар



Төртіншілік- күрделі

Бірнеше


полипептид

Молекула аралық сутектік

түйіншек тәрізді

тізбектерінің түйін-

байланыс,электростати-

шектеліп күрделі қосылыс

калық тартылу

түзуі


Физикалық қасиеттері. Атаратын қызметтері сияқты қасиеттері де әр

түрлі. Бір белоктар коллоид ерітінді түзе суда ерісе (жұмыртқа белогы),

екінші біреулері тұздардың сұйылтылған ерітіндісінде ериді, ал

үшіншілері мүлде ерімейді (жабын ұлпаларының белоктары).

Қыздырудан ауыр металл тұздарының және қышқылдардың әсерінен

радиоактифтік әсерлерден белоктардың үшінші және екінші реттік

құрылымы бұзылады, бұл құбылыс

денатурациялану деп аталады.

Мысалы, жұмыртқаның пісуі, қауырсынның және еттің күюі.

Денатурацияланған белок қайта қалпына келмейді.

Химиялық қасиетері. Белоктардың аминқышқылдарының

қалдықтарында әр түрлі химиялық реакцияларға қабілетті функционалық

топтар жеткілікті. Олар тотығу-тотықсыздану, эфирлену, алкилдену,

нитрлену риякцияларына қатысады, сондай-ақ екі дайлы болғандықтан,

қышқылдармен және негіздермен тұз түзеді.

Ортаның белгілі бір рН мәнінде белоктың молекуласындағы оң және

теріс заряттар саны тең болып, бейтарап күйге келеді. Бұл кезде олардың

суда ерігіштігі де төмен болады және ол- белоктың ең негізгі

қасиеттерінің бірі. Осындай электірбейтарп күйде ерігіштігінің төмен

болуына сүйеніп, технологияда белокты заттарды бөліп алады.

 Белоктардың маңызды қасиеттеріне олардың гидролизі жатады:

O H O H O

|| | || | ⁄⁄

H2N-CH2-C-N-CH-C-N-CH-C +3H O н+2

| | \

CH3 CH2 OH



|

SH

H2N-CH2-COOH-H2N-CH-COOH-H2N-CH-COOH



Глицин | |

CH3 CH2


аланин |

SH цистеин

Гидролиз реакциясының ақырғы өнімдері-20 ά-аминқышқылдары.

 Белоктар екідайлы қосылыстар, сондықтан қышқылдармен де,

сілтілермен де әрекеттесіп, екіншілік және үшіншілік

құрылымдары арқылы қайтымсыз денатурацияланады:

Белок спирт, ауыр металл тұздары Екіншілік, үшіншілік

ерітіндісі сілті, қышқыл, УК сәулелер құрылымы өзгерген

t0 , γ-сәулелер

Белок молекулалары өздерінің екідайлы қасиеттерінің арқасында

катиондарын немесе гидроксид- аниондарын

байланыстырып, организмде бейтарап ортаға жақын тұрақты қышқылдық

ортаны сақтап тұруға көмектеседі. Мұндай ерітінділер буферлік деп

аталады. Бұл қасиетті биологиялық сұйықтарда рН-ты тұрақты ұстау үшін

 Жануы . Белоктар азот, көмірқышқыл газы, су және т.б. заттарды

түзіп жанады. Жанған кезде күйген қауырсынның иісі сезіледі.

Хабарлама №1: Белоктардың организмдегі өзгерісі.

Белоктар- аса маңызды тағамдық заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.)

құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен

аминқышқылдарыны дейін ыдырап, гидролизденеді. Аминқышқылдары

ішек қабырғалары арқылы қанға өтеді. Олар адам немесе жануарлар

организмге тән белогын түзеді. Кейбіреулері тотығып, ең ақырғы

өнімдерге (мочевина СО2, НО2, т.б.) дейін ыдырап , энергия бөледі.

Хабарлама №2: Белокткардың синтездеу проблемасы.

Белок синтездеу проблемасының теориялық та, практикалық та маңызы

бар. Бірақ қазіргі уақытқа дейін белок синтезі толықтай іске аспай отыр.

Оның себебі, белок молекулаларының күрделі құрылымда болуында.

молекулаларын синтездеуге әрекет жасаған ғалымдардың

сәтсіздіктерінің себебі осында болуы да мүмкін. Белок молекулаларының

үздіксіз өзгеруін басқаратын заңдылықтарды түсіну – қазіргі ғылымның

ең басты міндеттерінің бірі.

Белоктың құпия сырын ашу көптеген вирус ауруларын жеңуге

мүмкіндік береді, жаңа химиялық талшықтар мен пластмассалар жасауға,

тамақ және химия өнеркәсібінде жаңа өндіріс процестерін ойлап табуға

көмектеседі.

Ең алғаш рет қарапайым белокты заттар- гипофиздік гормондары

вазопрессин мен окситоцин алынды. Одан басқа белок синтездеуге аса

зор табыстарға инсулин мен рибонуклеазаны алу жатады. Қазіргі

замандағы органикалық химия ғылымы алдындағы маңызды міндеттердің

бірі- синтетикалық тағам жасау проблемасы. Соның ішінде белоктық

тағам түрлерін алу бірінші кезекте тұр, себебі көмірсулармен біз ауыл

шаруашылығы өнімдері толық қамтамасыз етеді. Бұл салада академик

А.Н.Несмеянов бастаған ғалымдар тобы жұмыс істеп, біраз жетістіктерге

жетті. Мысалы, сапасы жөнінен табиғи түрінен кем соқпайтын қара

уылдырық синтездеп алынды.

Ғалымдар биосинтез бен клеткалардан болатын процестердің

заңдылықтарын толық меңгерген кезде жасанды жолмен белоктар алу

мәселесі де толық шешілгені сөзсіз

Инсулин, соматотропин, гендік инженерияның фактор 8- өнімі.

Көбею және тірі организмнің дамуы,тұқым қуалаушылық,зат

алмасу, өзгергіштік нуклеин қышқылдарынмен байланысты.

ЖОҒАРЫ ДЕҢГЕЙЛІ ОРГАНИЗМДЕ БЕЛОК СИНТЕЗІ

 Белоктың құрылымы жөнінде ДНҚ-ға көшірілген ақпарат а-РНҚ-ға

(ақпараттық) беріледі.

 Ақпараттық а-РНҚ бөлек молекуласындағы аминқышқылдарының

ретін анықтайтын кодондарды жасуша ядросынан синтез жүретін

рибосомаға тасып апарады.

 Тасымалдаушы т-РНҚ-тың жасуша ситоплазмасындағы

аминқышқылдарын жинап, рибосомаға жеткізеді.

 т-РНҚ молекулалары а-РНҚ-ның тиісті кодондарын танып,

олармен антикодондар арқылы байланысады. Антикодандағы

гуанин Г годандағы цитозинді Ц «таниды » (немесе керісінше), дәл

осылай аденинді А және урацилді У негіздерде бірін-бірі тауып

орналасады. Сондықтан, мысалы, антикодан ЦГГ кодон ГЦЦ-ға

қосылады.

 Аминқышқылдары бір-бірне жалғасқан соң т-РНҚ басқа

аминқышқылдарын әкелу үшін рибосомадан цитоплазмаға кетеді.

 Рибосома жасушадағы белок түзілуін катализдейді. Ол

рибосомалық р-РНҚ-мен байланысқан бірнеше белок

молекулаларынан тұратын күрделі түзіліс, рибосома жасуша

сұйықтығынан а-РНҚ-ны кездестіргенде, оның бойымен бірге

ілесіп, коттарды санап, аминқышқылдарының құрылысын

реттейді.

 Сөйтіп, рибосомалар- белок молекулаларын «өндіретін» өзгеше бір

«фабрика» сияқты. Олардың өнімділігі таңғаларлықтай: 350

аминқышқылынан тұратын полипептидті бар болғаны 10 секундта

түзеді!

Белоктар- молекуласының құрамы мен құрылысы өте

күрделі пиптидті байланыстар арқылы байланысқан жоғары

молекулалы қосылыстар. Белоктың құрылысы төрт түрлі

құрылыммен анықталады.

Полипептидтік теория ашылғаннан бері белоктық қасиеттері бар

полипептидтер синтезделіп, жемдік қоспа, дәрі-дәрмек ретінде

қолданылып жүр.

1.Дәптермен жұмыс:

Қандай қосылыстар гетероциклді деп аталады?

Бензол және пиридиннің қандай ұқсатығы мен айырмашылығы бар?

Пиридин неге негіздік қасиет көрсетеді, ал пиррол – жоқ?

1 Жаттығу тексеру.

Этан этил спирті сірке альдегиді сірке қышқылы хлорсірке



қыщқылы аминсірке қышқылы полипептид

Достарыңызбен бөлісу:




©engime.org 2020
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет