Ферменттер үшін қажетті рН шамасы

68
рындағы β-глюкозидті байланысты үзеді. Глюкозооксидаза 
 
ферменті  тек  қана β –D-глюкозаны тотықтыра алады. Қазіргі 
кезде ферменттердің өзіндік арнайы əсері олардың активті 
орта 
лықтары құрылысының субстрат құрылысымен компле-
ментарлы болуымен байланысты түсіндіріледі. Ферменттердің 
активті орталығы мен субстрат жақындасып, өзара əсер етіп, 2 
молекуланың да құрылымының трансформациясы нəтижесінде 
катализдік эффектіге жетеді.
Ферменттің активті орталығының құрылымы мен субстрат 
құрылысы аралығында кеңістік сəйкестігі болуының арқасында, 
олар бір-бірімен өте жақын келіп қабыса алады, мұның өзі 
олардың арасында реакция жүруін қамтамасыз етеді.
Ферменттердің арнайы талғамдылық қасиетінің биологиялық 
маңызы зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арқасында 
зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар реакцияның 
жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру 
жолдарын белгілейді.
Фермент активаторлары мен ингибиторлары (тежегіштері).
 
Фермент активтілігі ортада əртүрлі химиялық реакциялардың 
болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреуі фермент 
активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп 
аталады. Ал екінші бір заттар фермент əрекетін баяулатады, тіпті 
оны тежейді. Мұндай заттар ингибиторлар (тежегіштер) деп ата-
лады.
                     
 
 
       Конкурентті
            
 
  Қайтымды 
                     
 
 
       Конкурентті емес
Ингибиторлар
                     
 
 
       Арнайы (ерекше) əсерлі
            
 
  Қайтымсыз
                     
 
 
       Арнайы (ерекше) емес
Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, 
қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп 

69
белок гидролизі тездейді. Ұлпаларда кездесетін кейбір фер-
ментерді (оксидоредуктазаларды, катепсиндерді) құрамында бос 
сульфгидрильдік топтары бар қосылыстар (глутатион, цистеин) 
активтендіреді.
Ингибиторлар ферменттік реакцияларды тежейді. Мысалы, 
инсектицидтер холинэстераза ферментінің əсерін тежейді, ол 
ферменттің активті орталығымен байланысады да, жүйке жүйесін 
тырыстырып істен шығарады, парализдейді.
Бір ферментке активатор ретінде əсер ететін, ал екіншісі фер-
ментке ингибитор ретінде əсер ететін заттар да бар. Мысалы, ты-
ныс алу жүйесіндегі цианидтер цитохромоксидаза ферментінің 
əрекетін тияды, ал папаин, каталаза ферменттерінің активтілігін 
арттырады.
Проферменттер
 
(латын тілінде 
pro
 –алдыңғы, бұрынғы жəне 
фермент деген сөзден шыққан) – ферменттердің активті емес 
түрі. Безді эпителийде бірқатар протеолиттік ферменттер активті 
емес күйде – проферменттер түрінде синтезделеді. Мысалы, пеп-
син қарынның ішкі қабатында пепсиноген проферменті түрінде 
түзіледі, трипсин ұйқы безінде трипсиноген түрінде түзіледі. 
Осының арқасында проферменттер түзілген жасушалар мен 
ұлпалар өздерін өздері бүлдіріп бұзбайды.
Проферменттердің активті түрге (ферментке) айналуын 
физиологиялық жəне биохимиялық жағдайлар реттейді. Про-
ферменттің активтену процесі былай болады: пептидтік байла-
нысты үзу арқылы профермент молекуласынан бір пептид не-
месе бірнеше пептид бөлініп ажырайды, осының нəтижесінде 
ферменттің керекті конформациясы қалыптасады жəне оның 
активті орталығы ашылады. Активсіз түрден активті түрге айналу 
механизмі əртүрлі. Активті топтары парализатормен (ингибитор) 
байланысқан кейбір ферменттер, сол тобы ыдырағанда активті 
түрге айналады. Мысалы, активсіз пепсиноген немесе трипсино-
ген, полипептидті табиғаты бар ингибитордан бөлінгенде, активті 
пепсин мен трипсинге айналады.
Трипсиноген, химотрипсиноген ұйқы безінде синтезделеді де, 
он екі елі ішекке барады, сол жерде екеуі активтенеді. Бұл кезде 
трипсиногеннің N- соңынан гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-
Лиз) ажырап бөлінеді жəне трипсин ферменті пайда болады.

70
     
 
     
энтерокиназа
Трипсиноген + Н
2
О            
        трипсин + гексапептид 
профермент                                                             фермент
(амин қышқылының                                                (223 қалдық)
229 қалдығы)
Химотрипсиногеннің активтенуі екі кезеңге созылады. Ең 
алдымен, трипсин əсерінен химотрипсиногеннің N-соңынан 
15 мүшелі пептид ажырап бөлінеді. Содан соң π-химотрипсин 
молекулаларының біреуі оның басқа молекуласының əр жерінен 
екі пептидтің бөлінуін катализдейді, осының нəтижесінде 
α-химотрипсин ферментінің активті түрі пайда болады.
Изоферменттер
 
(латын тілінде 
isos
– тең, бірдей жəне фермент 
деген сөзден шыққан). Изофермент дегеніміз – бір ферменттің əр 
түрі, олардың полипептидтік құрылысының бір-бірінен өзгешелігі 
болады. Олар бір түрге жататындардың ағзасында немесе жеке 
жасушаларында кездеседі, олардың катализдік активтілігі əр-
түрлі болады. Мысалы, сілекейде немесе ұйқы безінде болатын 
α-амилаза крахмалдың ыдырауын катализдейді, яғни екеуі де бір 
реакцияны жүргізеді. Бірақ осы екеуінің ерігіштігі, рН оптиму-
мы екі түрлі. Изоферменттерді электрофорез, хроматография жо-
лымен, молекулалық електе гель-фильтрация арқылы ажыратып 
бөлуге болады.
Адам ағзасының əртүрлі ұлпаларында лактатдегидрогеназаның 
5 изотүрі табылған. Оларды қысқаша былай атайды: ЛДГ
1
, ЛДГ
2
, 
ЛДГ
3
, ЛДГ
4
 жəне ЛДГ
5
.
Олардың бəрі бір қызмет атқарады, лактатты тотықтырып, 
пируватқа айналдырады.

жүктеу/скачать 1,75 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: