Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев



Pdf көрінісі
бет51/223
Дата21.12.2021
өлшемі1,75 Mb.
#104464
1   ...   47   48   49   50   51   52   53   54   ...   223
Байланысты:
turtabaev-biohimia

            
 
       

-1
Фермент-субстрат комплексінің диссоциациялана алатын-
дығына байланысты, комплекстің диссоциация константасы 
тура жəне кері реакция жылдамдықтарының константалары қа-
тынасына тең болады. Бұны мына түрде жазуға болады:


75
                   k
+1 
     
K
м
 =
 
        

-1
Яғни, бұл комплекстің диссоциация константасы тура жəне 
кері реакция жылдамдығы константаларының қатынасына 
тең. Реакция жылдамдығы константаларының арақатынасын 
Михаэлс-Ментон константасы деп атайды жəне К
м
 деп белгілейді. 
К
м
 фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасын 
көрсетеді.
K
м
 фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасы 
көп болғанда, k
-1
 мөлшері де көп болады, ал k
+1
 мөлшері аз бола-
ды. Бұл кезде комплекс құрам бөліктеріне оңай ыдырайды жəне 
реакция баяу жүреді. Керісінше, егер k
+1
 константасы көп жəне 
k
-1
 аз болса, онда K
м
 аз болады жəне ферменттативті реакция тез 
жүреді.
Əрбір ферменттік реакцияға Михаэлис-Ментон константасы 
К
м
 сипаттама береді. Фермент активті болған сайын К
м
 шамасы 
аз. Көпшілік ферменттің К
м
 шамасы 10
-1
-10
-6
М, ал активтілігі 
төмен трипсинде К
м
= 5х 10
-3
 М.
Ферменттің К
м
 шамасы субстрат табиғатына тəуелді, сол 
сияқты температураға жəне ортаның иондық күшіне байланысты. 
К
м
 шамасы дегеніміз - субстрат концентрациясы, мұндай кезде 
ферменттің активті орталығының жартысы ғана жұмыс істейді.
Ферменттік реакциялардың кинетикасын зерттей келе, Ми-
хаэлс–Ментон реакция жылдамдығын анықтау үшін мынадай 
теңдеу ұсынды:
            
     V
max
 · [S]
V =


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   47   48   49   50   51   52   53   54   ...   223




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет