Строение и функции белков



бет37/38
Дата08.02.2022
өлшемі1,7 Mb.
#121029
түріСборник
1   ...   30   31   32   33   34   35   36   37   38
Байланысты:
сборник задач-конечный

СПРАВОЧНЫЙ МАТЕРИАЛ
Классификация аминокислот,
основанная на полярности радикалов

















Кривые,
полученные при титровании 0,1 М раствора аланина
0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NаОН (б)


Теоретический график
зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата
при постоянной концентрации фермента





ареакция первого порядка
( при [S] < Km скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата);
б – реакция смешанного порядка;
в – реакция нулевого порядка,
когда v =Vmax и скорость реакции не зависит от концентрации субстрата.



Уравнение содержит две величины (два кинетических параметра), которые не зависят от концент­рации субстрата [А] (или [S]), но характеризуют свой­ства фермента:

  • это произведение kкат [E]t, соответствующее максимальной скоро­сти реакции Vmax при высокой концентрации субстрата,

  • и константа Михаэлиса Кm, ха­рактеризующая сродство фермента к суб­страту.

Физичес­кий смысл Кm можно выяснить из уравнения Михаэлиса—Ментен. В частном случае, когда v = 1/2 Vmax, после соответствующего преобра­зования этого уравнения мы получим Кm = [S]. Таким образом, Кm равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции со­ставляет половину максимальной; Кm имеет размерность моль·л-1.
Для ферментов, имеющих относительную специфичность, величи­на Кm может изменяться в зависимости от структуры субстрата; она также изменяется от значения рН и температуры. Эта кине­тическая константа дает возможность оценить дей­ствие определенного фермента по отношению к данному субстрату.
Вторая кинетическая константа Vmax довольно четко выражает


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   30   31   32   33   34   35   36   37   38




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет