Строение и функции белков


Тестовые задания для самоконтроля



бет4/38
Дата08.02.2022
өлшемі1,7 Mb.
#121029
түріСборник
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   38
Байланысты:
сборник задач-конечный
1536772065
Тестовые задания для самоконтроля


1. Выберите правильное определение вторичной структуры белка.

  1. способ укладки протомеров в олигомерном белке.

  2. последовательность аминокислот, соединенных пептидной связью в полипептидной цепи.

  3. пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот.

  4. способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и

ß-структур.

  1. Объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры.



2. Подберите к каждому уровню структурной организации белка соответствующее понятие.

  1. Первичная

  2. Вторичная

  3. Третичная

  4. Четвертичная

А) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между пептидными группировками.
В) порядок чередования аминокислот в белках.
С) пространственные расположения и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке.
Д) конформация полипептидной цепи, стабилизированная межрадикальными связями.
3. Выберите наиболее полное определение четвертичной структуры белка.

  1. Способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

  2. Пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур.

  3. Количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке.

  4. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

  5. Способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и

ß-структур.

4. Выберите определение третичной структуры белка.



  1. Пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова.

  2. Конформация полипептидной цепи, обусловленная взаимодействием радикалов аминокислот.

  3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.

  4. Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот.

  5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.



5. Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул?

  1. белка с лигандом.

  2. протомеров в олигомерном белке.

  3. белка с диполями воды в растворе.

  4. функционально связанных ферментов при формировании полиферментных комплексов.

  5. различных белков в процессе самосборки клеточных органелл.

  6. радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка.



6. Что понимается под изменением конформации белка?

  1. Изменение аминокислотной последовательности полипептидной цепи.

  2. изменение вторичной и третичной структуры полипептидных цепей.

  3. замену одной простетической группы в сложном белке на другую простетическую группу.

  4. изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка.



7. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков лежат в основе их разделения методом ионообменной хроматографии и электрофореза?



1. гидратация молекул.

А. Используются в ионообменной хроматографии.

2. заряд молекул.

В. Применяется для электрофореза.

3. форма молекул.

С. Применяется для обоих методов.

4. молекулярная масса.

Д. Не используется в данных методах.



8. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее свойство радикала
1. Три. А. Гидрофильный, с анионной группой.
2. Асп. В. Гидрофильный, с катионной группой.
3. Цис. С. Гидрофильный не заряженный.
4. Лей. D. Гидрофобный.
9. Выберите парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз, обозначенных буквами А, Б, В, Г и смысловых завершающих предложе­ний, обозначенных буквами а, б, в, г.


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   38




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет