Іі. Негізгі бөлім Жасушаның тіршілік циклі, құрылысы


Белок синтезі - өте күрделі процесс



бет12/35
Дата12.12.2023
өлшемі3,57 Mb.
#196564
1   ...   8   9   10   11   12   13   14   15   ...   35
Байланысты:
лекции по основам биохимии и синтезу БАВ
жоғары кернеу техникасы реферат Бекмуратов Р ээ-402, Документ (2), Күзгі каникул қауіпсіздігі 2023, метод-ПЗ-клин-биох-СД-каз
2.2.4 Белок синтезі - өте күрделі процесс. Белок синтезінің негізінде жатқан молекулалық процестер өте күрделі. Олардың көпшілігі жазылып суреттелгенмен толық мазмұнын, айталық транскрипция, репарация және ДНҚ-ның репликациясы тәрізді түсіндіру әзір мүмкін емес. Мысалы, белок синтезінде РНҚ молекулаларының кез келген бір класы емес, үш класы (иРНҚ, тРНҚ және рРНҚ) қатысады, бірақ неге бұлай болатыны айқын түсінікті емес. Сондықтан белок синтезінің егжей-тегжей негізінен, әліде белгілі бір теорияда жалпыланбаған жалаң факты ретінде қабылдауымыз керек.[1]
Белок синтезінің процесінде басты агент ролін тРНҚ молекулалары атқарады. Оларға полимеризацияланбай тұрып, яғни полипептидтерге бірікпей тұрып, амин қышқылдары жалғасады. тРНҚ-ның молекуласына карбоксилдік ұшымен қосыла отырып, амин қышқылдары белсенді түрде энергияға бай түрге айнала ды, ол өз бетімен пептидтік байланыс түзе алады, сөйтіп полипептидтерді синтездеуге мүмкіндік туады. Бұл белсенділік процесі - белок синтезіне қажетті кезең, себебі бос амин қышқылдары полипептидтік тізбекке тікелей жалғаса алмайды. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекке дәл сол амин қышқылы қосылуы керектігі амин қышқылына байланысты емес, оны тіркеп алған тРНҚ молекуласына тәуелді. Мұны бір ерекше әсем тәжірибенің көмегімен анықтауға мүмкін болды, онда ерекше тРНҚ-ға жалғанған амин қышқылын химиялық әдіспен басқа амин қышқылына (цистеинді аланинге) айналдырған. Кейін мұндай будан молекулалар клеткасыз жүйеде жұмыс істегенде, дұрыс емес амин қышқылы белок тізбегіне сол тРНҚ "қызмет" жасағанда үнемі қосылып отырған.[1]
Кодты табысты шешу үшін қалыпты жағдайда белсендірілген амин қышқылы мен оған сәйкес тРНҚ молекуласының әрекеттесу механизмнің дәлдігіне байланысты. иРНҚ-ны сәтті шешу үшін кодондағы негіздермен тРНҚ молекуласындағы антикодондар дәл жұптасуы қажет.[4]
2.2.5 Белок синтезінің реакциялары рибосомада жүреді. Белок синтезінің реакциялары жүру үшін күрделі катализдік ақпарат кажет. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбек иРНҚ молекуласына жақындасуы керек, ол иРНҚ-дағы келесі кодондар тРНҚ-ның молекуласымен қосылуы үшін қажет. Бұл дегеніміз, полипептидтің өсіп келе жатқан ұшы, әрбір жаңа амин қышқылы қосылған сайын, иРНҚ-ның тізбегінің бойымен дәл үш нуклеотидке жылжиды деген сөз. Белок синтезінің осы және басқа кезеңдері синтездің белок молекуласынан және РНҚ-дан құралған ірі мультиферменттік комплекс рибосомада жүретініне байланысты.
Құрылымы және қызметі жағынан эукариоттар мен прокариоттардың рибосомалары өте ұқсас. Олардың әрқайсысы - үлкен және кіші екі суббірліктен тұрады. Эукариоттық рибосомаларда, массасының жартысына жуығы РНҚ-дан (рРНҚ) тұрады; кіші суббірлігі рибосомалық РНҚ-ның (рРНҚ) бір молекуласы мөлшермен 33 әртүрлі рибосомалық белоктармен, ал үлкені 40-тан аса әртүрлі рибосомалық белоктармен, рРНҚ-ның үш молекуласымен байланысқан. Прокариоттық рибосомалар кішірек, және компоненттерінің (құрамы) саны аз болады.
Екі типтегі рибосомаларда да өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекті және иРНҚ молекуласын ұстап тұратын өзекшелер бар. Өзекшелердің біріншісінің ұзындығына 30 амин қышқылы, ал екіншісіне РНҚ-ның 35 жуық нуклеотидтері сияды. Рибосома адымдап иРНҚ-ның тізбегімен жылжиды. Рибосомада тРНҚ молекуласын байланыстыратын екі әртүрлі учаске бар. Біреуі тРНҚ молекуласын, өсіп келе жатқан полипептидтік тізбек бойында, сондықтан оны пептидил-тРНҚ байланыстырушы учаскесі немесе Р-учаскесі деп атайды. Екіншісі амин қышқылымен жүктелген, жаңадан келген тРНҚ молекуласын ұстау үшін жұмыс жасайды; осы аминоацил-тРНҚ-ны байланыстырушы учаскесі немесе А-учаскесі деп атайды. Екі учаскеге де тРНҚ молекуласы қатты бекуі, тек оның антикодоны иРНҚ-дағы оған комплементарлы кодонмен жұптасқанда мүмкін болады. А- және Р учаскелері бір біріне өте жақын орналасқан, сондықтан олармен байланықан екі тРНҚ молекуласы иРНҚ молекуласында екі көршілес кодондармен жұптасады.[1]
Рибосомада полипептидтік тізбектің өсу (элонгация) процесін үш түрлі жеке сатылардан тұратын цикл ретінде қарауға болады. Бірінші сатыда аминоацил-тРНҚ молекуласы рибосоманың бос А-учаскесімен байланысады, ол бос емес Р-учаскесіне жанасқан; байланыс антикодонның нуклеотидтерінің А-учаскесінде орналасқан иРНҚ-ның үш нуклеотидімен жұптасуы арқылы жүреді. Екінші сатыда полипептидтік тізбектің карбоксилдік ұшы Р-учаскесінде тРНҚ-дан бөлініп, А-учаскесіндегі тРНҚ молекуласына қосылған амин қышқылымен пептидтік байланыс пептидилтрансфераза ферментімен катализденеді. Үшінші сатыда жаңа пептидил-тРНҚ рибосоманың Р-учаскесіне көшеді, ол кезде рибосома иРНҚ молекуласының бойымен дәл үш нуклеотидке жылжиды. Бұл кезең энергияны көп қажет етеді; оның козғаушы күші бір катар конформациялық өзгерістер, олар рибосомалық молекулалардың бірінде, онымен байланысты GTP молекуласының гидролизімен индукцияланады.
Транслокация (орын ауыстыру) процесі - 3-сатыны құрайды, сондықтан 3-ші саты біткесін бос тұрған А-учаскесі кезекте амин қышқылы бар жаңа тРНҚ молекуласын қабылдайды, яғни цикл қайтадан басталады. Бактериялық клеткада полипептидтік тізбектің элонгациясының бір циклы, қалыпты жағдайда 1/20 с, сондықтан көлемі 400 амин қышқылынан тұратын орташа белоктың синтезі мөлшермен 20 с жүреді.
Клетканың көп бөлігінде барлық биосинтетикалық процестермен салыстырғанда - белок синтезі ең энергияны көп қажет ететін. Жаңа пептидтік байланыстардың әрқайсысы түзілгенде төрт жоғары энергетикалық фосфаттық байланыстар ыдырайды. Олардың екеуі тРНҚ-ға амин қышқылын жалғауға, ал екеуі - рибосомада өтетін екі циклдегі реакцияларға жұмсалады; циклдың 1 сатысында аминоацил-тРНҚ-ны байланыстыру және 3-сатыда рибосоманың транслокациялануында пайдаланылады.[1]


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   8   9   10   11   12   13   14   15   ...   35




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет