Биополимеры. Белки. ДНК-дублированная нанопроволока

88 
Аминокислотными остатками называют аминокислоты, включенные в 
полипептидные цепи, в отличие от свободных аминокислот.
 
На рис. 1.74. представлена структура шести аминокислот от самой 
маленькой, глицин, до самой большой, триптофан. 
Рис. 1.74. Основные характеристики шести аминокислот. [1] 
На рис.1.75. продемонстрирован способ соединения аминокислот в 
цепочки. Для формирования пептидной связи гидроксил 


OH

карбоксильной 
группы одной аминокислоты связывается с атомом водорода 
H
аминогруппы 
следующей аминокислоты с установлением 
C
N

пептидной связи
и 
освобождением молекулы воды. 
Рис. 1.75. Вверху показаны три отдельные аминокислоты до связывания. [1] 

89 
Внизу показано образование трипептидной цепи путем установления пептидных связей 
между тремя аминокислотами. 
Выделяется четыре уровня структурной организации белка (см. рис.1.76.) 
Рис.1.76. Четыре уровня структуры белка.
а) первичная структура вытянутого полипептида. 
б) 2-я структура 

-спирали (слева) и 

-листа (справа). в) 3-я структура поддерживается 
дисульфидными связями 
(
)
S
S
  
. г) 4-я структура образованная двумя полипептидами.[1] 
Первичная структура
вытянутая полипептидная цепь, состоящая из 
аминокислотных остатков. 
Вторичная структура
определяется пространственной укладкой атомов, 
что приводит к сворачиванию цепи в виде 

- спирали или укладыванию в 

- 
листы (нанопленки), которые удерживаются водородными связями. 
Третичная структура
соответствует пространственной укладке вторичной 
структуры в глобулу (клубок) с размерами от нескольких единиц до десятков 
нанометров. Другие белки имеют фибриллярную (продолговатую) форму. Эта 
структура поддерживается дисульфидными связями. 

90 
Четвертичная структура
включает образования, состоящие из глобул или 
отдельных белковых доменов. 
Белки включают активные центры, обеспечивающие ту или иную функцию 
белка, например ферментативную или транспортную. Эти активные центры 
состоят из аминокислотных остатков или простатических групп с участием 
атомов металла. 
Пример Белок гемоглобина с молекулярной массой 
64000
M

состоит из 4-
х полипептидов образующих четвертичную структуру, имеет размер 3нм. 
Каждый полипептид содержит последовательность около 300 аминокислот и 
гем-молекулу
34
32
4
4
(
)
C H O N Fe
. Атом железа в геме связывает и освобождает 
молекулу кислорода 
2
O
, что сопровождается изменением электронного 
состояния атома и изменением конформации самого белка. Красное кровяное 
тело (эритроцит) содержит около 250 млн. молекул гемоглобина, и переносит 
около миллиарда молекул кислорода. 
Следующий класс биополимеров - полинуклеотиды (нуклеиновые 
кислоты), молекулярная масса которых достигает, 
6
7
10
10
. . .
M
а е м


Различают 
дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК) и рибонуклеиновую кислоту (РНК). 
Нуклеотид более сложен, чем аминокислота. Он содержит пятичленное 
дезоксирибозное кольцо сахара в центре, фосфатную группу 


4
2
PO H

, 
прикрепленную с одной стороны кольца, и основание нуклеиновой кислоты, 
прикрепленное с другой стороны. Первичная структура полинуклеатидов 
представляет регулярную линейную цепь. Вторичной структурой ДНК является 
комплекс двух полинуклеотидных цепей связанных кислотно-фосфатными и 
сахарозными группами соседних полинуклеатидов. Каждая из двух цепей 
образует спираль, закрученную вправо относительно общей оси, так что 
углерод-фосфатные цепи составляют периферию молекулы. Азотистые 
основания направлены внутрь приблизительно под прямым углом к оси 
(двойная спираль Уотсона-Крика). Против каждого остатка аденина (А) в одной 
цепи находится остаток тимина (Т) в другой цепи. Против каждого остатка 
гуанина (Г) находится остаток цитозина (Ц). Комплементарные пары оснований 
Ц-Г и Т-А располагаются между нитями основы и связываются водородными 
связями. Слабость этих водородных связей позволяет спирали легко 

жүктеу/скачать 12,63 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: