Полипептидтік тізбектегі әртүрлі аминқышқылдар қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нәруыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Көптеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқышқылы қалдығынан тұрады. Алғаш рет 1954 жылы Ф.Сенджеру нәруыз инсулин гормонының аминқышқылы қалдығының реттілігін анықтады. Инсулин гормоны 51 аминқышқылынан тұратыны белгілі болды.
Нобель сыйлығының лауреаты, атақты ғалым Лайнус Полинг нәруыздың екінші реттік құрылымын ашқан. Полипептидті тізбектің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін нәруыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Бұған нәруыздың және тырнақтың нәруызы кератин жатады. Нәруыздың екінші реттік құрылымы мутектік байланыстар арқылы орындалады. Бір орамдығы NH-топтары мен көршілес орамдығы CO-топтары арасындығы түзілетін сутектік байланыс арқылы оралым ұсталынып тұрады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағұрлым әлсіз. Бірақ бірнеше рет қайталанғанда, олар берік байланысады. Көптеген сутектік байланыстар арқылы «тігілген» полипептидті оралым берік құрылым болып келеді. Нәруызда оралмалы бөліктерінің бар болуы, оған жылжымалылық, мықтылық, серпімділік қасиет береді.
Нәруызда цилиндр тәрізді оралым бөліктерінен басқа аминқышқылы пролиннен түзілетін, тізе тәрізді бүгілетін бөліктері де бар.
Достарыңызбен бөлісу: |
