Байланысты: Dzhameiev - Intracellular signaling of plant
метионин‑ адено зилтрансфераза (МАТ) — фермент который катализирует
синтез S-аденозилметионина. Это соединение используется как
источник метильной группы в реакциях трансметилирования
и является предшественником в биосинтезе этилена и полиа-
минов. У Arabidopsis обнаружено три изоформы метионин-аде-
нозилтрансферазы (МАТ1–МАТ3). Активность МАТ1 в резуль-
тате S-нитрозилирования снижается на 30%, а МАТ2 и МАТ3
практически не реагируют на NO. Показано, что у МАТ1 ни-
трозилируется цистеин-114, который располагается в непосред-
ственной близости к субстрат-связывающему центру. Аналогич-
ный остаток цистеина у МАТ2 и МАТ3 отсутствует. S-нитро-
зилирование МАТ1, по-видимому, является механизмом через
который осуществляется взаимодействие между этиленовым
и NO-сигналами.
Белок
метакаспаза 9 (
Arabidopsis thaliana metacaspase 9 —
AtMC9), принимающий участие в механизмах апоптоза, кон-
ститутивно нитрозилируется преимущественно по цистеину-147,
расположенному в каталитическом домене. Эта ковалентная мо-
дификация поддерживает AtMC9 в неактивном состоянии. При
активации апоптозного пути AtMC9 подвергается действию ре-
гуляторной протеазы. В результате частичного протеолиза кон-
формация AtMC9 изменяется так, что другой цистеин-29 про-
странственно заменяет цистеин-147 в каталитическом центре.
Цистеин-29 участвует в протеолитической реакции, катализи-
руемой AtMC9, и при этом не подвергается нитрозилированию,
которое не происходит в виду отсутствия соответствующих по-
следовательностей, облегчающих нитрозилирование. Актива-
ция AtMC9 происходит однократно и необратимо, так как бе-
лок не может вернуться в исходное состояние.
Гликолитический фермент