Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю


CBL‑взаимодействующие протеиновые киназы



Pdf көрінісі
бет225/271
Дата07.02.2022
өлшемі4,3 Mb.
#90459
түріУчебное пособие
1   ...   221   222   223   224   225   226   227   228   ...   271
Байланысты:
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant

CBL‑взаимодействующие протеиновые киназы 
(CIPK — 
C
BL-
i
nteracting 
p
rotein 
k
inase) не имеют кальций-связывающих 
доменов, но их активность зависит от концентрации ионов Ca
2+
опосредовано через кальций-сенсорные 
кальцинейрин B‑подоб‑
ные белки
(CBL — 
C
alcineurin 
B

L
ike). Белок CBL имеет зна-
чительное сходство с регуляторной B-субъединицей кальциней-
рина и нейрональным кальциевым сенсором животных и дрож-
жей. Подобно кальмодулину, CBL имеет четыре Ca
2+
-связываю-
щих EF-руки и взаимодействует со своими мишенями в каль-
цинированном состоянии, модулируя их активность. Однако 
в отличие от кальмодулина, CBL связаны с мембранами и ре-
гулируют активность ферментов только одного семейства — 


передача Сигнала Внутри клетки
166
CBL-взаимодействующих протеиновых киназ. Мембранная ло-
кализация CBL определяется наличием у этого белка пост-
трансляционной модификации в виде ацильной группы. Обна-
ружены CBL в плазматической и вакуолярной мембранах. Ки-
назы CIPK имеют цитоплазматическую и ядерную локализа-
цию и привлекаются к мембранам при взаимодействии с каль-
цинированной формой CBL.
Молекула CIPK состоит из аминотерминального киназного 
домена и карбокситерминального регуляторного домена, между 
которыми находится вариабельный соединительный участок. 
В карбокситерминальном регуляторном районе находится кон-
сервативный NAF-домен, необходимый для взаимодействия 
с CBL, и PPI (


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   221   222   223   224   225   226   227   228   ...   271




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет