187
аланин, аспарагин жəне глутамин қышқылдары, серин. Олар жа-
нуарлар ағзасында түзіледі. Құрамына
алмастырылатын амин
қышқылдары кіретін белоктардың биологиялық бағалылығы
біршама төмендеу болады.
Жарым-жарты алмастырылатын амин қышқылдарына жата-
тындар: аргинин, глицин, тирозин, цистидин жəне цистеин. Про-
лин жəне оксипролин имин қышқылдары мал ағзасында түзіле
алады.
Белок прблемасын шешуде мал азығы дақылдары егісінің құ-
рылымын дамыту, өсімдік протеинін өндіруді молайту, бұршақ
тұқымдас дақылдардың (бұршақ,
сиыр жоңышқа, соя, үрме бұр-
шақ) егісін кеңейту маңызды рөл атқарады. Мал азығына баратын
дəнді дақылдарда белок 12-14%, ал бұршақ тұқымдастарда оның
мөлшері үш есе көп.
Белоктің қоры микробиологиялық жəне химиялық синтез жо-
лымен өндіру арқылы молайтылады. Микробиологиялық əдіспен
алынған белоктің биологиялық құндылығы өсімдік тектес бело-
ктан əлдеқайда жоғары, оның құрамында
барлық керекті заттар
бар.
Асқорыту жолында белоктар амин қышқылдарына дейін
фер
ментативті гидролиз жолымен ыдырайды. Ферментативті
гидролизді протеолиз деп те атайды.
Белоктар протеолизі ағзаның кез келген жасушасында про-
теолиттік ферменттер тобының əсерінен жүреді. Протеолиттік
ферменттерді қазіргі номенклатура
бойынша пептидгидролаза
деп, ал ескіден қалыптасқан атаулары бойынша протеаза неме-
се протеиназа деп атайды. Бұл ферменттер белок молекуласының
пептидтік байланыстарының гидролиттік ыдырауын катализдейді.
Белоктардың молекуласын ыдырататын ферменттердің субс-
траттық арнайы талғаушылық қасиеттері бар,
ол төмендегі фак-
торларға тəуелді:
- полипептидтік тізбектің ұзындығына;
- полипептидтік тізбекті құрайтын амин қышқылдарының ра-
дикалдар құрылымына;
- полипептидтегі байланыстың орнына;
Ішкі пептидті
байланыстар эндопептидаза, ал шеткі (соңғы)
пептидтік байланыстар экзопептидаза ферменттерімен ыдыраты-
лады.
188
R
1
R
2
R
n
R
m
׀ ׀ ׀ ׀
NH
2
– CH – CO – NH – CH …CO–NH–CH–CO–NH…. CO — NH – CH – COOH
экзопептидаза эндопептидаза
экзопептидаза
(аминопептидаза)
Достарыңызбен бөлісу: