При действии ацетилхолина на ацетилхолиновые рецепторы происходит возникновение потенциала действия.
Он через Т-систему достигает кальциевых каналов саркоплазматического ретикулума (рианодиновые рецепторы).
Кальциевые каналы открываются, выпуская Са2+ из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму, его концентрация в ней возрастает до 10-5 моль/л.
Ca2+
Ca2+
Актиновая регуляция
Характерна для поперечнополосатых мышц.
Мышечное сокращение ингибирует тропомиозиновая система на 2 стадии сокращения: TпI мешает присоединение миозиновой головки к F-актину (изменяет конформацию F-актина или перемещает тропомиозин в то положение, в котором он блокирует сайты связывания миозиновых головок на F-актине).
Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину ТnС.
Поступающий в саркоплазму Са2+ присоединяется к тропонину ТnС.
Комплекс ТnС•Са2+ реагирует с TnI и ТnТ, влияя на их взаимодействие с тропомиозином.
Тропомиозин при этом либо отсоединяется, либо изменяет конформацию F-актина и появляется возможность присоединения к нему миозиновой головки тяжелой цепи.
Начинается сократительный цикл.
Расслабление происходит, когда:
Расслабление происходит, когда:
1) При перекачке Са2+ в ЭПР его содержание в саркоплазме падает ниже 10-7 моль/л.
2) комплекс ТnС•Са2+ отдает Са2+
3) тропонин, реагируя с тропомиозином, ингибирует дальнейшее взаимодействие миозиновой головки с F-актином
4) миозиновые головки в присутствии АТФ отделяются от F-актина, вызывая расслабление
Миозиновая регуляция
Характерна для гладких мышц.
нет тропониновой системы,
легкая цепь (р-цепь) миозина подавляет его АТФ-азную активность и препятствует присоединению миозина к F-актину.
В саркоплазме присутствует киназа легких цепей миозина, зависимая от Са2+. При повышении в саркоплазме Са2+, он присоединяется к кальмодулину. Комплекс кальмодулин-4Са2+ активирует киназу легких цепей миозина.
Активная киназа легких цепей миозина фосфорилирует легкую цепь р, которая перестает ингибировать АТФ-азную активность миозина и препятствовать взаимодействию миозина с F-актином.
