Учебное пособие no ca 2+ Харьков 2015 Джамеев В. Ю


 Этап второй — деградация субстрата



Pdf көрінісі
бет42/271
Дата07.02.2022
өлшемі4,3 Mb.
#90459
түріУчебное пособие
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   271
Байланысты:
Dzhameiev - Intracellular signaling of plant
10прк қосымша.Бөкеш Инабат
1.8.2. Этап второй — деградация субстрата
26S протеасома
Протеолитическая активность в клетках эукариот локали-
зована в лизосомах и 26S протеасомах. В лизосомах дегради-
руют только мембранные, а также инородные белки, попавшие 
в клетку путем эндоцитоза. Большая часть клеточных белков 
(до 90%) разрушается 26S протеасомами. 26S протеасома 
(рис. 10) имеет особую структуру, которая позволяет локали-
зовать протеолитическую активность во внутренней полости 
комплекса, вход в которую строго регулируется и для боль-
шинства белков закрыт. Благодаря этому, присутствие 26S про-
теасомы в цитоплазме, нуклеоплазме и иных компартментах 
клетки является абсолютно безопасным для нативных белков. 
Чтобы попасть в полость 26S протеасомы, белок должен быть 
помечен особым образом. В качестве метки используется по-
лиубиквитиновая цепочка, состоящая не менее чем из четырех 
убиквитинов, последовательно соединенных друг с другом че-
рез лизин-48. Меченые (убиквитинированные) белки распозна-


СиСтема убикВитин-опоСредоВанной деградации белкоВ
31
ются и связываются 26S протеасомой, разворачиваются с по-
мощью АТФ-зависимых компонентов протеасомы, а затем про-
никают в ее полость, где подвергаются разрушению. Убикви-
тиновая метка перед проникновением белка в протеолитиче-
скую полость, снимается изопептидазами и разбирается на от-
дельные убиквитины, которые впоследствии вторично исполь-
зуются для процесса убиквитинирования.


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   271




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет