Жаратылыстану факультеті
Схема синтеза рибосом в жасушах эукариот
жүктеу/скачать 2,07 Mb.
|
МГҚА. 15 лекция.
| Схема синтеза рибосом в жасушах эукариот.
1. Синтез мРНК рибосомных белков РНК полимеразой II. 2. Экспорт мРНК из ядра. 3. Узнавание мРНК рибосомой и 4. синтез рибосомных белков. 5. Синтез предшественника рРНК (45S — предшественник) РНК полимеразой I. 6. Синтез 5S pРНК РНК полимеразой III. 7. Сборка большой рибонуклеопротеидной частицы, включающей 45S-предшественник, импортированные из цитоплазмы рибосомные белки, а также специальные ядрышковые белки и РНК, принимающие участие в созревании рибосомных субчастиц. 8. Присоединение 5S рРНК, нарезание предшественника и отделение малой рибосомной субчастицы. 9. Дозревание большой субчастицы, высвобождение ядрышковых белков и РНК. 10. Выход рибосомных субчастиц из ядра. 11. Вовлечение их в трансляцию. 1-сурет. 2-сурет. 9- лекция. Ақуыздардың молекулалық құрылымы. Ақуыз молекуласының құрылымдары. Қазіргі кезде ақуыздардың кеңістіктегі конфигурациясын қарастыруда оның молекуласының алғашқы (бірінші), екінші (қайталанушы), үшінші және төртінші құрылымдары бар екені анықталған. Кез келген ақуыздың құрылымын анықтау үшін оның молекуласының құрамына қандай амин қышқылдары енеді және олар қандай реттілікпен байланысқандығын білу керек. Бұл мәліметтер ақуыз молекуласының тек бірінші реттік немесе алғашқы құрылымын ғана анықтауға мүмкіндік береді. Амин қышқылдары осылай түрліше тәртіппен кезектесіп орналасу арқылы полипептидтердің сансыз түрлерін түзе алады. Қазіргі кезде бірқатар ақуыздардың бірінші реттік құрылымы белгілі болды. Мысалы, инсулин 51, цитохром С 104, рибонуклеаза 124, лизоцим 129, альфа-тізбек 141, бета-тізбек 146, гамма-тізбек 146, миоглобин 155, темекі вирусы 158, папаин 187, трипсин 228, трипсиноген 234, пепсин 340 амин қышқылы қалдықтарынан тұрады. Полипептидті тізбектің кеңістік бейнесі ақуыздың екінші реттік қүрылымы болады. Пептидтік топтардың өзара тартылуы есебінен ақуыз молекуласының ішінде сутектік байланыстар түзіледі. Полипептидтік тізбек кеңістікте әртүрлі формада болуы мүмкін. Көбінесе ол, ақуыз ішінде спираль тәрізді ширатылып түрады. Спираль орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдармен амин кышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Мұндай құрылым спиральдың көрші иірілген жерінде болатын — CO және — NH — топтарымен сутектік байланыс арқылы берік сақталады. Полипептид тізбектері спираль түріне келіп иілгенде амин кышқылдары қалдықтарының радикалдары сыртқа қарай бағытталады. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдың әр қадамы 0,54 нм (3,6x0,15 нм). Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда ол бірнеше рет қайталанып келген соң берік ілініскен болып саналады. Ақуыздың екінші құрылымын түзетін спираль да түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Ондай бұралу кейде өте күрделі құрылым жасайды. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте өте шағын глобула жасап орналасуы ақуыздың үшінші реттік құрылымы болып есептеледі. Ақуыз молекуласында бір немесе бірнеше полипептидтік тізбек болуы мүмкін. Мысалы, рибонуклезада — 1, инсулинде — 2, гемоглобинде — 4, мозаика ақуызының вирусында — 2130. Екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын ақуыздар олигомерлер деп, ал полипептидтік тізбектер протомерлер немесе суббөліктер деп аталады. Суббөліктердің кеңістікте өзара орналасуы ақуыздың төртінші реттік құрылымы болып саналады. Ақуыздың төртінші құрылымы едәуір күрделі конформация болып есептелінеді. Әр суббірліктің (протомердің) өзіне сәйкес екінші және үшінші кұрылымы болады. Бұл құрылым күрделі ақуыздарға ғана тән. Байланыс жасайтын бөліктері (учаскелері) бір-біріне сәйкес (комплементарлы) болуға тиіс. Суббірліктерді Ван-дер-Ваальс, электростатикалық тартылу, гидрофобты әрекеттесу күштері біріктіріп тұрады. Бір ғана полипептидтік тізбектен тұратын ақуыздармен салыстырғанда, олигомерлік ақуыздар күрделі қызмет атқарады. Мұндай күрделі қызмет атқаратын ақуыздарға қан гемоглобині жатады. Қан гемоглобині әр қайсысы миоглобин сияқты 4 суббөліктен құралған. Көптеген ферменттердің, иммуноглобулиндердің және тағы басқа ақуыздардың молекулалары төртінші құрылымнан құралған. Молекуласының пішіндеріне қарай ақуыздар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Глобулярлық ақуыздардың құрылымы шағын ғана, олардың полипептидтік тізбектері сфера немесе элипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Ақуыз глобуласының бетіне негізінен амин қышкылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттесуге қабілетті келеді. Глобулярлы ақуыздардың көпшілігі суда және су ерітінділерінде ериді. Мұндай ақуыздарға барлық ферменттер, қанның, сүттің ақуыздры (альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады. Фибриллярлық ақуыздар тұрақты келеді, суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Ақуыздағы полипептидтік тізбектер белдік (ось) бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп, ұзын талшықтар - фибриллалар түзеді. Мұндай ақуыздардың молекуласы созылған жіп сияқты, өздері екі және көп полипептидтік тізбектерден тұрады. Тізбектері қатты немесе созылмалы жұмсақ келеді және тірі ағзаларда құрылымдық қызмет атқарады. Оларға: коллаген ( сіңір, сүйек, тері, тіс және шеміршек сияқты ұлпалардың негізі болып табылады); кератин (шашта, жүнде, қауырсында, тырнақта, тұяқта бар); фиброин (табиғи жібек талшықтары); қан фибриногені және тағы сол сияқты ақуыздар жатады. 1,2-сурет. Пептидтік байланыстың түзілуі. жүктеу/скачать 2,07 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|