жасуша физиологиясы. Ферменттер жөніндегі ілім жасуша тірі ағза құрылымымен
жүктеу/скачать 0,59 Mb.
|
Дәріс 1
|
1. ЖАСУША ФИЗИОЛОГИЯСЫ. ФЕРМЕНТТЕР ЖӨНІНДЕГІ ІЛІМ 1.1 Жасуша тірі ағза құрылымымен тіршілік іс-әрекетінің элементарлы бірлігі ретінде Өсімдіктер, жануарлар, адамдар әр түрлі мүшелерден, ұлпалардан және жасушалардан тұратын күрделі ағзалар болып табылады. Жасушалар өз кезегімен, әр қайсысы арнаулы міндеттер, қызметтер атқаратын, бірқатар органоидтардан тұрады. Бірақ кез келген ағзаның элементарлық, құрылымдық және метаболиттік бірлік рөлі тек жасушаға ғана тән. Жасуша ұйымдасқан бүтін жүйе болғандықтан, өзінің кез келген элементсіз қалыпты қызметін атқара, өзін-өзі ұдайы көбейте (жаңарта), дами алмайды. Сонымен бірге, жасушаның бірде-бір органоидтары толығымен өзін-өзі басқара алмайды, жүйеге бүтіндей тәуелді. Айнала факторларының әсеріне жасуша өзінің белгілі бір органоидымен емес, бүкіл элементтер жиынтығымен, оларды өзгерген жағдайға көп сырлы бейімделуімен сезінеді. Жасушаның өсуі және бөлшектенуі (дифференциациялануы) кешенді үдеріс түрінде, оның жүйелі кезеңдері әр түрлі органоидтармен іске асырылып, өтеді. Ақырында, тұқым қуалаушылық әрекеттер де, қазіргі көзқарас бойынша, бір ядроның емес, жасушаның бүкіл жүйесінінің жинақы интегралды іс-әрекетінің нәтижесі болып табылады. Бұдан жасуша, өзінің қандай болмасын құрылысының күрделілігімен және тіршілік іс-әрекетімен өзгешеленбесін, ол бәрібір кез келген ағзаның бөлінбейтін бөлігі деген қисынды қорытынды туындайды. Екінші жағынан, өсімдік және жануарлар әлемінің кез келген өкіліне, оның жеке мүшелері мен ұлпаларына тән барлық зат алмасу ерекшеліктері, ақыр аяғында, жасушаларда іске асырылады. Сондай-ақ мұндайда, әр тірі жасушаға тән арнаулы үдерістерден басқа, зат алмасуының негізі іспетті (универсал), әр жақты жалпы заңдылықтарға бағынатын үдерістер үздіксіз өтіп жатады. 1.2 Ферменттер туралы ілім (Энзимология) 1.2.1 Жасуша заттарының алмасуындағы ферменттердің рөлі. Зат алмасу - кез келген ағзаның тіршілік іс-әрекетінің міндетті шарты және ерекше белгісі болып табылады, ассимиляция (анаболизм) мен диссимиляцияның (катаболизм) диалектикалық бірлігін білдіреді. Біріншісінің мәні – айналадан қажетті заттарды сіңіру және қорыту, яғни ағзаның дене құрамына қосу, айталық, әр түрлі полимерлі қосылыстарды түзу болып табылады. Екіншісіне, әлеуетті қуат босайтын және белсенді түрге айналатын, сондай-ақ тіршілік іс-әрекетінің өнімдері бөлініп шығатын, күрделі заттардың біршама қарапайымдарға ыдырау үдерістері жатады. Зат алмасу бір мезгілде өтетін және жиі бір-біріне, қарама-қарсы көптеген реакциялардан тұрады: түзілу мен ыдырау, тотығу мен тотықсыздану, молекулаішілік қайта құрылу, жекелеген топтардың бір молекуладан екіншісіне тасымалдануы және т.т. Зат алмасудың ерекше белгісі – осы реакциялардың барлығының ретсіз емес, тәртіппен – қатал жүйелілікпен және келісімдікпен өтуінде. Зат алмасудың екінші ерекшелігі - өтетін реакциялардың өте шапшаңдығы. Ол ағзадан тыс ұқсас үдерістерден (егер ол жағдайда мүмкін болса) мың, тіпті миллион есе артық шапшаңдықпен өтеді. Жасушаның заттар алмасуының тағы да бір ерекшелігі – метаболизмнің әр алуан реакциялары ағзада «жұмсақ» биологиялық жағдайда, яғни жоғары температураның, күшті қышқылдар мен сілтілердің әсерінсіз, қалыпты атмосфералық қысымда өтетіні. Заттар алмасу үдерістеріндегі айтылған ерекшеліктер тірі жасушаларда, ферменттер немесе энзимдер деген атауы бар биологиялық үдеткіштердің (катализаторлардың) қатысуымен өтетіндігімен түсіндіріледі. «Энзим» - ежелгі гректің «эн зюме» деген сөзінен аударғанда «ашытқыда» дегенді білдіреді, «фермент» - лат.«fermentum» деген сөзінен тарайды - ашытқы. Ферменттер жөніндегі алғашқы мағлұматтар Петербург академиясының толық мүшесі П.С.Кирхгоффтің зерттеулерінде 1814 жылы алынған болатын. Ол крахмалдың арпа солодында қантқа айналатынын байқады. Біршама кешірек (1833ж.) француз химиктері А.Пайен мен Ж.Персо солод сығындысынан осы өзгеріске әсер ететін заттың құрғақ ерігіш ұнтағын бөліп алды. Ол диастаз (гректің «айыру» деген сөзін білдіреді) деген атау алып, қазір оны амилаза деп атайды. Кейіннен әр түрлі ағзалардың жасушалары мен ұлпаларынан алуан әсерлі басқа да ферменттер бөлініп алынды. Қазір тірі ағзаларда өтетін дерлік барлық реакциялар өздерінің сипаттары бойынша ферменттік екені анық деп санауға болады. Ферменттердің көпшілігі өздерінің каталитикалық әсерін жасушадан бөліп алғаннан кейін де, жасанды ортада сақтайтындықтан, олар бірқатар өнеркәсіптік өндірістер технологиясында кең қолданыс тапқан. Соның ішінде, ферментті дәрмектер кейбір амин қышқылдарын, дәрумендерді, антибиотиктерді, органикалық қышқылдарды, сондай-ақ сүт өнімдерін, шай, темекі және т.б. өнімдерді алу үшін пайдаланылады. Ферменттер медицинада да қолданыс тапқан. Оларды адам ағзасына егумен егу арқылы кейбір себептермен әлсіреген физиологиялық қызметтерді (функцияларды) қалпына келтіреді немесе күшейтеді. Мысалы, пирожүзім қышқылының ағзада жиналуына кедергі жасайтын және оның декарбоксилдендіруін катализдейтін кокарбоксилазаны айтуға болады. Биополимерлерде қатаң белгілі бір химиялық байланыстарды ыдырататын ферменттер көптеген ақуыздар мен нуклеин қышқылдарының құрылымдарын дешифрлеу (шифрді ашу) үшін қолданылады. Мұның теориялық маңызы да зор. Болашақта ісжүзінде, айталық гендік инженерияда, қолданыс табуы да мүмкін,. 1.2.2 Ферменттердің химиялық табиғаты және құрылысы. Ферменттер үлкен екі топқа бөлінеді: бір құрамдасты және екі құрамдасты болып. Бір құрамдасты ферменттер тек ақуыздан тұрады. Екі құрамдасты ферменттерде, ақуыздан басқа ақуыз емес топ болады. Екі құрамдасты ферменттің ақуыз бөлігін апофермент немесе ферон деп атайды, ақуыз емес бөлігін простетика- лық топ немесе агон деп атайды. Простетикалық топ өзінің химиялық табиғаты бойынша әр түрлі заттардан құралуы мүмкін. Екі құрамдасты ферменттердің басым бөлігінде ол заттар дәрумендерден немесе олардың туындыларынан тұрады. Бұл соңғылардың әр түрлі ағзалардағы зат алмасуындағы маңыздылығына себепші болады. Екі құрамдасты ферменттердің құрамына дәрумендерден басқа простетикалық топ ретінде нуклеотидтер де енуі мүмкін. Сонымен бірге, егер олар ферменттің ақуыздық бөлігімен тығыз байланысы болмаса, ондай простетикалық топты кофермент деп атайды. Мысал ретінде тотықтыру-тотықсыздандыру ферменттерінің (ауасыз дегидрогеназалардың) коферменті- никотинамидадениндинуклеотидті (НАД) немесе никотинамид-адениндинуклеотидфосфатты (НАДФ) келтіруге болады. Екі құрамдасты ферменттердің простетикалық топтарын металлорганикалық қосылыстар құрастырады. Мысалы, сутек асқын тотығын суға және оттегіне ыдырататын каталазаның құрамына темір атомымен байланысқан пирролдың төрт молекуласынан тұратын гематин енеді. Екі құрамдасты ферменттердің простетикалық тобы катализдеу реакцияларына тікелей қатысады. Бірақ бұл реакцияның жүзеге асырылуында айтарлықтай маңыздылық ақуыздық бөлікке тиеді. Оның құрылыс ерекшеліктері мен қасиеттеріне ферменттердің белсенділігі мен ерекше (арнаулы) әсері көптеп тәуелді болады. Айталық, гематин, каталазаның ғана құрамына енбейді, сондай-ақ, полифенолдарды тотықтандырып, оларды сәйкес хинондарға айналдыруға пайдаланатын пероксидазаның да құрамына енеді. Сонымен бірге мұнда су да пайда болады. Сонымен, простетикалық тобы бірдей (гематин) осы екі ферменттердің каталитикалық әсерлеріндегі айырмашылық ақуыз иеленушінің (тобының) құрылыс ерекшеліктеріне толығымен байланысты екен. Бірақ, каталаза мен пероксидазаның құрамына енетін ақуыздардың өздері, гематинмен байланысы жоқтығынан, каталитикалық әсерге ие емес. Бір құрамдасты ферменттерге келсек, оларда белсенді топ рөлін бірқатар амин қышқылдарының қалдықтары құрастыратын, ақуыз молекулаларының белгілі бір телімдері атқарады. Белсенді немесе каталитикалық орталық деп аталатын бұл телімдерге субстраттардың қосылуы жүреді және олардың тікелей қатысуымен кез келген катализделінген реакциялар жүзеге асырылады. Бір құрамдасты ферменттердің бәрінде бар каталитикалық орталықтан басқа, олардың кейбіреулерінен аллостериялық орталықтар (гректің «Allos» - басқа) дегендер табылды. Бұлар катализді реакцияларға тікелей қатыспайды, бірақ оларға, эффекторлар деп аталынған қосылыстар қосылғанда, фермент молекуласының пішін үйлесімінде өзгерістер жүреді. Бұл белсенді орталықтың қайта құрылуына жетелейді, демек, оның іс-әрекетіне айқын әсер етеді. Сонымен, бір эффекторлар ферменттердің каталитикалық белсенділігін арттырса, басқалары, керісінше, төмендетеді және де эффекторлардың осы әсерлері қайтымды сипатқа ие. Жасушаларда мұндай аллостериялық ферменттердің болуы зат алмасуды реттеуде маңызды рөл атқарады. Ол жөнінде кейіннен баяндалады. 1.2.3 Ферменттердің катализаторлық әсерінің механизмі. Кез келген химиялық реакцияның жылдамдығы реакцияға қатысатын заттардың концентрациясына және олардың ішкі қуатына байланысты екені бұрыннан белгілі. Молекулалар неғұрлым көптеп қатысса олар өзара жиі түйіседі және соғұрлым осы реакцияның жылдамдығы жоғары болады. Бірақ бұл соқтығыстардың бәрі бірдей молекулалар арасындағы химиялық өзара әрекетіне әкеле бермейді, себебі одан тек жеткілікті түрде қуаты барлары ғана әсерлеседі. Мұндай молекулаларды белсенділер немесе белсендірілгендер деп атайды. Молекулаларды белсендіруі сәуле қуаттарын сіңіруіден немесе қоздырылған басқа бір молекулалармен соқтығысудан температураның жоғарылауының нәтижесінде жүруі мүмкін. Кез келген жағдайда да мұндай белсену, әсерленуші заттардың ішкі қуаттарының артуымен ілесе жүреді. Бір моль заттың барлық молекулаларын берілген температурада белсенді күйге ауыстыру үшін қажет қосымша қуат санын (мөлшерін) белсендіру қуаты деп атайды. Мұндайда катализаторлардың өзі, оның ішінде ферменттер, қосымша қуат көзі бола алмайтынын есте ұстаған жөн. Олардың реакцияны жеделдететін катализаторлық әрекеті, осы үдерісті іске асыруға қажет молекулалардың белсенді қуатын төмендете алатындығымен байланысты (1-сурет). Белсендіру қуатын осылай төмендету, субстрат деп аталатын әсерленуші зат, ферментпен тұрақсыз байланысады, нәтижесінде реакция бір емес, бірнеше сатымен (екіден кем емес), айналма жолдармен өткендей болады. Мысалы, күрделі қосылыстың (А) екі қарапайымға (В және С заттарға) ыдырағанда, алдымен субстраттың (А) ферментке қосылуы жүреді: А + Ф (фермент) А . Ф (фермент) / 1 - саты /. Сосын пайда болған «субстрат.Фермент» кешені мына сұлба бойынша ыдырайды: А . Ф В + С + Ф / 2 – саты / немесе біршама күрделі жолмен: А . Ф В + С . Ф / 2 – саты / С . Ф С + Ф (фермент) / 3 - саты / Субстратты.ферментті кешеннің ыдырауының осы екі жолының қайсы сында болмасын реакцияның соңғы екі өнімі пайда болады және еш өзгеріссіз субстраттың кезекті молекуласымен әрекеттесе алатын фермент бөлініп шығады. Ферменттің субстратпен өзара әрекеттесуінде субстраттың 1-сурет. Жүйенің бос қуатының ферментті (үзбе сызық) және ферментсіз (тұтас сызық) реакцияларда өзгеруі пішін үйлесімі ғана емес, молекулалардың де өзгеріп, бірте-бірте бел-сенділігін төмендетеді де оның ыдырауына әкеледі. Міне, сондықтан әр фермент ағзаның генетикалық ерекшеліктері мен оның онтогенетикалық күйіне байланысты айтарлықтай өзгеретін (бір сағаттан бірнеше тәулікке дейін), белгілі бір уақыт қана іс-әрекетін атқара алады. Осыған байланысты өсімдіктің және басқа да ағзалардың тіршілік іс-әрекетін сүйемелдеу үшін жасушадағы ферменттер үздіксіз жаңарып отыруы тиіс. жүктеу/скачать 0,59 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|