Молекулалық биология дәрістер жиынтығы Кіріспе
Белок молекуласының конформациясы
жүктеу/скачать 0,87 Mb.
|
molekulalyk biologiya alpamysova gulzhayna
| Белок молекуласының конформациясы амин қышқылының біраздылығымен анықталады. Полипептидтік тізбекте көптеген байланыстардың төңірегінде айналым болуы мүмкін, сондықтан белоктың кез келген молекуласы өте көп, әртүрлі пішін немесе конформация түзетін қабілеті бар. Бірақ биологиялық жағдайда полипептидтік тізбектердің көпшілігі осы конформациялардың бір түрінде ғана кездеседі.
Бұл амин қышқылылдарының бүйірлік топтарының өзара және сумен өте осал ковалентті емес арақатынасына байланысты. Белгілі бір конформация әдеттен тыс тұрақты бола алады, ал оның қандай болатыны - амин қышқылдарының полипептидтік тізбекте орналасуына байланысты ( 7 сурет) Көптеген белоктардың полипептидтік тізбектері өз бетімен түзілу конформацияға түйінделеді. Мысалы, белокты жазу, немесе денатурациялау (лат. «denaturare»-табиғиқасиетін жою) арқылы алғашқы конформайиясын жоғалтқан икемді полипептидтік тізбекке айналдыруға болады. Бірақ, мейлінше жұмсақ денатурайиялау әсері әдетте қайтымды, жазылған полипептидтік тізбек табиғи конформациясының өзі түйінделді. Оның мұндай қылығы белок молекуласының конформациясын анықтайтын ақпараттың бәрі амин қышқыл бірізділінде екндігінің айғағы. Полипептидтік тізбектің түйінделуін басқаратын маңызды факторлардың бірі- полярлық және полярлық емес бүйірлік топтардың орналасу болып табылады. Белок синтезінің барысында олардың көпсанды гидрофобты (гр. «hydor»-су, «рhobos»-қорқу) бүйірлік топтары глобуласының ішіне жиылуғма тырысады, себебі судан құтылуға мүмкіндік туады. Сол кезде полярлық топтар белок молекуласының үстіне жиылады, онда бұл түзілімдер сумен және басқа полярлық топтармен арақатынас жасайды. Пептидтік топтар өздерінде жеткілікті полярлы, сондықтан сутектік байланысты бір-бірімен және полярлық бүйірлік топтардмен құруға тырысады. Осындай жолмен белок глобуласының ішіндгі, түгелге жуық полярлық топтардың жұптасуытүйінінде бір полипептидтік тізбектегі әртүрлі бөлшектерінің арақатынасында баксты роль атқарады. Сонымен қатар, олар белок молекуласының үстіндегі арақатынастарда да маңызды орын алады. Цитоплазмадан тыс белоктар (секреторлық белоктар немесе клетка үстіндегі белоктар), бір полипептидтік тізбектің әртүрлі бөлшектерінің арасында қосымша коваленттік байланыстар түзеді. Мысылы, цистеиннің екі SH-топтарының арасындағы дисульфидтік байланыстар (S-S-көпіршелер деп аталады), түйінделген полипептидтік тізбектің көршілес келетін бөлшектерінің арасында жүреді, олар клеткадан тыс белоктардың кеңестіктегі құрылымын тұрақтандырады; дұрыс түйінделу үшін дисульфидтік байланыстың қажеті жоқ (9 сурет) Амин қышқылдарының барлық жеке арақатынасының нәтижесі, көптген белок молекулалары өздеріне тән конформацияға спонтанды (лат. «spontaneus»-өздігінен) Түрде келе береді: әдетте қомақты глобулалық, бірақ ішінара фибриллярлық созылған пішінде де болады. Глобуланың ортасы бүйірлік гидробтық топтармен тығыз қапталған кристалдың ішіндегідей, ал полярлық бүйірлік топтар күрделі және тұрақсыз сыртқы қабатты құрайды. Белоктың кіші молекулалармен және басқада молекулалардың үстіңгі қабаттарымен байланысу ерекшелігі әртүрлі адамдардың осы күрделі беткі қабатта орналасуына және химиялық қасиеттеріне байланысты. Химиялық тұрғыдан белоктар – белгілі молекулалардың ішіндегі ең күрдлілері. Тізбектің бір-біріне жиылу тәсілі әртүрлі үнемі қайталанып отырады. Полипптидтік тізбектердің амин қышқылдардың бірізділігінде олардың түйіделу ақпаратына қажетті болса, ақпараттың қалай оқылатыны әлі белгісіз, сондықтанбелоктың кеңестігіне болашақ құрылымын бірізділігін бойынша дәл болжайтын мүмкіндік жоқ. Сондықтан блоктың табиғи конформациясын белок кристалдарын анықтайтын өте күрделі рентгенқұрылымдық талдау әдісінің көмегімен ғана табады. Бұл әдісті қолдану арқылы осы күнге дейін 200-ден артық белок талданған. Әртүрлі белоктардың кеңестіктегі құрылымын салыстыра отырып, әрбір белоктыңконформациясы бірегей болғанмен де макромолекуланың жеке бөлшектерінде тізбектің орам түрлері үнемі қайталанып отырады. Әсіресе, жиылудың (орамның) екі жолы жиі кездеседі, себебі олар пептидтік топтардың өздерінің арасындағы сутектік байланыстардың дұрыс ұйымдасуынан болады, ал оған бүйірлік тізбектердің арақатынасының бірегейлігінің қатынасы жоқ. Осы екі тәсіл 1951 ж. үлгінің көмегіменжібек жәнешашқа жасалған ренггенқұрылымдық талдау нәтижесінде негізделіп, дұрыс болжанған болатын болатын. Қазір бұл кезеңдік құрылымдарды β-қатпарлы қабат және α щиырщық деп аталады. β- қатпарлы конформацияда жібек фибрионының α кератинді (гр.keras keranos-мүйіз)- тері және оныың туындылардың (шаш, тырнақ және қауырсындар) белогында кездеседі. β- қатпарлы қабаты құрылымы көптеген құрылымы (бәрінің болмасада ) глобулалық белоктардың өзегінің басым бөлігін құрайды. β- қабатполипептидтік тізбек толықтай созылған; мұнда >N-H- және >С=топтары β- учаскелерден мөлшермен жапырақ тәріздес жалпақ құрылым түзіледі. Бірақ әрбір β- учаскесінде салыстырғанда өз кезегінде әр жаққа қисайғандықтан жазық β- қабат қатпарлы пішінге енеді. Егер β- қабатты құрайтын бір β- учаскенің бойымен алға қарай жүрсек бүйірлік топтар β- қабаттың оң, не сол жағынан кезекпен кездесіп отырады. α- Шиыршық әр пептидтік топ, сутектік байланыспен тізбектің басқа пептидтік топтарымен жалғасқанда ұйымдасады. Осындай α -шиыршықтардың қысқа учаскелері көптеген глобулалық белоктарда кездеседі. Ал, көптеген құрылымдық белоктар α -шиыршықтың ұзын цилиндр тәріздес учаскелерін құрайды, олар көптеген құрылымдық белоктарда кездеседі. Мысалы терінің беріктігін күшейтетін клеткаішілік α -кератин. Формаладан амин қышқылдары молекуласының екі бөліктен құралатыны көрініп тұр. Барлық амин қышқылдарының бір бөлігі бірдей болады, бұл бұлай жазылады: Радикал деп аталатын екінші бөлігі барлық амин қышқылдарында әр түрлі болады: валинде көмірсутекті тізбекті тізбектен, цистеинде CH2SH тобы, тиразинде – бензол сақинасы болатын күрделі атомдар тобы. Барлық амин қышқылылдары үшін ортақ топтастыруға негізгі амин тобы (-NH2) жән қышқылдары (-СООН) кіреді. Белок полимері түзілу кезінде амин қышқылдары осы ортақ топтастыруға негізгі ілігеді. Амин қышқылының біреуінің амин қышқылының карбиоксилінен су молекуласы бөлініп шығады да, босатылған валенттік есебінен амин қышқыодарының қалдықтары бір-бірімен қосылады. Өзара қосылысқан амн қышқфылдарының арасында HN- CO байланысы пайда болады, бұл пептидтік байланыс деп аталады, ал түзілген қосылыс пептид деп аталады. Амин қышқылының екеуі қосылғанда дипептид (димер), үшеуі қосылса үшпептид (тример), бірнешеуі, яғни көп қышқыл қосылса -- полипептид (полимер) түзіледі. Табиғи белоктың өзі полипептид болып саналады, яғни ол бірнеше ондаған немесе жүздеген амин қышқылдары буындарынан құралған тізбек. Белоктарды амн қышқылдарының құрамы, амин қышқылдары буындарының саны және олардың тізбектегі орналасу тәртібі бойынша ажыратады. Егер амин қышқылының әрқайсысын әріппен белгілесек 20 әріптен құралған алфавит құрайды. Енді сол алфавиттегі әріптерден 100, 200, 300 әріптерді қатар тізіп жазатын сөз тіркесін құрап көрелік. Сондай сөз тіркестінің әрбіреуі қандай ла болса бір белокқа сәйкес келеді. Шынында да жануарлар мен өсімдіктер клеткаларында болатын әртүрлі белоктардың саны қисапсыз көп. Пептидтік тізбектің құрамына кіретін амин қышқылының бөлігі, яғни HN- RCH-CO-(R1, R2.....Rn бүйірлік тізбектер) амин қышқыл қалдығы деп аталады. Шамалы ұзындықтағы пептидтік тізбектер, құрамында 50-ге дейін амин қышқыл қалдықтары кіретін (молекулалық салмағы 6000 дейін), пептидтр (кейде полипептидтер) деп аталады. Ұзын пептидтік тізбектер немесе бірнеше тізбектен тұратын агрегаттар (лат. «аgregatus»-құралған) күрделі құрылымына байланысты и ерекше қасиеттерге ие болады; бұлар белоктар болып табылады. Белок молекуласы 50-ден 5000-ға дейін немесе одан да көбірек амин қышқылы қалдықтарынан түзіледі. Бір пептидтік тізбектегі қалдықтардың саны 20-дан 600-ге дейін одан көбірек болады. Белок молекуласының құрамына пептидтік тізбектен басқа химиялық құрамы өзгеше протетиттік топтар деп аталатын компоненттер ( лат. «соmponens» -сыңар) кіредіПростетитік топтың мысалы ретінде гемоглобин молекуласының құрамына кіретін гемді келтіруге болады. жүктеу/скачать 0,87 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|