Молекулалық биология дәрістер жиынтығы Кіріспе


Белок макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады



бет15/44
Дата09.02.2022
өлшемі0,87 Mb.
#131244
1   ...   11   12   13   14   15   16   17   18   ...   44
Байланысты:
molekulalyk biologiya alpamysova gulzhayna
Аналитикалы ойлау, sol3e placement test answers, sol3e placement test answers, Английский
Белок макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайым - полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғасған амин қышқыл буынддарының тізбегі. Бұл - белоктың алғашқы құрылымы деп аталады мұндағы байланыстардың бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс.
Полипептидтік тізбектің бөлігінің екінші құрылымы деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегенлегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясы айтады. Мұнда белок жіпшесі шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында ( NH-пен СО- топтары арасында ) сутектік байланыстар түзілген. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әл сіз, алайда бірнеше қайталанғаннан кейін ол да берік ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен жөрмелген полипептидтік шиыршық едәуір қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр белокта ерекше пішінде болады.
Жекеленген полипптидтік тізбектің барлық атомдарының кеңістікте орналасуын белоктың үшінші құрылымы деп атайды
Кейбір белоктар бірнеше полипептидтік тізбектерден құралады. Әрбір тізбек- бір суббірлік немесе мономер. Үшінші құрылымды жалғастырушы байланыстар сутекті байланыстардан да әлсіз болады.
Оларды гидрофобты деп атайды.
Бұл - полюссіз молекулалардың немесе полюссыз радикалдардың арасындағы ілініс күші. Ондай радикалдар амин қышқылдарының бірсыпырасында кездеседі. Полипептидтік байланыстағы гидрофобты радикалдардың бір-бірін тартылып, жабысу себебі суға шашыраған майдың есебіне басқа бір гидрофобты ілінісу күші өте әлсіз байланыс болғанымен де, бірнеше рет қайталанатындығынан олардың барлығы қосылғанда едәуір әрекеттесу қуатын береді. Белок молекуласының аса күрделі құрылымын ұстап тұруға әлсізбайланыстардың қатысуының салдарынан, ол анағұрлым тұрақты және өте қозғалғыш болады. Кейбір белоктардың макромолекула сының үшінші құрылымын ұстастыруға амин қышқылы цистеиннің (цис) полипептидтік тізбекте бір-бірінн алшақ орналасқан радикалдары арасында пайда болатын S-S (эс-эс) байланыс деп аталады. Ковалентті байланыс әжептеуір роль атқарады, тұрақты үшінші құрылым ұйымдасу үшін олардың болуы шарт емес. Мысалы, миоглобин және гемоглобин молекулалаларында S-S байланыстар жоқ.
Белоктың төртінші құрылымы деген ұғым – мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, белок молекуласын құрайды. Гемоглобин молекуласы әдеттегі ттрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей α- тізбек және екі ұқсас β –тізбек кіреді. Төртінші құрылым байланыстар (сутекті, гидрофобты) әлсіз жалғасқан, ал, кейде S-S- байланыстармен де жүзеге асырылады.
Дисульфидтік көпірше - бұл екі цистеин қалдықтарының арасындағы коваленттік байланыс. Мұндай көпіршелер кейбір секреторлық белоктарда кездеседі. Көпірше глобуланың ішінде де, сондай-ақ оның үстінде де орналаса береді. Көптеген белоктарда қалыпты цистеиндер болғанмен, дисульфидтік көпіршелер болмайды.


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   11   12   13   14   15   16   17   18   ...   44




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет