Молекулалық биология кіріспе Молекулалық биология пәні және міндеттері
жүктеу/скачать 67,07 Kb.
|
Ìîëåêóëàëû? áèîëîãèÿ ê³ð³ñïå Ìîëåêóëàëû? áèîëîãèÿ ï?í³ æ?íå ì³íä
Методические рекомендации 1 семестр, СРС узр
| Ақуыздардың құрылысы
5. Ақуыздар. Ақуыздардың аминқышқылдық құрылымы. Акуыздар — жасушаның ең маңызды макромолекулаларының бірі. Оның элементтік құрамын, құрылысының теориясын алғашқылардың бірі болып зерттеген және «протеин» (protein-бірінші) деп атауды ұсынған Голландия химигі және дәрігері Г.Я.Мульдер (1802-1880) болатын. Акуыздар маңызды қызметтерді атқарады: -құрылымдық (биомембраналар қурамына кіреді); -энергетикалық (қуат көзі болып табылады); -катализдеуші (ферменттер); -сигналдық (гормондар, нейропептидтер); -қозғаушы (миозин); -өткізгіштік (арналар, сорғыштар); -реттеуші (репликация, транскрипция, трансляция факторлары); • ДНҚ учаскелерімен байланысып гендердін экспрессиялануын реттейді; • акуыздардың фолдингін қадағалайды. Ақуыз молекуласы — полимер, онын мономерлері болып аминқышқылдары саналады. Қазіргі кезде табиғатта анықталған аминқышқылдардың жалпы саны-300-дей, бірақ ақуыз молекулаларында олардың тек 20- альфа - аминқышқылдары ғана кездеседі. Бүл аминқышқылдарды ақуыздық, протеиндік аминқышқылдар деп атайды. Альфа - Аминқышқылдарының барлығының құрылысы жалпы алғанда бір-біріне ұқсас, яғни олар амин тобынан , көмірсутектен , карбоксил топтарынан құрылған қаңкадан (остав) және ортаңғы көміртек атомымен ( С а ) альфа орны бойынша байланысқан радикалдан тұрады. Ақуыз молекуласында аминқышқылдар бір бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысып үлкенді кішілі полипептид тізбегін пайда етеді. Мұны ақуыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Осы құрылым а РНҚ кодондарының бірізділігі арқылы кодталып, трансляция кезінде синтезделінеді. Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алгаш – альфа ширатпа не бетта құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын екінші реттік құрылым деп атайды. Глобулалы акуыз молекуласында артүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз(ягни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкіи. Мысалы, миозин, тропомиозин, альфа – керотин тек альфа-ширатпадан, фиброин, бетта-кератин-тек бетта құрылымнан тұрады. -а-Ширатпада-полипептид тізбегінің каикасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталган болады . Бүл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс аркылы тұрақтанады. Мұндай бір байланыстың пайда болуына бір аминкышкылының-NH-тобы мен екінші аминкышкылының-СО топтары қатынасады, бірак бұл кезде сутектік байланыс көршілес аминқышқылдардың NH-,CO- топтары арасында емес, бір-бірінен 3 аминқышкылына алшақ орналасқан аминкышкылдардың-nh -және-СО- топтары арасында болады. Олардың бір-біріне жакындасуына ширатпа көмектеседі. Нәтижеде а-ширатпаның бір оралымында орташа 3,6 аминқышкылдары кездеседі. Бетта құрылым мұнда полипептид тізбегінің қаңқасы ширатпаға ширатылмай көптеген ирелеңдеген қатпарлар пайда етеді. Бұл құрылым да NH және CO топтары арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады, бірақ аминқышқылдардың бір біріне жақындасуы және сутектік байланыстың түзілуі қатпарлардың пайда болуы арқылы жүзеге асады. Ақуыз молекуласының не оның бір фрагментінің екінші реттік құрылымының түзілуі неге байланысты болады. Ол ақуыздың бірінші реттік құрылымы арқылы анықталады. Аминқышқылдардың бүйір радикалдары бұл құрылымның тұрақтануына тікелей қатыспағанымен, олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жок па , осы мәселелерді анықтайды. Сондықтан да әрбір ақуыз молекуласында екінші реттік құрылымдар түрліше үлестірілген болады. Ақуыз молекуласының үшінші реттік (глобулалық) құрылымы дегеніміз-полипептид тізбегініц альфа-ширатпасыныц, бетта-құрылымының және құрылымсыз учаскелерінің кеңістікте глобула (шумак.) конформациясына жинақталып, табиғи (нативгі) құрылымының түзілуі. Бұл үдерісті фоддннг деп атайды. Ақуыздың екінші реттік кұрылымынан ерекше, үшімші реттік құрылымы аминқышқылдардың радикалдары арасындагы байланыстар негізінде пайда болады және тұрақтанады. Бұл байланыстардың нақтылы түрлері радикалдар ерекшеліктеріне байланысты болады. Иондык жене сутектік байланыстардың әлсіз болуының басты себебі-ақуыз молекуласы орналасқан сулы орта болып саналады .Дипольдық су молекулалары полярлы (зарядталган) радикалдар айналасында шоғырланып, зарядталган радикалдардың электрлік аймагын 80 есеге дейін төмендетеді жене өздері полярлы радикалдармен сутектік байланыстар түзе алады. Радикалдардын әрекеттесу энергиясының көптеген бөлігі осы байланыстарды үзуге жұмсалады. Әйтсе де, коптеген радикалдараралык байланыстардың калыптасуы акуыз молекуласының табиғи (нативті) үшінші реттік қурылымынын термодинамикалык ең тұрақты конфигурациясыныц пайда болуына алып келеді. Әрекеттесуші радикалдар созылған полипептид тізбегінде бір бірінен өте алшақ орналасулары мүмкін, ал олардың жакындасуы осы тізбектің күрделі майысып иілулері нәтижесінде жүзеге асады. Нәтижесінде кейбір радикалдар (гидрофобтық радикалдардың кепшілігі) глобула (шумақ)ішінде, ал екінші біреулері гидрофильдік радикалдар, оның бетінде орналасады. Бірак, бұл абсолютті болмайды: гидрофобтық радикалдардың біршама бөлігі глобула бетінде орналасып лигандалармен әрекеттесу үшін өте қажет. Yшінді реттік құрылмы қалыптасқаннан кейін ақуыз молекуласы өзіне тән қызметтік белсенділікке ие болады, яғни бірнеше радикалдар тобынан тұратын және белгілі бір лигандалармен әрекеттесуге кабілетті,белсенді орталықтар «домендер» пайда болады. Бұл радикалдар полипептид тізбегінде (І-реттік құрылымда) бір бірінен кашык орналасуы мүмкін, ал олардың жақындасуы фолдинг үдерісінде түрліше майысып оралуы нәтижесінде жүзеге асады. Кейбір ақуыздардың IV реттік кұрылымы да белгілі, мысалы гемоглобин. Онын молекуласы 4 субъединицалардан (екі альфа , 2 бетта тізбектерден) құрылған. жүктеу/скачать 67,07 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|