М.Өтемісов атындағы Батыс Қазақстан
Ферменттердің құрылысы. Ферменттердің қасиеттері. Әсер ету механизмі
жүктеу/скачать 0,83 Mb.
|
М. темісов атында ы Батыс аза стан
Ферменттердің құрылысы. Ферменттердің қасиеттері. Әсер ету механизмі.Ферменттер тірі организмдегі зат алмасу реакцияларын катализдейді. Ферменттер химиялық катализаторлар сияқты реакцияның активтендіру энергиясын жоғарлатады. Бірақ қасиеттері химиялық катализаторлардан ерекшелінеді.Дәрісте ферменттердің құрамы, құрылымы; негізгі коферменттердің құрылысы; ферменттердің әсер ету механизмдері, кинетикасы, активаторлар мен ингибиторлардың әсері қарастырыладыТірі организмдегі химиялық реакциялардың жүруіне катализатор ретінде қатысатын ерекше заттарды фермент деп атайды. Олардың қасиетін, құрылысын, қызметін зерттейтін ғылымды энзимология деп атайды. (Каталитикалық қызмет РНК-ларда да кездеседі, мыс. тРНК-ын процессингіне қатысатын РНКаза Р). Оларды рибозимдер деп атайды. Белгілі бір клеткада болатын ферменттердің тобы және олардың активтілігі бүкіл организмде жүретін зат алмасу реакцияларының бағытымен тығыз байланысты және осы процестерге тәуелді болады. Ферменттердің жалпы қасиеттері 1. Табиғаты белок ферменттердің хим. реакциялардың жылдамдығын арттыруы, белоктың күйі, құрылысы сақталғанға дейін болады. 2. Ферменттердің «термолабильдігі», яғни белгілі бір температурада ғана оптималды активтілік көрсете алады. Мысалы: 37-45 С, одан жоғары температурада денатурацияға ұшырайды. 3. Ферменттердің реакция ортасының рН-на тәуелділігі. Көптеген ферменттердің рН-оптимумы 7 тең. Кейбір фемренттердің оптимумы күшті қышқылдық немесе күшті сілтілік ортада жатады (пепсин – 1,5-2,5; амилаза – 6,8-7) 4. Көптеген ферменттер қайтымды түрде әсер етеді, яғни тура жүретін реакцияны да, кері жүретін реакцияны да катализдеуге қатысады 5. Өте жоғары талғамдылығы, ферменттердің субстратқа деген талғамын негізгі ә топқа бөлуге болады: абсолютті және топтық Абсолютті т. бар ферменттер тек қана бір затқа, бір субстратқа ғана әсер етеді Топтық т. бар ферменттер химиялық байланыстың белгілі бір түріне әсер етеді 6. Ферменттердің әсеріне активаторлар және ингибиторлар деп аталатын ерекше заттардың көмегімен реттеліп отырады. Ингибиторлар ферменттердің әсерін тежеуге қатысса, активаторлар ферменттердің әсерін күшейтіп отырады. Ферменттердің құрылысы Аққуыздармен қатар ферменттердің тобында аққуызға жатпайтын компоненттер – кофакторлар болады. Аққуыздық бөлігін апофермент деп атайды, ол өз бетінше катализдік активтілік көрсетпейді. Кофакторлар да өз бетінше активтілік көрсетпейді. Апоферменттер мен кофактордан тұратын ферменттік қасиеті бар комплексті холофермент деп атайды. Кофакторладың атқаратын қызметі: 1. белоктың құрылысын өзгертіп, субстрат пен ферменттің әрекеттесуіне жағдай жасайды; 2. коферменттер атомдардың, топтардың, протондар мен электрондардың тасымалдануына қатысады. Ферменттердің молекуласында бірнеше центрлер бар: активтік, аллостерлік. Активті центр деп полюсты радикалдары бар амин қышқылдарынан тұратын /сер, цис, лиз, асп т.б./ п-п тізбектің бөлімін атайды. Түзу тізбек бойынша амин қышқылдары бірінен-бірі алыс тұралады, бірақ аққуыздың кеңістікте үшінші реттік құрылысы түзілген кезіңде жақындасып, айрықша бір құрылым, активті центр құрып, субстратпен әрекеттесуге мүмкіндік алады. Аллостерлік центр /грек тіл. – бөтен/ активтік центрден белгілі бір қашықтықта орналасқан бөлігі. Аллостерлік центрмен байланысқан заттарды аллостерлік эффекторлар деп атайды. Ферменттердің әсер ету механизмі және кинетикасы 1913 жылы эксперименттік жұмыстардың нәтижесіне сүйене отырып Михаэлис пен Ментен ферменттердің жұмыс істеуінің қарапайым моделін ұсынды. Катализаторлардың химиялық реакцияларды жылдамдатуы активтендіру энергиясын төмендету арқылы жүретіндігі белгілі. Фермент қалай осы активтендіру энергиясын төмендете алады? 1. байланыстардың полярлығын арттыратын бұл комплексте электрон тығыздығында өзгерістер пайда болады; 2. ферменттердің активтік центрінде және субстратта геометриялық өзгерістер пайда болады 1. Ферменттің субстратпен байланысы қайтымды, субстратпен катализдік центрде фермент-субстрат деп аталатын комплекстүзе жүреді. 2. Әрі қарай фермент-субстраттық комплекс ыдырап, реакция нәтижесінде түзілетін жаңа зат және фермент қайтадан бөлініп шығады. Михаэлис және Ментен ферменттік реакцияның жылдамдығының белгілі бір уақыт өткенге дейін субстраттың концентрациясына түзу сызықты тәуелділігін анықтады. Әрі қарай ферменттің активті центрі фермент-субстрат комплексімен қаныққан болады да, ферменттік реакцияның жылдамдығы өзінің максималды шегіне жетеді. Математика жолымен ферменттік реакцияның кинетикасы мына тендеумен жазуға болады: Михаэлис-Ментен теңдеуі деп аталып, оған анализ жасап, Км – физикалық мәнін табуға болады. Км – Михаэлис константасы. Егерде ферменттік реакцияның жылдамдығы ½ болса, Км субстрат концентрациясына тең. Көптеген ферменттерде Км-ның мәні 10-2-10-5 моль/л аралығында жатады, ал клеткадағы көптеген заттардың концентрациясы 10-3 моль/л шамасында /а.қ., глюкоза/, сондықтан ферменттердің жұмысы бейорганикалық катализаторларға қарағанда ұтымды болады. жүктеу/скачать 0,83 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|