1. Какие из отмеченных свойств характерны для белков коллоидные

2. Какова роль ковалентных связей белков:

3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:

4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:

5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

6. Нативная структура белка определяется:

7. Генетически детерминирована:

8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:

9. Что обеспечивает первичная структура белков:

10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:

11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:

12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:

13. Какие свойства характерны для белков:

14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:

15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6

16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36

17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.

18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:

19. Какие вещества служат для высаливания белков:

20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:

21. На чем основан метод гель-фильтрации:

22. От чего зависит скорость седиментации белков:

23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?

24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:

25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:

26. Пептидная связь в белках:

27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):

28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:

29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:

30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:

31. При какой температуре ферменты денатурируют:

32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:

33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:

34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:

35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:

36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:

37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:

39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:

40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:

41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:

42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:

43. Как ферменты влияют на энергию активации:

44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:

45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:

46. Сродство фермента к субстрату характеризует:

47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:

49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:

50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:

51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:

52. Для заместительной терапии используются ферменты:

53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:

54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:

55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:

56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:

57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:

58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:

59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:

60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:

61. С миоглобином могут взаимодействовать:

62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:

63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:

64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:

65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:

66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:

67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:

68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:

69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:

70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:

72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:

73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:

74. Для очистки поверхности ран используют:

75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:

76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:

77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:

78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты: