Катиондарды (Zn,Cu,Ca), кіші және үлкен аниондарды, билирубинді, майлы қышқылдарды, С витаминін, дәрілерді, қалқанша без гормондарын байланыстыру және тасымалдау. Онкологиялық (коллоидосмотикалық) қысымды сақтайды. Ақуыз резерві (аминқышқылдары)
α1-антитрипсин (α1-протеаза ингибиторы, α1-гликопротеин) - белок молекулалық массасы 45-55 кДа, изоэлектрлік нүктесі pI=4,0-4,8. α1-антитрипсин 394 амин қышқылынан тұратын бір тізбекті молекула болып табылады. Ол бауырда синтезделген. Оның жартылай ыдырау уақыты-6 тәулік. Қан плазмасындағы концентрация-0,78-2,5 г / л, бұл плазманың барлық ақуыз тежегіштері деңгейінен жоғары.
α1-антитрипсин жеткіліксіздігінде өкпе эмфиземасы байқалады, ол әдетте өкпенің қабыну зақымдануынан кейін дамиды. Әйелдерде ақуыздың жеткіліксіздігі сирек кездеседі.
α1-антитрипсин көптеген протеазаларға тежейтін әсердің кең спектріне ие, алайда оның нейтрофильді эластазаға әсері ерекше болып табылад
Ингибирлеу механизмі серин протеазасы бар мықты кешен құру болып табылады. Ингибитор протеазаға субстрат ретінде шабуылдайды. Кешенді диссоциациялау кезінде кішігірім пептид ыдырайды. Функционалдық белсенділік α1-антитрипсин тотықтырғыштардың, темекі түтінінің компоненттерінің әсерінен айтарлықтай азаяды. Бауырдың ювенильді циррозы бар науқастарда α1-антитрипсиннің төмен мөлшері анықталды. Оның концентрациясының артуы жүктілік, ауыздық контрацептивтерді қолдану, жергілікті қабыну зақымданулары, хирургиялық операциялардан кейін, нефрит, ісік, вирустық гепатит, миокард инфарктісі және т. б. кезінде байқалады.
α1-микроглобулин - ақуыз. Бүйрек протеинуриясы бар науқастарда алғаш рет көрінген. Қан плазмасындағы оның концентрациясы ~ 54 мг/л құрайды.
Күн сайын сау адамдарда бүйрекпен 9 мг ақуыз бөлінеді.
α1 -микроглобулин лимфоциттердің мембраналық ақуыздарының бірі болып табылады. Бауырда ақуыз синтезделеді. Қазіргі уақытта оның функциясы анықталмаған.
Тироксинбайланыстырушы глобулин - молекулалық салмағы 54-64 кДа ақуыз, изоэлектрлік нүктесі pl=6,9-8,4. Оның қан плазмасындағы концентрациясы 15 мг/л жетеді.
Тироксинбайланыстырушы глобулиннің негізгі функциясы тироксин тасымалы болып табылады. Ақуыздың әрбір молекуласы тироксиннің бір молекуласымен қосылады.
Ақуыздың трийодтиронинге ұқсастығы аз дәрежеде байқалады.
Қан плазмасындағы ақуыз концентрациясының жоғарылауы гипотиреоз кезінде, сондай-ақ жүктілік кезінде байқалады.
α2-макроглобулин-қан плазмасының ең үлкен гликопротеиндерінің бірі. Оның молекулалық массасы 625-820 кДа, изоэлектрлік нүкте-pI=5,4 құрайды. Ақуыз синтезінің орны-бауыр. Оның қан плазмасындағы концентрациясы ерлерде 1,5-3,5 г/л, әйелдерде 1,75-2,4 г/л құрайды. Олармен өзара іс-қимыл жасай отырып, ол үлкен молекулалардың гидролизін катализдей алмайтын, бірақ шағын субстраттарды гидролитикалық ажыратуы мүмкін қуатты ковалентті кешендер жасайды. α2-макроглобулин аминотранс-феразамен, гормондармен, пептидтермен әрекеттеседі. Тамырлардың эндотелийі мембраналармен өзара әрекеттесуде оларды протеолитикалық ферменттердің әсерінен қорғайды. Бұл ақуыз жеткіліксіз болған жағдайда қан ұю, фибринолиз және басқа да қан плазмасының протеолитикалық жүйелерінде бұзылулар дамиды. Α2-макроглобулиннің концентрациясы диабет, жүктілік, ісік, қабыну процестерінде өседі.
Церулоплазмин-оксидаза белсенділігіне ие қан плазмасының құрамында мыс бар гликопротеині. Электрфоретикалық қозғалыс бойынша ол α2-глобулиндер фракциясына жатады. Церулоплазминнің молекулалық массасы 134 кДа, изоэлектрлік нүкте pI=4,4 құрайды. Церулоплазмин әртүрлі полифенолдардың, хош иісті поли-аминдердің және басқа да заттардың оттегімен тотығуын катализациялайды. Церулоплазминнің бұл оксидазды қасиеттері ағзада да көрінеді, онда оның субстраттары аскорбин қышқылы, екі-ленталы Темірдің қосындысы (ферроксидазды қасиеттері) бола алады. Соңғысы темірді жұмылдыру және тасымалдау процестерінде маңызды мәнге ие. Осылайша, церулоплазмин кейбір биологиялық аминдердің тотығуына қатысады. Церулоплазмин барлық қан плазмасының 90-95% байланыстырады.
Ол мысты тіндерге тасымалдауда жетекші рөлге ие. Церулоплазминнің синтездеу орны-бауыр. Ақуыз деңгейі көптеген ауруларда өзгереді. Оның концентрациясының артуы бауырдың созылмалы аурулары, миокард инфарктісі, жүктілік, шизофрения кезінде байқалады. Бауыр некрозында, гипопротеинемияда, нефрозда концентрацияның төмендеуі байқалады.Церулоплазминнің деңгейінің өзгеруімен бірге туа біткен аурулардың арасында гепатолентикулярлы дегенерация (Коновалов-Вильсон ауруы) ең жақсы зерттелген.Церулоплазминнің қан плазмасындағы концентрациясы ересек адамда 0,18-0,45 г/л құрайды.
Гаптоглобин - қан плазмасының гликопротеині. Гаптоглобиннің негізгі түрлері: 1-1, 2-1 және 2-2. Бірінші -мономер, екеуі- полимерлер.Гаптоглобин 1-1 молекулалық салмағы 99 кДа, изо-электр нүктесі pI = 4,03-4,24.Гемоглобинмен өзара әрекеттескен кезде гаптоглобиннің бір молекуласы гемоглобиннің бір молекуласын байланыстырады. Гаптоглобин бауырда синтезделеді. Ересек адамда қан плазмасындағы Концентрация 0,34-2,15 г/л құрайды.
Трансферрин- Молекулярлық салмағы 76-77 КД, изоэлектрлік нүктесі - Pi= 5,5 - 5,9 қан плазмасының β-гликопротеині. Қан плазмасындағы қалыпты құрамы - 1,8-3,8 г/л.трансферрин екі бірдей доменнен тұрады деп есептейді, олардың әрқайсысы бір-бір атом темірімен байланыстырады, бұл аминокис-лоттық жүйелілік талдауының деректерімен расталады. Эволюциядағы трансферриннің пайда болуы темірмен байланатын ақуызды кодтайтын бір геннің екі еселенуінің нәтижесі болды. Трансферриннің молекуласында үшвалентті темір бар, бірақ онымен темір еківалентті түрде оңай байланады, ол тотығып, үшвалентті түрге айналады.Трансферринмен де көптеген басқа металдар байланысуы мүмкін: Cu2+, Zn2+, Cr3+, Cr3+, Mn3+, Cd3+.
Адамдарда амин қышқылының құрамы бойынша ерекшеленетін трансферриннің 20-дан астам генетикалық нұсқалары сипатталған. Ең көп таралған түрі - трансферрин С. Төменгі электрофоретикалық қозғалғыштығы бар ақуыздар тобы трансферрин D ретінде белгіленді, ал үлкені - трансферрин В. Барлық белгілі трансферриндердің функционалдығы бірдей. Трансферрин синтезінің негізгі орны - бауыр.
Трансферриннің концентрациясы жүктілік кезінде, темір тапшылығы анемиясында, эстроген енгізгеннен кейін артады. Трансферрин деңгейінің төмендеуі бауыр циррозымен, белоктық аштықпен, темір тұзымен уланумен байқалады.
Қазіргі уақытта трансферрин құрамындағы темір концентрациясының өзгеруімен және қан плазмасындағы темір байланыстыру қабілетінің өзгеруімен қатар 4 бұзушылық бар.
1 Қан плазмасындағы темір деңгейінің бір мезгілде төмендеуімен трансферрин құрамының жоғарылауы. Осыған ұқсас жағдай темір тапшылығы анемиясымен, жүктілікпен, балалық шақта байқалады. Мұндай жағдайларда трансферрин құрамының жоғарылауы оның синтезінің жоғарылауымен байланысты
2. Трансферрин мен қан плазмасындағы темір деңгейінің бір мезгілде жоғарылауы. Әдетте, ұқсас жағдай ауызша контрацептивтерді қолдану кезінде байқалады, бұл эстроген гормондарының әсерімен түсіндіріледі.
3. Қан плазмасындағы темір концентрациясын жоғарылату кезінде трансферрин концентрациясын төмендету. Осыған ұқсас жағдай депо мүшелерінде темірдің көбеюіне әкелетін жағдайларда кездеседі: идиопатиялық гемохроматоз, гипопластикалық, гемолитикалық және мегалобластикалық анемия. Трансферрин концентрациясының төмендеуі жоғары темір концентрациясының әсерінен ақуыз синтезін тежеуге байланысты болады.
4 Трансферрин мен қан плазмасындағы темір деңгейінің бір мезгілде төмендеуі. Ұқсас көрініс көптеген патологиялық жағдайларда байқалады: ақуыздық аштық, жедел және созылмалы инфекциялық процестер, бауыр циррозы, хирургиялық араласу, онкологиялық аурулар және т.б.
гемопексилин (гемоглиттік в-глобулин) - молекулалық массасы 57 кДа болатын в- гликопротеин, бір полипептидті тізбектен тұрады.Гемопексиннің қан плазмасындағы концентрациясы -0,85 г / л құрайды.Гемопексин бауырда синтезделеді.Оның негізгі қызметі қазіргі кезде гемді байланыстырады және тасымалдайды. уақыт гемопексин синтезінің индукторы ретінде қарастырылады.Әр гемопексин молекуласы бір гем молекуласын байланыстырады.Мұндай кешеннің құрамында гем бауырға тасымалданады
Дәруменді байланыстыратын ақуыз - бұл молекулалық массасы 52-53 кДа, изоэлектрлік нүкте pI = 4,8 болатын ақуыз. Оның қан плазмасындағы концентрациясы ерлерде 0,56 7+ 00,02 г / л, әйелдерде - 0,50 7+ 00,04 г / л құрайды. Полиакриламидті гель электрофорезінде ақуыз екі иммунологиялық жағынан бірдей компоненттерді шығарады. Бір форма D дәруменімен байланысты, екіншісі тегін. Бұл ақуыз синтезінің орны - бауыр.
