Ферменттредің химиялық құрамы және құрылымы Сонымен, ферменттер дегеніміз биохимиялық реакциялар кезінде катализдік активтілік көрсететін белоктар екені белгілі. Ферменттердің бәріде үлкен молекулалы қосылыстар, олардың молекулалық массасы 10 мыңнан 1 миллионға дйін, тіпті одан да көп шамаға жетеді. Мысалы, кейбір ферменттер молекулалық массасын қарастырып көрейік.
Рибонулеза, ұйқы безінікі....................................................................................................12640
Химотрипсин, үйқы безінікі...............................................................................................23 000
Пепсин, шошқа қарынынікі................................................................................................34000
Гексокиназа, бауырдікі.......................................................................................................100000
Фосфорилаза, бауырдікі......................................................................................................185000
Каталаза, бауырдікі.............................................................................................................232000
Уреаза....................................................................................................................................480000
Глутаматдегидрогеназа, бауырдікі...................................................................................1000000
Синтетза, қышқылқарындікі...........................................................................................2300000
Барлық басқа белоктар сияқты, ферменттерде химиялық құрамы бойынша екі топқа бөлінеді. Олар қарапайым ферменттер және күрделі ферменттер.
Қарапайым ферменттер дегеніміз – қарапайым белоктар, олар гидролиз кезінде амин қышқылдарына ғана ажырап бөлінеді. Қарапайым ферменттерге мыналар жатады: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар, гидролаза класына жататын басқа да ферменттер.
Күрделі ферменттер дегеніміз – күрделі белоктар. Күрделі ферменттер екі бөліктен: белоктік және белоктік емес бөліктен тұрады. Ферменттердің белоктік бөлігі апормент деп, ал белоктік емес бөлігі простетикалық топ емес кофермент деп аталады.
Күрделі белоктар типімен құрылған ферменттер белоктік компонент пен простетикалық топтар арасындағы байланыстың күштілігі жағынан айрылады. Кейбір ферменттердің простетикалық тобы белоктік компоненттен еркін диссоцияланады және диализ арқылы бөлінуі мүмкін. Кейбір тотығу-тотықсыдану ферменттері бірдей коферменттен тұрады және бір-бірінен өздерінің апоферменттері рқылы аыратылады. Кофермент бір апоферменттен бөлініп асқа апоферментке қосыла алады. Апофермент коферменттей активті болмайды, дәл солай кофермент апоферментсіз активті емес.
Коферменттер(латын тіліндегі Ко – бірге және фермент деген сөзден шыққан) – құрамында белок жоқ органиалық қосылыстар, олар апоферментпен тығыз байланысқан. Ферменттің мықты байланысқан кофакторы-простетикалық топ. Көптеген ферменттердің активтігі үшін екі фактордың да - металл иондарының да, простетикалық топың да болуы қажет. Оксидередуктазаның құрамындағы флавинадениндинуклеотид осындай коферментке мысал бола алады.
Коферменттер - төменгі молекулалы заттар, олар жоғары температураға төзімді келеді және ферменттің белоктық бөлігінен оңай ажыратылады. Мысалы, диализ кезінде осылай болады. Олар сөзсіз қажетті кофактор ретінде ферменттердің катализдік жұмысына қатысады.
Осылай катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады. Осының белоктік бөлігі ферменттік талғампаздық қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды. Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды. Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін.
Көптеген ферменттер витаминге жатады немес витаминдер туындысы болып табылады. Коферменттерге активтік тобы бар витаминдер - типаминпирофосфат, никатинамидті коферменттер жатады. В, В, В, витаминдері және басқа да витаминдер кіреді. Сондықтан да витаминнің жеткіліксіз болуы коферменттің синтезін бұзады, соның салдарынан тиісті ферменттердің түзілуі тежеледі. Осыдан кейін зат алмасу бұзылады және адам мен жануарлар ағзалары бірқалыпты тіршілік ете алмайды. Витаминдік емес коферменттер де бар, мысалы, металлпорфириндер, нуклеотидтер, пептидтер т.б. осындай коферменттер. Мұндай коферменттер зат алмасудың аралық өнімдерінен түзіледі және әрқашан да ағзада болады.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер екі түрлі қызмет атқарады:
1. Күрделі ферменттер құрамында субстраттың каталидік өңделіп өзгеруіне қатысады, бұл кезде кофермент оның активті ортасына енеді.
2. Бір субстраттың екінші субстартқа электрондарды, протондарды немесе жеке химиялық топтарды тасымалдайды.
Фермент реакция тепе-теңдігін бұзбайды, демек субстрат концентрациясына сәйкес, фермент тура жүретін реакцияны да, кері жүретін реакцияны да бірдей дәрежеде тездетеді.
Фермент реакция жылдамдығын тездетуі, оның активтену энергиясының азаюымен байланысты. Активтену энергиясы дегеніміз – реакцияға кірісу үшін молекулаға қажетті энергия. Қандай болмасын реакция жүру үшін белгілі мөлшерде энергия қажет, ол өзара реакцияласатын заттарды активті күйге келтіреді.
Ферменттердің катализатор ретінде активтену энергиясын қалай азайтатыны себебіне әлі толық түсінік беруге болмайды. Сірә, субстрат молекулалары катализаторлардың бетіне сіңіп, адсорбцияланады, бұл кезде екеуі де активтелген комплекске оңай айналады деген жорамал бар.
Фермент жоқ кездегі және фермент қатысқан кездегі сахарозаның гидролизін қарастырып көрейік. Сахарозаның қышқыл ортадағы гидролизі кезінде 104 Дж/моль активтендіруші энергия қажет. Ал сахароза ферменті қатысқан кезде бұл активтендіру энергиясы екі есе азаяды да, 52 Дж/моль болады.
Реакция барысында фермент құрылымы өзгермейді, реакцияның бастапқы кезінде қандай болса, сондай күйінде қалады.