Өсімдік клеткасының структурасы және атқаратын қызметі
жүктеу/скачать 0,98 Mb.
|
Дәріс 2 Өсімд клеткас физиологиясы
- Бұл бет үшін навигация:
- . Белок молекуласының структурасы.
| 1.1.1. БЕЛОКТАР
Тірі организмдердің негізгі құрылыс материалы ретіндегі бе-локтардың ерекше маңызды ролін кезінде Энгельс былай деп атап көрсеткен болатын: “Тіршілік дегеніміз белокты денелердің тір-шілік ету әдісі”. 8 Белок — организмдегі заттардың ішіндегі ең күрделісі. Сонымен қатар оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым келеді. Онда 51—53% көміртегі, 16—18% азот, 7% сутегі, 21—23% оттегі, 0,7—1,3% күкірт болады. Кейбір белоктарда бүған қосымша фосфор да кездеседі. Үрме бұршақ соя, күнбағыстың тұқымында көптеген мөлшерде белок болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен олардан белокты бөліп алуға болады. Белоктың көптеген қасиеттері бар. Қайнатқан кезде белок жиырылады, тұздардың әсерінен тұнба түзеді, өзіне тән ксантопротеин, биурет, Миллон және Адамкевич реакцияларын береді. Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен белок амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды. 1.1.1.1. Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тіке-лей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция жолдарымен синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі — амфолиттік, екіншісі — оптикалық актіва- тілік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және МНз тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланып, онда минус заряд, қышқыл ортада МН2 тобы диссоциацияланып, онда плюс заряд пайда болады. Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Амин қышкылдарына оптикалық активтілік тән. Олардың ері-тіндісі арқылы полярланған сәулені өткізгенде сәуленің бағыты өзгереді. Оптикалық активтілік кеңістіктік изомерияға, яғни асси- метриялы көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орна-ласуына байланысты. Мысалы, аланин амин қышқылы екі түрлі болып кездесуі мүмкін: 9 Мұның біріншісі L-қатарына, екіншісі D-қатарына жатады. Оның D немесе L-қатарына жататындығы D -глицерин альдегидімен салыстыру арқылы анықталады. Айналу бағыты плюс немесе минус таңбаларымен белгіленеді. Белоктың құрамына кіретін барлық “натуралды” амин қышқылдары L -формалар болып табылады. Амин қышқылдарының оптикалық активтілігі және олардың амфо-литтік қасиеттерінің зор биологиялық маңызы бар. Өсімдіктер клеткаларынан 150-ден астам амин қышқылдары табылады. Олардың көбісі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процестерінде түзі-леді. Адам организміне қажетті амин қышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метио-нин, треонин, фенилаланин, лизин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады. Төменде кейбір кең таралған амин қышқылдарына сипаттама берілген. L -аланин көптеген метаболизм реакцияларына қатысып, угле-водтар, майлар, белоктар алмасуында аралық зат ретінде роль атқарады. Бұл топырақтан азотты сіңіру кезінде өсімдіктің тамы-рында синтезделетін алғашқы амин қышқылдарының бірі. Оның формуласы: L -серин, L -цистеин және басқа амин қышқылдарының құра-мында SН, ОН топтары бар. Сол себептен олар белоктың құрамына кіре отырып, оның реакциялық активтілігін күшейтеді. L -сериннің формуалсы: L -цистеин барлық белоктардың құрамына кіреді. L -цистеиннің формуласы: L -цистеиннің екі молекуласының арасында дисульфидтік байланыс түзіліп цистеин цистинге айна-лады. Цистиннің формуласы: 10 Сонымен қатар бұл реакцияда сутегінің екі атомы бөлініп шы-ғады. Сондықтан цистеиннің цистинге, цистиннің цистеинге айна-луы тотығу-тотықсыздану реакциясы болып табылады. Дисульфид-тік байланыс түзуінің арқасында цистеин белок молекуласында зор структура түзушілік роль атқарады. Аспарагин және глютамин амин қышқылдарының құрамында екі карбоксил тобы бар. Олар барлық өсімдік белоктарының құрамына кіреді немесе бос түрде жинақталады. Өсімдіктер клеткасында осы амин қышқылдары тағы бір амин тобын қосып алуға және сөйтіп аспарагин, глютамин деп аталатын екі амид түзуге қабілетті. Амид синтездеу реакциялары бірнеше ферменттердің жәрдемімен етеді. Амид түзу арқасында осы екі амин қышқылы клеткадағы азотты жинақтап, сақтап,ретті жұмсалуына себепші болатындығын атақты совет ғалымы Д. Н. Прянишников көрсетті. Барлық өсімдіктер клеткаларында көптеген мөлшерде L -арги-нин және L -лизин кездеседі. Басқа амин қышқылдарынан өзгеше, олардың құрамында екі амин тобы болады. Олардың формуласы төменде келтірілген. L -триптофан жануарлар организмінде синтезделмейді, ол міндетті түрде қабылданатын амин қышқылы болып саналады. Одан витамині түзілетіндіктен, оның зат алмасуында зор маңызы бар. 11 Жүгері дәнінен алынған зеин деп аталатын белоктың құрамында триптофан мен лизин болмайды. Міндетті түрде қабылданатын осы екі амин қышқылының болмауы жүгерінің қоректік және азықтық құндылығын кемітеді. L -гистидин белоктар құрамына кіреді. Оның имидазол шеңбері бүйірлі радикал ретінде белок құрамына кіре отырып, оның электрлік зарядың химиялық реакцияға бейімділігін күшейте тү-седі. Оның формуласы төменде жазылған. Өсімдіктерде көп таралған немесе зат алмасуында белгілі бір роль атқаратын амин қышқылдарына қысқаша алғанда осылайша сипаттама беруге болады. Олардан басқа бос түрде немесе белок-тың құрамына кіретін көптеген амин қышқылдары да бар. Қазіргі кезде 150-ден астам амин қышқылдары белгілі, алайда олардың 20—22-сі ғана белоктардың құрамына кіреді. 1.1.1.2. Белок молекуласының структурасы. Белок молекуласындағы амин қышқылдары пептидтік байланыс арқылы бірімен-бірі қосылады, бұл қосылыс бір амин қышқылының карбоксил тобы мен екінші амин қышқылының амин тобының есебінен түзіледі: Пептидтік байланыс ковалентті болып табылады. Осының арқасында амин қышқылдарының түрліше мөлшері өзара қосылып, полипептидтік тізбек деп аталатын түзу тізбек түзеді. Политидтік тізбек белок молекуласының негізін құрайды. Белок молекуласының структурасы төрт деңгейлі болады. Линдерстрем-Ланг бойынша белок молекуласыньщ алғашқы структурасы пептидтік байланыстың арқасында түзілген полипептидтік тізбек болып табылады. 12 Белоктың түрлері бір-бірнен тізбектегі амин қышқыл-дарының кезектесіп орналасу тәртібімен және олардың сапалық құрамымен ерекшеленеді. Табиғатта белоктың алуан түрлі болып кездесуі ең алдымен полипептидтік тізбектін, құрылысына байланысты. Белоктың құрамына бар болғаны 20—22 амин қышқылы және айтарлықтай сирек кездесетін ондаған амин қышқылы енеді. Олар түрліше тәртіппен кезектесе келе, полипептидтердің сансыз көп түрлі варианттарын түзе алады. Сонымен қатар, полипептидтік тізбекте кейбір амин қышқылдары әлденеше рет ұшырасуы немесе тіпті болмауы да мүмкін. Белок молекуласында бір немесе бірнеше полипептидтік тізбек болуы мүмкін. Мысалы, рибонуклеаза белогында бір, инсулиннің молекуласында екі, ал гемоглобиннің молекуласында төрт поли-пептидтік тізбек болады. Молекуланың құрамына кіретін жеке тізбектер амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарының жәрдемі арқылы бір-бірімен дисульфидтік байланыспен жалғасуы мүмкін. Дисульфидтік байланыстарды екі тізбекке жататын цитеин түзеді. Белок молекуласындағы полипептидтік тізбектер жазық түрде сақталмайды. Бірінші және бесінші, бесінші және тоғызыншы және т. с. с. пептидтік топтардың өзара тартылуы есебінен белок молекуласының ішінде сутектік байланыстар түзіледі. Осының арқасында пептидтік тізбек спираль тәрізденіп оралады. Пептидтік тізбектің мұндай спираль тәрізді күйі белок молекуласының екінші деңгейлік структурасы. деп аталады. Пептидтік тізбектің кейбір белігі спиральды структураға кірмейді. Полипептидтік тізбектін, жиынтық шумақ болып орналасуы үшінші деңгейлік структурасын қалыптастырады. Белоктың үшінші деңгейлік структурасы түзілгенде кейбір белоктар молекуласы жіп сияқты созылыңқы, басқа белоктар глобула (дөңгелек) сияқты түрге келеді. Оларды тиісінше фибриллалы немесе глобулалы белок деп атайды. Осы екі негізгі пішін арасында көптеген аралық формалар бар. Екі немесе бірнеше белок молекулаларының комплекс түзе отырып қосылуының нәтижесінде белок молекуласының төртінші деңгейлік структурасы пайда болады. Комплекстегі молекулалар-дың саны 2-ден 162-ге дейін жетуі мүмкін. Комплекстің мұндай бірігуі немесе керісінше ыдырауы белоктың қызметіне айтарлықтай әсер етеді. Белок қызметінің активтуілігін арттыруда молекула структурасының барлық төрт деңгейі де маңызды роль атқарады. жүктеу/скачать 0,98 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|