Аденилатциклазды комплекс
үш бөлімнен тұрады.
1.
Тану бөлімі -
немесе рецепторлар, клетка мембранасының
сыртқы
бөлігінде
орналасқан,
гликопротеидтерге
жататын
қышқылдық белок. Гликопротеидтердің көмірсулар бөлігі өзінің
гормондарын тануға қабілетті.
2.
Ілестіруші бөлімі
(N немесе G белок) активсіз фазасында
ГДФ-н жалғасқан, активтенген жағдай да өзінің конформациясын
өзгертіп, ГДФ-ті ГТФ-ке ауыстырады. Егер N белок стимульдеуші
рецептормен әрекеттесуге қабілетті болса оны NS белок деп атайды,
ал N белок ингибирлеуші рецептормен әрекеттескенде N
1
белок деп
аталады. N-белоктар альфа, -бета, -гамма суббірліктерден тұрады. N
1
мен
NS
белоктары
ның
альфа-суббірліктерінің
құрылымында
айырмашылықтары бар.
3.
Катализдік
бөлімі
- каталитикалық аймағы бұл
аденилатцеклаза ферменті болып табылады. Мембрананың ішкі
бетінде болады, оның активті орталығы цитозольге қарап
орналасқан. Аденилатциклаза – аллостерикалық фермент .
Гормондардың клетка ішіне сигналдарды беруі.
Гормон
рецептормен әрекеттесіп гормон-рецептор комплекс түзеді.
Соңғысы ілестіруші белокқа әсер ету арқылы белокты х-суббірлікке
және β мен γ-суббірліктен тұратын димерге диссоциациялайды.
Стимульдеуші рецептор гормонмен байланысқанда ГТФ-пен
293
жалғасатын NS-α-S комплексі түзіледі. α-ГТФ комплексі
аденилатциклазаның аллостерикалық активаторы болып табылады.
Гормон ингибирлеуші рецептор комплексі түзілгенде, N
1
-белоктан
альфа және гамма суббірліктен тұратын димер бөлінеді. NS
белоктың α- бөлігінің диссоцияциялануы тоқтайды. Бұл кезде ГДФ
N-белокпен байланысқан күйінде қалады және аденилатциклазаның
аллостерикалық
активаторы
түзілмейді.
Аденилациклазаның
аллостерикалық
активаторы
әсерінен
АТФ
цАМФ
және
пирофосфатқа ыдырайды. Гормон-рецептор комплексі қанша уақыт
сақталса, сонша уақыт цАМФ-тің түзілуі жүре береді, сондықтан
өте көп мөлшерде цАМФ түзіледі. цГМФ тромбоциттердің
агрегациялануын тежейді, С фосфолипазаны активтейді, Са
2+
депосынан шығарады. цГМФ өзінің әсері жағынан цАМФ-ің
антагонисті болып табылады. [4].
цАМФ протеинкиназа – фосфотрансфераза ферментінің
активаторы болып табылады. Активсіз түрінде бұл фермент 4
мономерден тұрады. Мономердің екеуі реттеуші, ал екеуі катализдік
бөлімін құрайды. Ферменттердің реттеуші бөлімі катализдік
бөлімнің активті орталық түзуіне мүмкіндік береді.
цАМФ
протеинкиназаның
реттеуші
мономерлерімен
байланысып, ферменттен бөліп шығарады. Қалған екі мономерден
тұратын катализдік аймақ бір-біріне жақындап, активті орталық
түзеді. Фермент активті күйіне айналып,яғни фосфор қышқылы
қалдығының АТФ-тан белоктарға тасымалдануын қамтамасыз етеді.
Фосфор қышқылы қалдығы рибосома, ядро және мембранадағы
белоктарға немесе ферменттерге тасымалдануы мүмкін. Фосфор
қышқылы қалдығы белоктардың құрамындағы серин, треонин,
тирозин амин қышқылы қалдықтарына күрделі эфирлік байланыс
арқылы жалғасады.
Активсіз
ферменттер
фосфорланғанда,
олардың
молекуласының конформациясы өзгереді. Мысалы: фосфорилаза
мен липазаның активтілігі артады, ал гликогенсинтетазаның
активтілігі тежеледі. Фосфор қышқылы рибосоманың белоктарына
қосылса, олардың белок синтездейтін активтілігі артады. Егер
фосфор қышқылы ядроның белогына жалғасса, белок пен ДНК
арасындағы байланыс әлсірейді де, транскрипция күшейеді. Бұл
жағдай белок синтезін арттырады. Мембрананың белогы
фосфорланғанда, бірқатар иондар үшін мембрананың өткізгіштігі
жоғарылайды.
294
Қорыта айтқанда, цАМФ протеинкиназа арқылы клетканың
ішіндегі гликогенолиз, липолиз, белок биосинтезі, иондардың
тасымалдануы, эндокриндік және экзокриндік бездердің секрециясы
күшейеді.
1-ші механизм.
Достарыңызбен бөлісу: |