Құрастырушылар



бет3/40
Дата26.08.2017
өлшемі7,3 Mb.
#29526
түріСабақ
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   40
Қатпарлы құрылым (β-құрылым)
Сондықта да әрбір ақуыз молекуласында екінші реттік құрылымдар түрлері түрліше үлестірілген болады.
Екінші реттік құрылым нұсқалары арасында

аминқышқылдар қалдықтарының үлестірілуі


Ақуыз

-ширатпа

β-құрылым

Құралымсыз учаскелер

Тубулин

22%

30%

48%

Инсулин

52%

6%

42%

Миоглобин

75%

0%

25%


Ақуыздың үшінші реттік құрылымы
Ақуыз молекуласының үшінші реттік (глобулалық) құрылымы дегеніміз-полипептид тізбегінің -ширатпасының, β-құрылымының және құрылымсыз учаскелерінің кеңістікте глобула (шумақ) конформациясына жинақталып, табиғи (нативті) құрылымының түзілуі. Бұл үдерісті фолдинг деп атайды.

Ақуыздың екінші реттік құрылымынан ерекше, үшінші реттік құрылымы аминқышқылдардың радикалдары арасындағы байланыстар негізінде пайда болады және тұрақтанады. Бұл байланыстардың нақтылы түрлері радикалдар ерекшеліктеріне тікелей байланысты болады



Радикалдардың және олардың

туғызатын байланыстарының типтері


Радикалдар типтері

Аминқышқылдар

Ақуыздағы мөлшері

Байланыстары

1) Полярлы емес радикалдар

Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин



50%

Гидрофобтық және ван-дер-вальс

2) Иондануға қабілетсіз полярлы радикалдар

Серин, Треонин, цистеин, Тирозин, Аспаргин, глутамин


20%

Сутектік байланыс, цистеиндер-дисульфидтік байланыс

3) Иондануға қабілетті полярлы радикалдар

Аспаргин қышқылы, Глутамин қышқылы, Аргинин, Лизин, Гистидин


30%

Иондық және сутектік байланыстар

Кестеде көрсетілгендей аминқышқылдар радикалдары 3 топқа бөлінеді және олар 4-5 түрлі байланыстарды туғызады.

-олардың біреуі цистеин қалдықтары арасындағы коваленттік-дисульфидтік байланыс;

-қалғандары ковалентті емес, яғни әлсіз байланыстар, олар:



  • әртүрлі зарядталған (гидрофильді) радикалдар арасындағы иондық байланыстар;

  • зарядталған және зарядталмаған полярлы радикалдар арасындағы сутектік байланыстар;

  • полярлы емес (гидрофобты) радикалдар арасындағы гидрофобтық және ван-дер-вальс байланыстары.

Иондық және сутектік байланыстардың әлсіз болуының басты себебі-ақуыз молекуласы орналасқан сулы орта болып саналады. Дипольдық су молекулалары полярлы (зарядталған) радикалдар айналасында шоғырланып, зарядталған радикалдардың электірлік аймағын 80 есеге дейін төмендетеді және өздері полярлы радикалдармен сутектік байланыстар түзе алады. Радикалдардың әрекеттесу энергиясының көптеген бөлігі осы байланыстарды үзуге жұмсалады.

Әйтсе де, көптеген радикалдар аралық байланыстардың қалыптасуы ақуыз молекуласының табиғи (нативті) үшінші реттік құрылымының-термодинамикалық ең тұрақты конфигурациясының пайда болуына алып келеді. Әрекеттесуші радикалдар созылған полипептид тізбегінде бір бірінен өте алшақ орналасулары мүмкін, ал олардың жақындасуы осы тізбектің күрделі майысып иілулері нәтижесінде жүзеге асады.



Нәтижеде кейбір радикалдар (гидрофобтық радикалдардың көпшілігі) глобула (шумақ) ішінде, ал екінші біреулері-гидрофильдік радикалдар, оның бетінде орналасады. Бірақ, бұл абсолютті болмайды: гидрофобтық радикалдардың біршама бөлігі глобула бетінде орналасып лигандтармен әрекеттесу үшін өте қажет.



Каталог: wp-content -> uploads -> 2014
2014 -> Сәлім меңдібаев армысың, алтын таң! Журналист жазбалары Қостанай – 2013 ж
2014 -> Қазақ тілі мен латын тілі кафедрасы Қазақ Әдебиеті пәні бойынша әдістемелік өҢдеу мамандығы: Фельдшер Мейірбике ісі Стамотология Курс: І семестрі: ІІ
2014 -> Қазақстан республикасы білім және ғылым министрлігі
2014 -> Жақсыбай Мусаев шығармашылығы және көркемдік Зерттеуші оқушы: Мұратбаева Назерке
2014 -> Тақырыбы: Ақындықты арман еткен жерлес Талапбай Ұзақбаев
2014 -> М.Ә. Хасен төле би әлібекұлы
2014 -> «Қостанай таңының» кітапханасы Сәлім меңдібаев
2014 -> 3-деңгейлерге: а/берілген сөздерді аударыңдар
2014 -> Жақсыбай Мусаев шығармашылығы және көркемдік Зерттеуші оқушы: Мұратбаева Назерке
2014 -> Тақырыбы: Ақындықты арман еткен жерлес Талапбай Ұзақбаев


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   40




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет