Строение и функции белков
Тестовые задания для самоконтроля
жүктеу/скачать 1,7 Mb.
|
сборник задач-конечный
1536772065
| Тестовые задания для самоконтроля
1. Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов? Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе. Между активным центром и субстратом имеется комплементарность. Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента. В активный центр входят только полярные аминокислоты. 2. Назовите типы связей субстрата с активным центром фермента. Гидрофобные Водородные. Ионные. Ковалентные. 3. Что обеспечивает конформационная лабильность структуры ферментов? Превращение субстрата в области активного центра. Специфичность связывания субстрата в активном центре. Выход продуктов из области активного центра. Кооперативное взаимодействие субъединиц в олигомерном белке. 4. Важным свойством ферментов, определяющим многообразие химических реакций в организме, является их специфичность. Чем обусловлена субстратная специфичность ферментов? Выберите один наиболее полный ответ. 1. Набором определенных функциональных групп в активном центре. 2. Химическим соответствием активного центра субстрату. 3. Наличием кофермента. 4. Пространственным соответствием активного центра субстрату. 5. Комплементарностью активного центра субстрату. 5. Что характерно для ферментов, обладающих абсолютной специфичностью? 1. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами. 2. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям. 3. Способны катализировать единственную реакцию. 4. Соединение субстрата с активным центром осуществляется по принципу комплементарности. 5. Радикалы аминокислот активного центра способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата. 6. Какие из приведенных ниже утверждений характеризуют апофермент? 1. Представляет собой комплекс белка и кофактора. 2. Обладает высокой каталитической активностью. 3. Представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витамина. 4. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен. 7. При изменении оптимальных условий инкубации аргиназы - рН 9,5 и t =37°С - на рН 5,0 и t = 70°С активность фермента изменяется. Укажите основную причину изменения активности фермента. Подберите соответствующие пары.
8. Подберите способ регуляции (А - D) активности для каждого из перечисленных ферментов. цАМФ Протеинкиназа (неакт.) → протеинкиназа (акт.). Гликогенсинтетаза (неакт.) Н3РО4 + гликогенсинтетаза (акт.). адреналин 3. аденилатциклаза (неакт.) → аденилатциклаза (акт.) Н2О Пепсиноген → пепсин + пептид. Фосфорилаза (неакт.) + АТФ → фосфорилаза (акт.) + АДФ. A. Аллостерическая регуляция. B. Регуляция путем фосфорилирования или дефосфорилирования. C. Регуляция путем ассоциации и диссоциации субъединиц. D.. Частичный протеолиз. 9. Сравните действие прозерина и диизопропилфторфосфата (ДФФ) на фермент ацетилхолинэстеразу.
10. В настоящее время широко применяются микроинкапсулированные ферменты (уреаза, стрептокиназа), т.е. связанные (иммобилизованные) с синтетическими полимерами. Как изменяются свойства ферментов в результате такой обработки? Предотвращается выход ферментов из капсулы. Повышается стабильность фермента. Низкомолекулярные субстраты и продукты легко проходят через стенки капсулы. Ослабляются антигенные свойства ферментов. 11. Для чего используется количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях? Для диагностики заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов. При приготовлении ферментных препаратов используемых в качестве лекарств. Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний. Для оценки эффективности лекарственных препаратов, действующих на ферменты-мишени. 12. Выберите из нижеследующих утверждений правильные: а) все реакции декарбоксилирования протекают в организме с участием пиридоксальфосфата; б) в реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты участвует тиаминпирофосфат; в) перенос ацильных остатков осуществляется при посредстве коэнзима А; г) все дегидрогеназы переносят атомы водорода с субстрата на кислород. 13. Многие лекарственные препараты, использующиеся для лечения энзимопатий, могут быть ферментами, субстратами для синтеза коферментов, ингибиторами или активаторами ферментов. Подберите к пронумерованным препаратам соответствующий буквенный ответ. A. Фермент. B. Субстрат для синтеза ферментов. C. Активатор фермента. D. Ингибитор фермента. Химотрипсин. Гиалуронидаза. Пиридоксин. Прозерин. С. Активатор фермента Трасилол. Д.Ингибитор фермента Сульфаниламидные препараты. Никотиновая кислота. 14. Дайте правильный ответ. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: а) гидроксилазами; б) мутазами; в) киназами; г) рацемаэами; д) оксигеназами. 15. Выберите из нижеследующих утверждений правильные: а) трансферазы – ферменты, ускоряющие реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому; б) киназы - ферменты, ускоряющие реакции переноса ацильных остатков; в) изомеразы - ферменты, катализирующие внутримолекулярные превращения (перенос атомов и групп атомов, изменение их пространственного положения в молекуле и т.п.); г) мутазы - ферменты, катализирующие межмолекулярную миграцию атомов и атомных групп. 16. Дайте правильный ответ. Ацетил-КоА-карбоксилаза является: а) лиазой; б) гидролазой; в) трансферазой; г) лигазой; д) изомеразой. 17. Какие требования предъявляют к ферментам, которые можно использовать в целях энзимодиагностики? 1. Органоспецифичность ферментов. Выход ферментов в кровь при повреждении органов. Низкая активность или полное отсутствие ферментов в сыворотке крови в норме. Высокая стабильность ферментов. Витамины жүктеу/скачать 1,7 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|