эффективность действия фермента. Для сопоставления активность различных ферментов чаще всего выражают через молярную активность или число оборотов фермента. Величины Vmax для некоторых ферментов
Графоаналитический метод определения Кmи Vmах. В принципе Кmи Vmах Кт можно определить по графику зависимости v от [А] или [S] (на рис. слева). Так как v асимптотически достигает Vmах с возрастанием концентрации субстрата [А], то затруднительно получить надежную величину Кmи Vmах путем экстраполяции.
Для удобства расчетов уравнение Михаэлиса - Ментен можно преобразовать так, чтобы экспериментальные точки лежали на прямой.
график Эди-Хофсти (Иди-Хофсти на рис. справа); строят график зависимости v от v/[A]. В этом случае точка пересечения прямой, полученной путем наилучшей линейной аппроксимации экспериментальных точек, с осью ординат соответствует Vmах, а тангенс угла наклона равен - Кm.
график Лайнуивера—Берка (рис. ниже); используется графическая зависимость 1/v от 1/[S] — метод двойных обратных величин;
