Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев



Pdf көрінісі
бет165/223
Дата21.12.2021
өлшемі1,75 Mb.
#104464
1   ...   161   162   163   164   165   166   167   168   ...   223
Байланысты:
turtabaev-biohimia
Критериалды бағала, 6 11 кл тесттер,
251
38-сурет
Глицериннің алмасуы
10.5. Жоғары май қышқылдарының тотығуы
Жоғары май қышқылдарының тотығуы туралы негізгі түсі-
ніктер 1904 ж. Кнооп тəжірибесінен кейін белгілі бола бастады. 
Кнооп тəжірибесінің нəтижелері кейін Ф. Линен, Д. Грин, С. Очоа, 
Г. Ларди жəне А. Ленинджер лабораторияларында дəлелденді.
Кнооптың тəжірибелеріне сүйене отырып, май қышқылдары 
құрамынан екі көміртегі атомының бөлінетіндігін жəне то-
тығу β-орнында орналасқан көміртегі атомында жүретіндігі 
анықталды. Сондықтан да май қышқылдарының тотығуын 
β-тотығуы деп атайды. Бұл өте күрделі процесс, митохондрий 
жəне эндоплазмалық тордың мембраналарында жүреді. Қазіргі 
кезде процестің АТФ жəне көптеген ферменттердің қатысуымен 
жүретіндігі белгілі.
Тотығу көп сатыда жүреді. Бірінші сатыда макроэргиялық 


252
байланысы бар коэнзимА-мен (КоА) қосылып, май қышқылдары 
активті (белсенді) күйге айналады. Реакция нəтижесінде ацилко-
энзимА (ацил-КоА) пайда болады. Процесс арнайы ерекшелігі 
бар (арнайылық) лигазалардың (ацил-КоА-синтетаза) үш түрімен 
катализденеді:
Ферменттер эндоплазмалық тордың жəне митохондрий мем-
браналарында жинақталады. Ацил – КоА-синтетаза ферменттері 
бірнеше суббірліктен тұратын мультимерлер. 
                                            
        ацил-КоА-синтетаза
С
17
Н
35
 – СООН + АТФ + НS – КоА                С
17
Н
35
СО ~ S – КоА + 
                                                             
Mg
2+,
 K
+
   стерил-КоА
             + пирофосфат + АМФ
Реакцияда пайда болған пирофосфат пирофосфатаза фер-
ментінің əсерінен Н
3
РО
4
 дейін ыдырайды, бұл реакцияның тек 
оңға жүруіне себеп болады.
                                     
          пирофосфатаза
        
 Н
4
Р
2
О

+ Н
2
О        
 
  2Н
3
РО
4
        
 пирофосфат                     фосфор қышқылы
Екінші  фазада,  ацил-КоА  ацил-КоА-дегидрогеназа  фер мен ті-
нің қатысында тотығады:  
Үшінші фазада қос байланыс бойында гидролиз жүреді. Реак-
ция гидролазалармен катализденеді:


253
Ыдыраудың төртінші фазасында тотығу процесі жүреді, ре-
акцияны оксидоредуктаза класының ферменттері катализдейді, 
коферменттері – НАД
+
.
Бесінші фазада тиолаза ферментінің жəне тағы бір HS–KoA–
қатысуымен екі көміртек атомының байланысы үзіліп, бастапқы 
молекуладан екі көміртегі атомына кем молекула пайда болады. 
Реакция қайталана береді, құрамында төрт көміртегі атомы бар 
қосылыс қалғанға дейін қайталанады. Бұл циклді процесс.
                    
  
 
 
 
    
3-кетоацил-КоА-тиолаза
С
15
Н
31 
– СО – СН

– СО ~ SКoA + HS – KoA
                    
  С
15
Н
31
СО ~ SКoA + СН

– СО ~ SКoA
          пальмитил-КоА                  ацетил-КоА
β-тотығу процесінің схемасын төмендегідей жазып көрсетуге 
болады:
Жоғары май қышқылдарының тотығуы митохондрия мем-
бранасында өтетін болғандықтан, реакция кезінде түзілген ацил-
КоА цитоплазмадан митохондрияға өтуі қажет, бұл процесс 
мем  брананың сыртқы бетінде орналасқан карнитин қатысында 
жүреді. Жасуша цитоплазмасындағы ацил-КоА-дан ацилкарни-
тинге трансфераза ферментінің көмегімен ауыстырылады, тү-
зілген ацилкарнитин митохондрий мембранасынан өтіп, ацилді 
КоА-ға береді.
Май қышқылдары тотығуының энергетикасын төмендегі фор-
мула бойынша есептеуге болады:


254
[ 5АТФ· (
1
2

n
) + 12 АТФ
2
n
] -1 АТФ
Мұнда (
1
2

n
) - β-тотығу циклінің қайталану саны,
2
n
 - ацетил КоА-ның түзілген молекулалар саны,
1АТФ – май қышқылдарын активтендіру үшін жұмсалады.
Демек пальмитин қышқылының 1 молекуласы тотыққанда:
 [5АТФ · 7 + 12АТФ · 8] – 1АТФ ═130 АТФ
Пальмитин қышқылы тотыққанда бөлінетін энергия мөл шері 
9791кДж/моль екенін ескерсек, АТФ молекуласының фосфаттық 
байланысында қор ретінде жинақталатын энергия мөлшері 3965 
кДж құрайды, бұл энергияның 40% шамасы.


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   161   162   163   164   165   166   167   168   ...   223




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет