Экотоксикология» пәнінің оқу-әдістемелік кешені №1 басылым 050608-«Экология» мамандығына арналған

Биогеохимия және экотоксикология пәні

3. Ферменттердің қысқаша тарихы

4. Әсер ету механизмі

Ферменттер-тірі организм клеткалары жасап шығаратын барлық химиялық реакциялардың жүрісін тездететін биологиялық катализаторлар.

Тірі клеткаларда зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді.

Температураның артуына қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның жиілігіне әсер етеді. Сонымен қатар реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция үшін қажетті энергияның біршама артық қоры болуы тиіс. Мұндай энергияны активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын заттың молекуласымен (оны субстрат деп атайды)бірігіп комплекс түзеді. Комплексті қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.

Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация энергиясы кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын әлсіретеді және молекуланы белгі-лі бір реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады. Комплекстің түзілуі спектрлік методтардың жәрдемімен дәлелденген.

Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен емес, оныд активтік орталықтар деп аталатын жеке-легең учаскелерімен қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1—2 активтік орталық бар екендігі анықталып отыр.

Активтік орталықтық кеңістіктік құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі бір субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің талдаушылық қасиетін белгілейді.

Органикалық заттар мен ферменттердің структурасын зерттей келе, Э.. Фишер фермент пен субстраттың кедістіктік сәйкестігінің жақындығы женінде қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп сипаттады.

Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай

2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер;

2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз текті заттар кіретін екі компонентті ферменттер.

Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары атқарады. Белок — фер-мент молекуласының II және III деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның актив-тік орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің және гистидин-119-дық қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок — фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.

Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Органикалық таби-ғатты активті топтар екі типке белінеді:

1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинаденин динуклеотид (ҒАБ) осындай коферментке мысал бола алады;

2) косубстраттар; олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферменттің бір молекуласынан екін-ші молекуласына өте алады. Косубстратқа анаэробты оксидоредук-тазанын, құрамындағы никотинамидадениндинуклеотид (NАD+) мысал бола алады.

Ғе, Со, Си, Мп металдары ферменттердін, активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал К, Са, Мg, Zп, С1 сияқты басқа элементтер — әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.

Ферменттер субстратқа да, сондай-ақ химиялық байланыстың типіне де талғаушылық қасиет көрсетеді.

1. Оксидоредуктаза — тотығу-тотықсыздану ферменттері.

2. Трансфераза — атомдардың түрліше топтарының тасымалдау реакциясын катализдейтін ферменттер.

3. Гидролаза — заттардың түрліше топтарының гидролизіне қа-тысатын ферменттер.

4. Лиаза — еселенген байланыс түзе және оны бұза отырып, атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін ферменттер.

5. Изомераза — изомеризация реакциясын катализдейтін ферменттер.

6. Лигаза (синтетаза) — АТР энергиясының есебінен жай заттардан күрделі органикалық заттар түзу реакциясын катализдейтін ферменттер.

Жаңа классификация бойынша әрбір фермент атауының алдына төрт цифр қойылады. Бұл цифрлардың біріншісі осы фермент негізгі алты кластың қайсысына жататындығын керсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде екінші цифр донор молекуласындағы тотығатын топтың табиғатын көрсетеді. Трансфераза ферментінде ол тасымалданатын топтық табиғатын көрсетеді. Гидролаза ферментінде екінші цифр гидролизденетін байланыстың типін, лиаза ферментінде — үзілетін байланыс типін, изомераза ферментінде — катализденетін изомеризация реакциясының типін, ал лигаза ферментінде — жаңадан түзілетін байланыс типін көрсетеді. Үшінші цифр класс тармағының түрін білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде ол реакцияға Қатысатын акцептордьщ типін белгілейді, трансфераза ферментінде — тасымалданатын топты, гидролаза ферментінде — гидролизденетін байланыстың типін, ал лиаза ферментінде — ыдыратылатын топты анықтайды. Изомераза ферментінде үшінші цифр субстраттың өзгеру сипатын, ал лигаза ферментінде түзілетін қосылыстың табиғатын көрсетеді. Сонымен, алғашқы үш цифр ферменттіқ типін нақты анықтайды, ал төртінші сан ферменттің осы ; класс тармағындағы рет нөмірін білдіреді. Ферменттің шифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүктемен бөлінеді.

Дегидрогеназа ферментінің екі класс тармағы бар. Анаэробты дегидрогеназа ферменті сутегін субстраттан бөліп алу реакциясын және оны акцепторға беру процесін жүзеге асырады. Субстраттан алынған сутекті олар оттегіне емес, басқа затқа — акцепторға бере-

тіндіктен, дегидрогеназаның бұл класс тармағы анаэробты класс тармағы деп аталған. Бұл — молекулалары белок пен активті топ-тан немесе косубстраттан тұратын екі компонентті ферменттер. Никотинамидадениндинуклеотид (қысқартып айтқанда NАD+) немесе никотинамидадениндинуклеотидфосфат NАD+ анаэробты дегидрогеназаньвд косубстраттары болып саналады. NАD+ мен NАD+ фосфор қышқылының қалдығы арқылы өзара байланыс-қан динуклеотидтер болып табылады. Бір нуклеотидтің құрамында никотинамид және рибоза, ал екінші нуклеотидтің құрамында аде-нин және рибоза болады. NАD⁺-ның NАD⁺-ден айырмашылығы мынада: ондағы рибоза құрамындағы екінші көміртектің жанында тағы да бір фосфор қышқылының қалдығы болады.

никотинамидадениндинуклеотид (NАD")

Бұл косубстраттардың мынадай ерекшеліктері бар: олар белокты бөлімнен онай ажырайды да, басқа дегидрогеназаларға көшеді. Анаэробты дегидрогеназаның талдаушылығы жоғары. Мысалы, алкогольдегидрогеназа  этил спиртін ғана тотықтырады, басқа субстраттарға әсер етпейді. Малатдегидрогеназа  сүт қышқылын қымыздық сірке қышқылына дейін тотықтырады. Субстраттан бөліп шығаратын сутекті олар аэробты дегидрогеназаға береді.

Аэробты дегидрогеназа анаэробты дегидрогеназаға қарағанда ауа оттегімен өзара әрекеттесіп, оған субстраттан немесе анаэробты дегидрогеназадан қабылданған сутегін береді. Олардың активті тобының құрамында рибофлавин (В₂  витамині) туындылары бола-ды, сондықтан олар флавинді ферменттер деп те аталады. Аэробты дегидрогеназаның активті тобы көбінесе флавинмононуклеотид (ҒМN) немесе флавинадениндинуклеотид (ҒАd) болып табылады. ҒМN-нің құрамында бес көміртекті рибит спиртімен және фосфор кышқылының қалдығымен байланысқан диметилизоаллоксазин болады. 

Флавинадениндинуклеотидтіқ қүрамына диметилизоаллоксазин, рибит, фосфор қышқылының екі қалдығы, рибоза мен аденин кіре-ді, яғни бұл — динуклеотид.

Флавинді ферменттердің кейбіреулері ғана қабылданған сутегін тікелей ауа оттегіне бере алады. Олароксидаза деп аталады:

лактатоксидаза (1.1.3.2), альдегидоксидаза (1.2.3.1), аспартатоксидаза (1.4.3.1), аскорбинатоксидаза (1.10.3.3) және т. б. Сутегін субстраттан бөліп алып, ауа оттегіне берер жолында олардың көпшілігі аралық тасымалдаушылардың тағы бір тобы — цитохромдарға кездеседі. Цитохромдық система электрондарды тасымалдайды және цитохромдар мен цитохромоксидаза (1.9.3.1) ферментінен тұрады. Клеткада 20-ға жуық цитохромдар белгілі. Цитохромдардың активті тобы темірді порфирин болып табылады. Электронды тасымалдау қабілеті бұған кіретін темір атомының айнымалы валенттілігінің арқасында жүзеге асады.

Ғе³+ + е---Ғе²+

Цитохромдар аэробты дегидрогеназа тасымалдайтын сутектен электронды бөліп алады, бұдан соң сутек атомдары протондар кү-йінде ортада қалады, ал электрон цитохромдар тізбектері бойымен тасымалданады. Цитохромдардың осы қатары арқылы өте отырып, электрон цитохромоксидаза ферментіне беріледі, бұл фермент оны тікелей ауа оттегіне жеткізеді. Электронды қабылдап алған оттек ионданып, сутек иондарымен су түзе отырып әрекеттеседі.

2Н+.+ О²-—*Н₂О

Клеткадағы органикалық заттың тотығуы тұтасымен алғанда осылайша өтеді. Бөлінетін сутек пен электронның дегидрогеназалар тізбегі бойымен берілу жолын мынадай схема бойынша көрсетуге болады:

2) NАD-Н + Н+ + ҒАD—FAD+ + ҒАD-Н₂;

3) ҒАD • Н₂ + 2 цитохром---ҒАD + 2 цит^е - + 2 Н+;

е— е— е— е—

4) цит в—>-цит сі—цит с—>-цит а₃—"щтохромоксидаза —>

—>'/₂О₂.

Трансфераза — молекула қалдықтарының атомдар тобының немесе жекелеген радикалдардын, бір қосылыстан екінші қосылыс-қа тасымалдануын катализдеуші ферменттер класы. Биологиялық системаларда мұндай тасымалдау реакциялары кең таралған. Та-сымалдайтын атомдар тобына қарай трансфераза бірнеше топқа бөлінеді. Бір көміртекті СН₃ және СООН топтарын тиісінше метил-трансфераза (2.1.1.) мен карбоксилтрансфераза (2.1.3) тасымал-дайды. Альдегид және кетон тобын трансальдолаза (2.2.1.1.) тасымалдайды. Сірке қышқылының қалдығын (СН₃СО) ацил-трансфераза (2.3.1) тасымалдайды. Бұл — екі компонентті ферменттер, олардың активті тобыны құрамында А-коферменті болады. Моносахаридтер қалдықтарын трансгликозилаза тасымалдайды. Бұл ферменттер өсімдіктерде кең таралған, олар угле-водтар биосинтезіне қатысады. Амин тобын аминотрансфераза (2.6.1) ферменті тасымалдайды, бұл ферменттің жәрдемімен қайта аминдеу реакциясы етеді. Амин тобы бұл жағдайда амин қыш-қылынан кетоқышқылға тасымалданады. Қайта аминдеу реакция-сын совет биохимиктері А. Е. Браунштейн мен М. Г. Крицман ашкан. В_б  витаминінің туындысы фосфопиридоксаль осы фермент-тердің активті тобы болып табылады.Фосфор кышқылының қалдығын (Н₂РОз) тасымалдайтын кең таралған фосфортрансфераза немесе киназа ферменттері барлық клеткаларда кездеседі және организмде зор роль атқарады. Гек-сокиназа (2.7.1.1), фосфофруктокиназа (2.7.1.11), пируваткиназа (2.7.1.40) және т. б. ферменттерді мысалға алуға болады. Күкіртті топтарды сульфидтрансфераза (2.8.1), сульфотрансфераза (2.8.2) және КоА-трансфераза (2.8.3) ферменттері тасымалдайды.

Гидролаза гидролиз реакцияларын, ал кейде судың жәрдемімен күрделі органикалық заттардың синтезін де катализдейді. Бұл класс бірнеше класс тармағына бөлінеді.

1) Эстераза күрделі эфир байланысын ыдыратады. Оған май-ларды ыдырататын липаза (3.1.1), тиол және фосфор эфирлерінін, гидролазасы жатады. Липаза өсімдіктерге кең таралған. Өсімдік-тердің әрбір түрінің өз липазасы бар. Тиол эфирлерінің гидролаза-сына ацетил-КоА-гидролаза (3.1.2.1), фосфор эфирлерінің гидрола-засына глюкоза-1-фосфатаза, глюкоза-6-фосфатаза және т. б. жатады.

2) Углеводтар мен гликозидтер гидролазасы да өсімдіктерде кең таралған. Оларға крахмалды ыдырататын а және р амилаза (3.2.1.1), (3.2.1.2), целлюлозаны ыдырататын целлюлаза (3.2.1.4), мальтозаны ыдырататын а-глюкозидаза (3.2.1.20), сахарозаны ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3.2.1.26) жатады.

3) Пептидаза белоктар мен пептидтердегі пептидтік байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады. Олардың көпшілігі тек жануарлар организмінде кездеседі. Өсімдіктерден осы класс тармағына жата-тын бір ғана фермент—папаин (3.4.4.10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден амин топтарының бөлінуін катализ-дейді. Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3.5.1.5) жатады. Жақ-сы тазартылған, кристалл түрінде бұл ферментті 1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3.5.1.1) мен глутаминаза (3.5.1.2) аспарагин мен глутаминнің гидролиздік ыдырауын катализдейді.

1. Көміртек-көміртек-лиаза көміртек атомдарының арасындағы байланысты үзеді. Бұған пирожүзім қышқылынан СО₂-нің бөлінуін

37

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) жатады. Бұл — екі компонентті фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В₁ витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4.1.2.13) ферменті фруктоза-1,6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

СООНСНОНСН₂СООН----СООНСН = СНСООН + Н₂О

Карбангидраза (4.2.1.1) көмір қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза (4.3.1.1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін катализдейді.

1. Рацемаза және эпимераза. Рацемаза D және L-изомерлердің бір-біріне айналуын, ал эпимераза — эпимеризация реакцияларын катализдейді.

2. Молекула ішілік оксидоредуктаза альдоза мен кетозаның бір-біріне айналуын катализдейді. Мысалы, триозофосфат-изомераза (5.3.1.1) 3-фосфоглицеринді альдегидті фосфодиоксиацетонға ай-налдырады. Бұл реакция фотосинтез және тыныс алу процестері

кезінде өтеді.

АТР + СНзСООН + НS—КоА->АМР + Н₄Р₂О₇ + СН₃СО ~ SКоА

Аспарагинсинтетаза (6.3.1.1) мен глютаминсинтетаза (6.3.1.2) да ферменттердін, осы класына жатады. Аспарагинсинтетаза биосин-тезді бірнеше кезеңде жүзеге асырады, мұның нәтижесінде осы фермент АТР энергиясының жәрдемімен аспарагин қышқылын амидқа айналдырады.

1.1.5.4. Клеткадағы ферменттер әсері. Организмдегі фермент-тердің активтілігі алуан түрлі факторларға байланысты. Оларға организм клеткаларындағы газ, температура, су, қышқыл және жарық режимдері жатады. Сонымен қатар субстрат пен фермент концентрациясының, түрлі кофакторлардың, активатор мен инги-биторлардың болуының, метаболиттер концентрациясынық, әр түрлі клетка структурасында ферменттерді байланыстырудың да маңызы бар.

Клеткадағы су мөлшерінің де зор маңызы бар. Ылғалдылығы 14 проценттен төмен кезде құрғақ тұқымдағы ферменттер әлсіз келеді; ылғалдылықты 14—15 процентке жеткізу және одан да жоғарылату ферменттердің активтілігін күрт арттырады. Бұл жағдай астықты сақтау процесі кезінде ескеріледі, өйткені ферменттер активтілігінің күшеюі сақталатын астықтың сапасын төмендетеді де, астықтың едәуір мөлшерін ысырапқа ұшыратады. Ортанын. газ құрамының реттеушілік әсері белгілі. Бұл тыныс алу ферменттері активтілігінің арта түсуінен де көрінеді. Аэрация процесі күшейген кезде аэробты тыныс алу ферменттерінің активтілігі артады да, спирттік ашу ферменттерінің қызметі баяулайды.

+ 9 градустан +1 градусқа дейінгі төмендетілген температурада картоп түйнектерінде крахмал гидролизі есебінен моносахаридтер жиналады; ал неғұрлым жоғары температурада, керісінше, крахмал синтезделеді. Бұл өзгерістер төмендетілген температурада сахарозо-UDР-гликозилтрансфераза ферментінің, ал екінші жағ-дайда — гликоген-UDР-гликозилтрансфераза ферментінің активте-ну нәтижесі болып табылады.

Әр түрлі металдардың да ферменттер активтілігіне әсері бар. Топырақта мырыш жетіспеген жағдайда өсімдіктерде глютамат-дегидрогеназа ферментінің күші төмендейді. Молибден жетіспеген кезде нитратредуктаза ферментінің активтілігі төмендейді.

Ферменттердің активтілігіне метаболизм процесінде пайда болатын заттар да әсер етеді. Едәуір мөлшерде жинала келе, метаболиттер ферменттерге кері байланыс принципі бойынша басыңқы әсер етеді. Мысалы, L-треонин амин қышқылы треониндезаминаза ферментінін, жәрдемімен бірқатар аралық өнімдер арқылы L-изолейцинге айналады. L-изолейциннін, артық мөлшері түзілісімен ол треониндезаминаза ферментін байланыстырады және оның активтілігін кемітеді.

Жоғарыда сипатталған факторлардың еріген күйдегі ферменттер үшін маңызы бар. Алайда ферменттер. клеткаларда ерімеген күйде болуы да мүмкін. Клетка органоидтарының көпшілігі мембраналар принципі бойынша құрылған. Ферменттердің едәуір бөлігі клетка мембранасымен байланысқандығы анықталған. Мембраналарда ферменттер мелокулаларын липидтер қоршап жатады. Ферменттің липидтермен және мембрананың басқа да компоненттерімен әрекеттесуі салдарынан оның қасиеттері мен структурасы бұрынғы қалпында қалмайды. Мұның ферменттік активтілігін реттеуде маңызы бар. Мысалы, рибосомаларда рибонуклеаза ферменті адсорбталған. Әр түрлі жағдайлардың әсерімен бұл фермент активтілігін арттырса, рибосоманы бұзуы мүмкін. Лизосомалардың құрамында ферменттер болады. Егер лизосоманың мембранасы зақымдалса, бұл ферменттер босап шығады да, клетканы еріте отырып, цитоплазма заттарын ыдырата бастайды. Кребс циклінің ферменттері кристалардың бетінде адсорбталған.

Аминолиттік ферменттер [5 бет]

Организмде байқалатын барлық тіршілік белгілерін оның ішкі ортасында жүріп жатқан сан қилы реакциялардың тікелей нәтижесі деп қарауға болады. Бұл реакциялардың тіршілік қимылына сәйкес жылдамдықпен жүріп отыруы фермент арқылы жүзеге асады, яғни фермент дегеніміз – организмде барлық химиялық реакциялардың жылдамдығын, бағытын және оның сипатын реттеп отыратын биологиялық катализатор. Алғашында фермент ашытқыдан табылғандықтан, латын тіліндегі – «fermentum» - ашытқы деген сөзден шыққан. 

Ферменттік реакцияларда бейорганикалық катализатордың ерекшеліктері бар, олар бірнеше ортақ қасиеттерге ие: 
1) энергетикалық мүмкіншілігі бар реакцияларды ғана катализдейді. 
2) Реакцияның тепе-теңдігін немесе тепе-теңдік константасын өзгертпейді, тек осы тепе-теңдікке жету уақытын ғана қысқартады. 
3) Реакцияның бағытын өзгерпейді 
4) Реакцияның соңғы өніміне айналмайды, яғни реакцияның бас-аяғанда өзінің санын және сапасын өзгертпейді. 
Фермент субстратпен әрекеттескенде тұтас молекуласымен емес, үшіншілік құрылымдағы белгілі бір аймақ арқылы әрекетескенде ферменттің активті орталығы пайда болады. Осы активті орталық арқылы фермент өз субстратын таниды және катализдейді. Активті орталық бір-біріне сәйкес отырып, қызмет атқаратын 2 аймақтан тұрады. Оның бірі-субстраттық аймақ, ал екіншісі катализдік аймақ. 
Субстраттық аймақ - өз субстратын тану, онымен байланысу қызметін атқарса, ал катализдік аймақ химиялық реакцияның сипатын анықтайды. 
Ферменттің активті орталығы пашпептид тізбектеріндегі амин қышқылының функционалды топтарынан құралады. Оған бос – СООН және –NH2 тобы, аргиннің гуанидин тобы, триптофанның индол сақинасы, гистидиннің имидазои сақинасы, серин мен теориннің – он тобы, меотиннің тиоэфир тобы, фенилаланиннің ароматты сақинасы, цисттеиннің тио топтары қатысуы мүмкін. 
Кейбір ферменттерде активті орталықтан тыс аллостерикалық орталық болады.

Қазіргі кезде Қазақстан Республикасындағы медициналық препараттардың меншікті өндірісі 11%‑ды (олардың ішінде вакциналар - 1,1%), ветеринарлық препараттар 78% құрайды,  қалған препараттар басқа елден әкелінеді.

Қазақстан үшін негізгі проблема – бұл перспективалы экспериментальды әзірлемелердің болу барысында өзіндік отандық биотехнологиялық дәрілік препараттарының болмауы.
Биотехнологияның тағы бір басым сипаттағы бағыттарының бірі ұйытқыларды, ферментті препараттарды, биологиялық белсенді қоспаларды және тамақ пен өңдеу өнеркәсібінің қажеттілігі үшін пробиотиктерді әзірлеу болып табылады. 
Саланы дамытудың негізгі міндеті – денсаулық сақтау мен ауыл шаруашылығы, қоршаған ортаны қорғау, тамақ пен өңдеу өнеркәсібіне арналған ғылымды қажет ететін  технология мен бәсекеге қабілетті биотехнологиялық өнімді құру және оны қолданысқа енгізу.

Секторды дамытудың негізгі бағыттары
Биотехнология саласын тиімді және сапалы дамыту мақсатында төмендегі шаралар іске асырылатын болады:

• 
  әлеуметтік маңызды ауруларды диагностикалау үшін геномды технологияларды пайдалану негізінде жаңа тест‑жүйелерін құру;
  
• 
  генно-инженерлік рекомбинантты  субстанциялар негізінде өзіндік дәрілік препараттар технологиясы мен өнеркәсіптік өндірісті әзірлеу;
  
• 
  мүшелерді трансплантациялау, стволдық клеткалар, ұзақ өмір сүру медицинасы және оларды регенеративті медицина мен клеткалы терапияда қолданудың әдіснамалық негізін әзірлеу жөніндегі орталық құру;
  
• 
  өндірістік тәжірибенің халықаралық стандарттарына сәйкес (GMP) диагностикум мен вакцина шығару бойынша өдіріс құру;
  
• 
  ұйытқы, тамақ белогын, аминокислоттар, ферменттер, биоконсерванттар шығару бойынша микроорганизм мен биотехнологиялық өндірісінің коллекциясын құру;
  
• 
  ауыл шаруашылығына арналған өсімдіктердің жоғары құнарлы, бәсекеге қабілетті сорттарын шығару;
  
• 
  өсімдіктерді зиянкестер мен аурулардан қорғайтын экологиялық таза  биологиялық әдістерін әзірлеу;
  
• 
  мұнай өнімдерімен ластанған топырақтық және су экожүйесін биоремедиациялау мақсатында пайдалану үшін микроорганизм штаммдары консорциумын құру;
  
• 
  өсімдік‑гипераккумуляторларды пайдалану негізінде ауыр металдар және пестицидтармен ластанған топырақты фиторемедиациялау әдістерін әзірлеу;
  
• 
  малдардың жоғары өнімді тұқымдарын өсіру.
  

жүктеу/скачать 1,33 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: