Казақстан республикасының денсаулық сақтау


сурет. Глюкоза катаболизмі процесінің аллостерикалық реттелуі



бет26/76
Дата04.11.2023
өлшемі1,73 Mb.
#189389
1   ...   22   23   24   25   26   27   28   29   ...   76
Байланысты:
ЭНЗИМОЛОГИЯ НЕГІЗДЕРІ (каз)-15
8 тапсырма(2), Амангелді Айғаным жерге орналастыру 2 курс, Улттык тарбие Асан Ерганат, Вебинар 30.04.2023, 12-ВиÑ‚аминдеÑ€, ЖМ Тыныс алу Әдістемелік нұсқау
2.19 сурет. Глюкоза катаболизмі процесінің аллостерикалық реттелуі


2. Белок-белокпен әрекеттесу көмегімен реттелуі
Кейбір ферменттер өз белсенділігін белок-белокпен әрекеттесу нәтижесінде өзгертеді. Осы әдіспен фермент белсенділігін өзгертудің екі механизмі бар: Белок- активаторының қосылу нәтижесінде ферменттің активтенуі (фермент аденилатциклазаның G-белоктың α-суббірлігінің көмегімен активтенуі және протомерлердің диссоциация мен ассоциация нәтижесінде каталитикалық белсенділігінің өзгеруі). Мысал ретінде протеинкиназа А ферментінің реттелуін протомерлердің диссоциация мен ассоциация нәтижесінде каталитикалық белсенділіктерінің өзгеруімен байланыстылығын қарастыруға болады.


Протеинкиназа А (цАМФке - тәуелді) екі түрлі төрт суббірліктен тұрады: екі реттеуші (R) және екі каталитикалық (С). Осындай тетрамер каталитикалық активсіз. Реттеуші суббірліктерінде төрт циклді 3',5'-АМФ (цАМФ) пен байланысу бөліктері бар (әр суббірлікке екеуден). Төрт молекула цАМФ екі реттеуші суббірлікке қосылуы протомерлердің құрылысының өзгеруіне әкеледі, тетрамерлі комплекс диссоцацияланады; Осы кезде екі белсенді каталитикалық суббірліктер бөлініп шығады (2.20 сур.bioximija.ru.2012). Белсенді протеинкиназа А АТФтен фосфор қышқылының қалдығын белоктағы аминқышқылдарының арнайылықты -ОН топтарына тасымалдануын катализдейді (яғни белоктың фосфорлануын туғызады).







активті

активсіз



2.20- сурет. Протеинкиназа А (ПКА) белсенділігін белок-белоктық әрекеттесу көмегімен реттеу
Реттеуші суббірліктерден цАМФ молеклаларының бөлініп шығуы реттеуші және каталитикалық суббірліктердің ассоциациясына әкеліп белсенді емес комплекс түзіледі.


3. Фосфорлану-дефосфорлану жолымен ферменттің каталитикалық белсенділігін реттеу.
Биологиялық жүйелерде ферменттердің белсенділігін ковалентті модификация көмегімен реттеу жиі кездеседі. Ферменттерді химиялық модификациялауда кең таралған және тез фосфорлану-дефосфорлану әдісі. Ферменттің -ОН топтары протеинкиназа (фосфорлану) және фосфопротеинфосфатаза (дефосфорлану) ферменттері арқылы фосфорлануға ұшырайды. Фосфор қышқылының қалдығының қосылуы активті орталықтың құрылысының және каталитикалық белсенділігінің өзгеруіне әкеледі. Нәтиже екі жақты болуы мүмкін: кейбір ферменттер фосфорлануда активтенеді, ал басқалары керісінше активсізденеді (2.21 сур.bioximija.ru.2012). Гормондар протеинкиназа мен фосфопротеинфосфотазалардың белсенділігін реттейді, бұл сыртқы орта жағдайына байланысты метаболиттік жолдардың маңызды ферменттерінің белсенділігін өзгертіп отыруға мүмкіндік береді.

Активті орталық


Дефосфорланған фосфорланған
фермент фермент
активсіз активті


Активті орталықтың құрылысы өзгерген




Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   22   23   24   25   26   27   28   29   ...   76




©engime.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет