Микробиология Аралық бақылау 1
Антиденелер. Антидене құрылысы. Иммундыглобулиндер кластары. Олардың сипаттамасы
жүктеу/скачать 2,79 Mb.
|
1 Аралық бақылау фармация
| Антиденелер. Антидене құрылысы. Иммундыглобулиндер кластары. Олардың сипаттамасы.
Антиденелер (ағылш. antibody, Ab, Қарсыдене деп те аударылады, кейде иммуноглобулин (ағылш. immunoglobulin, Ig),[1] — адам мен жануарлар организміне енген жат бөгде ірі молекулалы протеиндік заттарға (антигендерге) қарсы иммундық реакциялар нәтижесінде түзіліп, олардың зиянды әсерлерін жоятын протеиндік заттар (негізінен гамма-глобулиндер); адам және жылықанды жануарлар денесінде пайда болған антигендерге қарсы қан плазмасында түзілетін ақуыздық заттар. Антиденелер ағза иммунитетін күшейтуде маңызы үлкен.[2] Антиденелерді лимфоциттер мен плазмоциттер бөледі. Қарсыденелерге тән қасиет — тек өздерінің түзілуіне әсер еткен антигендермен ғана әрекеттесіп, оларды жояды. Антиденелер — организмде қан сарысуы мен ұлпаларда жинақталады. Қарсыденелер антигендермен әрекеттесу сипатына қарай агглютининдер, гемолизиндер, бактериолизиндер, преципитиндер болып бірнеше топтарға бөлінеді. Антиденелердің шығу механизмін түсіндіретін көптеген теориялар бар. 1989 жылы Эрлих бүйірлік тізбектер теориясын ұсынды, Л. Поминг және Ф. Гауровиц тікелей матрица теориясы; Н. Ерне (1960) «репрессия – депрессия» гипотезасын жасады, бұл теория клеткаларда кез – келген антигенге қарсы потенциалды антиденелердің генетикалық ақпараты салынғандығы жөнінде айтады. Бірақ ол гендер репрессиялық (тежелген) күйде болады. Антиген арнаулы ферменттің қызметінен босап, белгілі гендерді тежеуден бастады. Осыдан кейін қажетті γ- глобулин типі синтезделеді. Осы кезде клеткалар бөліне бастайды. Бұдан антиген таңдамалы түрде белгілі репрессордың қызметін тежейді деген қорытынды шығаруға болады. (Р.В. Петров, 1976). Көп қолдау тапқан Ф. Бернеттің (1959) клондық – селекцияның теориясы. Бұл теория көп жағынан иммунитет жөніндегі көзқарасқа сәйкес. Клондық – селекциялық теория бойынша бір клон бір антиденені синтездейді. әрбір антиген клетка рецепторлармен өзара әрекеттесіп, оларды жылдам бөлінуге мәжбүр етеді. Митоздың бөліну нәтижесінде клеткалар клоны пайда болып, бір антигенге сәйкес антидене синтездейді. Антиденелердің басты биологиялық қызметі – олардың антигендермен ерекше жылдам жерлесуінде. Бұл өзара әсерлесу агглютинация, преципитация (лат. «преципитацио» – тұнба түсу), лизис, бейтараптандыру реакциялары арқылы жүреді. Егер антигенге антидене байланысқан болса, ондай комплексті макрофаг өе тез жұтып жібереді. Оның себебі былай. Антигенмен байланысқан кезде антидене өзінің тұрақты бөлігін формасын өзгертеді (белокпен белок). Антидененің өзгерген формасы макрофаг үшін дәмді тағамның белгісі секілді. Бұл жерде антигенмен бірге антидене де макрофагқа «желі» болып кетеді. Осылайша антиденелердің макрофагтардың фагоциттік («жегіштік») белсенділігін күшейтуін опсонизация деп атайды. Ал егер антиген клетка түрінде болса, макрофагтың өзі клетка болғандықтан антиденемен байланысқан бөтен антигендік клетканы жұту қиынға түседі. Бұл жерде қан мен лимфа сұйығында болатын комплемент көмекке келеді. Комплемент онға жуық әртүрлі глобулалардан тұрады. Бөтен антигендік клетканы детерминантымен байланысқан антидене де өз формасын өзгертеді. Антидененің осындай формасымен комплементтің белгілі бір глобуласы сәйкес келіп, оңай байланысады. Байланысқан глобуланың формасы комплементтің келесі глобуласын қосып алуға ыңғайлы болып өзгереді. Осылайша бөлек жүрген комплементтің глобулалары бөтен клетканың сыртында бір – бірімен байланысып жиналады. Осы біріккен комплементтің белоктары өте қауіпті – олар бірлесе отырып кез – келген клетканың қабығының детерминанттың бөліктерінде антидене арқылы жалғасқан комплемент ол клетканы жылдам жайып жібереді. Осылай ыдыраған клетканың бөлшектерін ақырында бәрібір макрофаг жейді. Сонымен макрофагқа антигенді тауып оны «жемге» айналдырып беретін антиденелер екен. Тек өлтіргіш Т клетканы ғана алғаш антиденені өзінің қабығына жалғастырып алып, сол арқылы сәйкес келетін детерминанты бар клетканы іздеп тауып, жояды. Бұл кезде Т – клетканың өзі де өледі. Ол өлер алдында макрофагты өзіне шақыратын лимфокиннің ерекше түрін бөледі. Сөйтіп оларда макрофагтың «жемі» болып шыға келеді. Антиденелер өзінің химиялық құрымылына қарай ақзат, қан сарысуы бола тұрып гликопротендтерге жатады. Иммуноглобулиннің молекуласының барлық кластары полипептидті тізбектен тұрады : екі бірдей ауыр тібектен –Н, және екі бірдей жеңіл тізбектен яғни бір-бірі мен диссульфидті көпіршемен біріккен. Н-тізбегі сияқты және – тізбекте. Вариабнльді амин қышқыл жиынтығынан тұрады. Гамма-глобулиннің диссульфидті байланысы бұзылып – полипептидтің бөлек тізбегіне түседі. Протеолитикалық ферменттерінің әрекеттесуімен попиан – 3 ферментке ыдырайды, екі кристалданбаған, құрамында детерминантты топ Fab-фрагменттері бар. Fab-фрагменттерінің құрамына жеңіл және ауыр тізбектің бөлшектері кіреді. Антиденелер қасиеттеріне көз жүгіртсек: 1. Спецификалық қасиеті – иммуноглобулин тек арнайы антигенмен қарым-қатынасқа түседі. Онда антидене белсенді орталығы — антидетерминант (паратоп), антигендер белсенді орталығы — детерминатпен (эпитоп) байланысады. 2. Валенттілігі – иммуноглобулин молекуласындағы антидетерминанттың саны көбінесе екі валентті, бірақ кейде 5-10 валентті антиденелер де кездеседi. 3. Аффиндігі – олардың байланысы өте мықты, (антидене + антиген) антидетерминат+детерминат байланысы. 4. Авидтігі — антиген мен антидене байланысы тұрақты, олардың байланысуы жылдам және толық, олар әр түрлі жасушалармен байланыс жасай алады: жүктеу/скачать 2,79 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|