α – кетоглутарат + пролин + = сукцинат + гидроксипролин + СО2
В. Коллагендік талшықтың мықтылығын қалай түсіндіресіз. Коллаген катаболизмі ерекшеліктері және зәрде мен қанда пайда болатын негізгі өнім. Эластиннің құрамындағы лизин аминоқышқылдарының түрленген қалдықтары қай қосылыстың құрылымы түзілуіне қатысады;
Ұзындығы 280 нм және қалыңдығы 1,4 нм бар тропоколлаген молекулаларын полимеризациялау кезінде коллаген талшықтары пайда болады. Молекула құрамында мыңға жуық амин қышқылы бар үш полипептидті тізбекті қалыптастырады. Олардың 1/3 глицин құрайды, 1/3 — ойық немесе лизинге және қалғаны-басқа амин қышқылдарына келеді. Коллаген талшығындағы тропоколлаген молекулалары ұзына бойына бағытталған. Олар бір-біріне қатысты 1/4 ұзындығына жылжыды. Оның арқасында коллаген талшығының протофибриллінде 64-70 нм қара және ашық учаскелердің қайталану кезеңімен көлденең сызу пайда болады. Коллагеннің протофибриллінен жасалған гликозаминогликандардың және протеогликандардың қатысуымен қалыңдығы 50-100 нм фибриллалар, содан кейін көлденең 1-3 мкм талшықтар қалыптасады. Коллагенді талшықтар киіз тәрізді түрлі бағытта орналасады. Олар аз созылу және үлкен беріктікке ие. Мәселен, 1 см2 көлденең қимасы бар коллаген талшықтарының жиынтығы 500 кг-ға дейін жүктемені көтере алады. Коллаген мен эластиннің гидролизаторларында десмозин және изодесмозин бар , оларды модификацияланған жағдайларда бір колонналық, сондай-ақ екі колонналық талдау схемалары бойынша бөлінді.
Достарыңызбен бөлісу: |