Өсімдіктер физиологиясы және биохимия непздері

4) цит в—>-цит сі—цит с—>-цит а₃—“щтохромоксидаза —>

—>'/₂О₂.

Трансфераза — молекула қалдықтарының атомдар тобының немесе жекелеген радикалдардын, бір қосылыстан екінші қосылыс-қа тасымалдануын катализдеуші ферменттер класы. Биологиялық системаларда мұндай тасымалдау реакциялары кең таралған. Та-сымалдайтын атомдар тобына қарай трансфераза бірнеше топқа бөлінеді. Бір көміртекті СН₃ және СООН топтарын тиісінше метил-трансфераза (2.1.1.) мен карбоксилтрансфераза (2.1.3) тасымал-дайды. Альдегид және кетон тобын трансальдолаза (2.2.1.1.) тасымалдайды. Сірке қышқылының қалдығын (СН₃СО) ацил-трансфераза (2.3.1) тасымалдайды. Бұл — екі компонентті ферменттер, олардың активті тобыны құрамында А-коферменті болады. Моносахаридтер қалдықтарын трансгликозилаза тасы-

36

малдайды. Бұл ферменттер өсімдіктерде кең таралған, олар угле-водтар биосинтезіне қатысады. Амин тобын аминотрансфераза (2.6.1) ферменті тасымалдайды, бұл ферменттің жәрдемімен қайта аминдеу реакциясы етеді. Амин тобы бұл жағдайда амин қыш-қылынан кетоқышқылға тасымалданады. Қайта аминдеу реакция-сын совет биохимиктері А. Е. Браунштейн мен М. Г. Крицман ашкан. В_б витаминінің туындысы фосфопиридоксаль осы фермент-тердің активті тобы болып табылады.

Фосфор кышқылының қалдығын (Н₂РОз) тасымалдайтын кең таралған фосфортрансфераза немесе киназа ферменттері барлық клеткаларда кездеседі және организмде зор роль атқарады. Гек-сокиназа (2.7.1.1), фосфофруктокиназа (2.7.1.11), пируваткиназа (2.7.1.40) және т. б. ферменттерді мысалға алуға болады. Күкіртті топтарды сульфидтрансфераза (2.8.1), сульфотрансфераза (2.8.2) және КоА-трансфераза (2.8.3) ферменттері тасымалдайды.

Гидролаза гидролиз реакцияларын, ал кейде судың жәрдемімен күрделі органикалық заттардың синтезін де катализдейді. Бұл класс бірнеше класс тармағына бөлінеді.

1) Эстераза күрделі эфир байланысын ыдыратады. Оған май-ларды ыдырататын липаза (3.1.1), тиол және фосфор эфирлерінін, гидролазасы жатады. Липаза өсімдіктерге кең таралған. Өсімдік-тердің әрбір түрінің өз липазасы бар. Тиол эфирлерінің гидролаза-сына ацетил-КоА-гидролаза (3.1.2.1), фосфор эфирлерінің гидрола-засына глюкоза-1-фосфатаза, глюкоза-6-фосфатаза және т. б. жатады.

2) Углеводтар мен гликозидтер гидролазасы да өсімдіктерде кең таралған. Оларға крахмалды ыдырататын а және р амилаза (3.2.1.1), (3.2.1.2), целлюлозаны ыдырататын целлюлаза (3.2.1.4), мальтозаны ыдырататын а-глюкозидаза (3.2.1.20), сахарозаны ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3.2.1.26) жатады.

3) Пептидаза белоктар мен пептидтердегі пептидтік байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады. Олардың көпшілігі тек жануарлар организмінде кездеседі. Өсімдіктерден осы класс тармағына жата-тын бір ғана фермент—папаин (3.4.4.10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден амин топтарының бөлінуін катализ-дейді. Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3.5.1.5) жатады. Жақ-сы тазартылған, кристалл түрінде бұл ферментті 1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3.5.1.1) мен глутаминаза (3.5.1.2) аспарагин мен глутаминнің гидролиздік ыдырауын катализдейді.

1. Көміртек-көміртек-лиаза көміртек атомдарының арасындағы байланысты үзеді. Бұған пирожүзім қышқылынан СО₂-нің бөлінуін

37

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) жатады. Бұл — екі компонентті фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В₁ витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4.1.2.13) ферменті фруктоза-1,6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

СООНСНОНСН₂СООН----СООНСН = СНСООН + Н₂О

Карбангидраза (4.2.1.1) көмір қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза (4.3.1.1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін катализдейді.

бөлінеді.

1. Рацемаза және эпимераза. Рацемаза D және L-изомерлердің бір-біріне айналуын, ал эпимераза — эпимеризация реакцияларын катализдейді.

2. Молекула ішілік оксидоредуктаза альдоза мен кетозаның бір-біріне айналуын катализдейді. Мысалы, триозофосфат-изомераза (5.3.1.1) 3-фосфоглицеринді альдегидті фосфодиоксиацетонға ай-налдырады. Бұл реакция фотосинтез және тыныс алу процестері

кезінде өтеді.

Лигаза немесе синтетаза — АТР энергиясы есебінен жай зат-тардан күрделі органикалық заттар синтездейтін ферменттер. Аце-тил-ҚоА-синтетаза (6.2.1.1) осы кластың өкілі болып табылады, оньщ жәрдемімен ацетилкофермент-А түзіледі:

АТР + СНзСООН + НS—КоА->АМР + Н₄Р₂О₇ + СН₃СО ~ SКоА

Аспарагинсинтетаза (6.3.1.1) мен глютаминсинтетаза (6.3.1.2) да ферменттердін, осы класына жатады. Аспарагинсинтетаза биосин-тезді бірнеше кезеңде жүзеге асырады, мұның нәтижесінде осы фермент АТР энергиясының жәрдемімен аспарагин қышқылын амидқа айналдырады.

1.1.5.4. Клеткадағы ферменттер әсері. Организмдегі фермент-тердің активтілігі алуан түрлі факторларға байланысты. Оларға организм клеткаларындағы газ, температура, су, қышқыл және жарық режимдері жатады. Сонымен қатар субстрат пен фермент концентрациясының, түрлі кофакторлардың, активатор мен инги-биторлардың болуының, метаболиттер концентрациясынық, әр түрлі

клетка структурасында ферменттерді байланыстырудың да маңызы бар.

Клеткадағы су мөлшерінің де зор маңызы бар. Ылғалдылығы 14 проценттен төмен кезде құрғақ тұқымдағы ферменттер әлсіз

келеді; ылғалдылықты 14—15 процентке жеткізу және одан да жоғарылату ферменттердің активтілігін күрт арттырады. Бұл жағдай астықты сақтау процесі кезінде ескеріледі, өйткені ферменттер активтілігінің күшеюі сақталатын астықтың сапасын төмендетеді де, астықтың едәуір мөлшерін ысырапқа ұшыратады. Ортанын. газ құрамының реттеушілік әсері белгілі. Бұл тыныс алу ферменттері активтілігінің арта түсуінен де көрінеді. Аэрация процесі күшейген кезде аэробты тыныс алу ферменттерінің активтілігі артады да, спирттік ашу ферменттерінің қызметі баяулайды.

+ 9 градустан +1 градусқа дейінгі төмендетілген температурада картоп түйнектерінде крахмал гидролизі есебінен моносахаридтер жиналады; ал неғұрлым жоғары температурада, керісінше,

крахмал синтезделеді. Бұл өзгерістер төмендетілген температурада сахарозо-UDР-гликозилтрансфераза ферментінің, ал екінші жағ-дайда — гликоген-UDР-гликозилтрансфераза ферментінің активте-ну нәтижесі болып табылады.

Әр түрлі металдардың да ферменттер активтілігіне әсері бар. Топырақта мырыш жетіспеген жағдайда өсімдіктерде глютамат-дегидрогеназа ферментінің күші төмендейді. Молибден жетіспеген кезде нитратредуктаза ферментінің активтілігі төмендейді.

Ферменттердің активтілігіне метаболизм процесінде пайда

болатын заттар да әсер етеді. Едәуір мөлшерде жинала келе,

метаболиттер ферменттерге кері байланыс принципі бойынша басыңқы әсер етеді. Мысалы, L-треонин амин қышқылы треониндезаминаза ферментінін, жәрдемімен бірқатар аралық өнімдер арқылы L-изолейцинге айналады. L-изолейциннін, артық мөлшері түзілісімен ол треониндезаминаза ферментін байланыстырады және оның активтілігін кемітеді.

Жоғарыда сипатталған факторлардың еріген күйдегі ферменттер үшін маңызы бар. Алайда ферменттер. клеткаларда ерімеген күйде болуы да мүмкін. Клетка органоидтарының көпшілігі мембраналар принципі бойынша құрылған. Ферменттердің едәуір бөлігі клетка мембранасымен байланысқандығы анықталған. Мембраналарда ферменттер мелокулаларын липидтер қоршап жатады. Ферменттің липидтермен және мембрананың басқа да компоненттерімен әрекеттесуі салдарынан оның қасиеттері мен структурасы бұрынғы қалпында қалмайды. Мұның ферменттік активтілігін реттеуде маңызы бар. Мысалы, рибосомаларда рибонуклеаза ферменті адсорбталған. Әр түрлі жағдайлардың әсерімен бұл фермент активтілігін арттырса, рибосоманы бұзуы мүмкін. Лизосомалардың құрамында ферменттер болады. Егер лизосоманың мембранасы зақымдалса, бұл ферменттер босап шығады да, клетканы еріте отырып, цитоплазма заттарын ыдырата бастайды. Кребс циклінің ферменттері кристалардың бетінде адсорбталған.

39

1.1.6. БИОЭНЕРГЕТИКА

Физикалық жағдай тұрғысынан алып қарағанда организм қоршаған ортамен зат және энергия алмасуы арқылы өзара байланысқан ашық система ретінде сипатталады. Өсімдіктер сыртқы ортадан үнемі әр түрлі заттар мен энергияны қабылдайды және

оған мұндай заттар мен энергияны өзі де бөліп шығарады. Өсімдіктердің құрамына кіретін алуан түрлі химиялық заттар онда үздіксіз өзгеріп, жаңа қосылыстарға айналады, әр түрлі реакцияның көптеген түріне қатысып, зат айналымын жүзеге асырады.

Өсімдіктерде заттардың химиялық өзгеруімен қоса, олардың энергетикалық жағдайы да үнемі және қатарласа өзгеріп отырады. Биохимиялық реакциялар химиялық термодинамиканың заңдары мен принциптеріне бағынады.

Термодинамиканың бірінші заңы бойынша энергияның бір түрі оның екінші түріне айналғанда тұйық система энергиясының жалпы мөлшері өзгерместен, тұрақты шама күйінде қалады.

Термодинамиканың екінші заңы мынаны білдіреді: энергияның бір түрі әздігінен оның екінші түріне өткенде бос энергияның қоры әрқашан да кемиді. Белгілі бір жұмысты атқару үшін системадан алуға болатын энергияны бос энергия деп атайды.

Бос энергияны кеміте отырып жүретін реакцияларды экзоэр-гиялық, ал бос энергияны арттыра отырып жүретін реакцияларды эндоэргиялық реакциялар деп атайды.

Тірі организмде күрделі қосылыстардың жай қосылыстарға ыдырауы жүзеге асатын барлық катаболизм процестері экзоэргия-лық процестер болып табылады. Бұл реакциялардың шамасы теріс таңбалы болады. Синтездік реакциялар жүретін анаболизм процесінің өтуі үшін сырттан келетін энергия қажет.

40

Б. Пюльман және А. Пюльман “Кванттық биохимия” (1965)' деген монографиясында көптеген эксперименталды материалдарды қорыта келе, организмде өтетін реакциялардың энергетикасы жөнінде былай деді: Биологиялық системаларда анаболизм про-цестері экзоэргиялық процестермен уштасудың арқасында өтеді. Бұл жағдайда экзоэргиялық реакцияларда онымен ұштасқан эндо-эргиялық реакцияға қажетті шамадан гөрі едәуір көп энергия босап шығуы керек, осының нәтижесінде энергияның жиынтық өзгерісі экзоэргиялық болуы тиіс,

Тірі организмдерде бос энергияны жинауға, сақтау мен тасы-иалдауға қабілетті көптеген органикалық заттар қалыптасқан. Бұл энергия олардан гидролиз кезінде босап шығады. Ф. Липманның (1961) үсынысы бойынша бұл заттар такроэргиялық заттар деп аталады, олардың құрамында энергияға бай байланыстар болады, бұл байланыстар ~ белгісімен таңбаланады.

А. Ленинджер көрсеткендей, аденозинтрифосфат (АТР) неғұр-лым кең таралған макроэргиялық қосылыс болып табылады. Ол көптеген реакцияларға қатысады, оның молекуласының құрылысын мына схема бейнелейді.

Аденозинтрифосфат немесе АТР дегеніміз жеке нуклеотид. Ол аде-нил қышқылына макроэргиялық байланыс арқылы тағы да фосфор қышқылының екі қалдығы қосылған аденозинмонофосфат болып табылады. Ақырғы фосфат қалдықтарын біртіндеп белу кезінде аденозинтрифосфат (АТР) аденозиндифосфатка (АDР), одан соң денозинмонофосфатқа айналады:

АDР және АТР нуклеотидтерінен басқа, құрамында қант бол- атын UDР-Глюкоза нуклеотидтері, UТР және А-коферментінің гиоэфирлері де макроэргиялық қосылыс болып табылады.

АТР универсалдылығы және зат алмасу реакцияларына кеңінен қатысуы оның ақырғы фосфат қалдығын тасымалдай отырып, қосып алу реакцияларына бейімділігіне байланысты. Бұл жағдайда сондай-ақ энергия да тасымалданады. Б. және А. Пюльман келтірген мысалда глюкозаны фосфорлау реакциясы энергияның жұмсалуын қажет етеді:

41

глюкоза + Н₃РО₄—>м\люкоза-6 фосфат; =+3 ккал/моль.

АТР қатысқан жағдайда бұл реакция энергия бөліп шығара отырып жүреді, өйткені реакция АТР гидролизімен ілесе жүреді де, осы кезде бөлініп шығатын энергияны пайдаланады:

1. АТР + Н₂О—>-АВР + Н₃РО₄; = - 8 ккал/моль.

2. глюкоза + Н₃РО₄—ктгакоза-6 фосфат; =+3 ккал/моль.

Системаның бос энергиясының жиынтық өзгерісі — 5 ккал/моль болады:

3. АТР + глюкоза—>- АDР + глюкоза-6 фосфат; =—5 ккал/моль.

Тірі организмдерде энергияның жұмсалуын қажет ететін реак-циялар энергия бөліп шығара отырып өтетін реакциялармен ілесе жүреді. Бұл процестерде АТР энергияны жинақтаушы және тасы-малдаушы ролін атқарды.

1.2. ӨСІМДІК КЛЕТКАСЫНЫҢ СТРУКТУРАСЫ ЖӘНЕ