Өсімдіктер физиологиясы және биохимия непздері

Молекуланың құрамында май және фосфор қышқылды глицерин қалдығы бар бөлігін фосфатидил деп атайды. Азотты негіз холин, этаноламин, серин болуы мүмкін. Холин неғұрлым кең таралған. Фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин сияқты фосфатидтер клеткада жиі кездеседі.

Фосфатид молекуласында азотты негіздің орнында глицерин, инозит және басқа да қосылыстар болуы мүмкін.

Бұл фосфатидтердің барлығы өсімдіктерде де, сондай-ақ жа-нуарлар организмінде де кездеседі. Олар митохондрия, хлоропласт мембраналарында, рибосомаларда кездеседі. Хлоропластарда фос-фатидилглицерин көп болады.

Фосфатидтердің молекулалары полюсті болып келеді. Құра-мында холиннің немесе басқа азотты негіздердің қалдығы бар ұшы гидрофильді, ал құрамында май қышқылы бар екінші ұшы гидро-фобты болып табылады. Бұл фосфатидтер протоплазма мен орга-ноидтар структурасында маңызды роль атқаратындығын түсінді-реді. Протоплазма мен органоидтар мембраналарындағы фосфа-тидтердің көп белігі белоктармен байланыса отырып, липопротеид түзеді.

Фосфолипидтердің екінші тобы — плазмалогендердің құрылысы фосфатидтердің құрылысына ұқсас болады. Олар өсімдіктер клет-каларында сирек кездеседі.

Фосфолипидтердің үшінші тобы- сфинголипидтердің құрамында оның туындысы сфингозин болады, сфинголипидтер өсімдіктерде фосфатидтермен қатар кездеседі.

Гликолипидтер есімдіктердіқ жапырақтарында фосфолипидтер-ге қарағанда 5 есе көп болады. Олар әсіресе хлоропластарда көп кездеседі, гликолипидтер мүнда мембрана системасын құруға қа-

тысады.

Гликолипидтер тағы да бір туынды — сульфолипидтерге баста-ма береді. Күкірт қышқылының қалдығы галактозаға қосылады. Соньщ нәтижесінде сульфолипидтер түзіледі. Сульфолипидтер тек қана өсімдіктер клеткасында кездеседі, ал жануарлар клеткасында сульфолипидтер болмайды.

Тірі клеткаларда зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді.

заторлар.

концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.

Температураның артуына қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның жиілігіне әсер етеді. Сонымен қатар реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция үшін қажетті энергияның біршама артық қоры болуы тиіс. Мұндай энергияны активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын заттың молекуласымен (оны субстрат деп атайды)

31

бірігіп комплекс түзеді. Комплексті қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.

Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация энергиясы кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын әлсіретеді және молекуланы белгі-лі бір реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады. Комплекстің түзілуі спектрлік методтардың жәрдемімен дәлелденген.

Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен емес, оныд активтік орталықтар деп аталатын жеке-легең учаскелерімен қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1—2 активтік орталық бар екендігі анықталып отыр.

Активтік орталықтық кеңістіктік құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі бір субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің талдаушылық қасиетін белгілейді.

Органикалық заттар мен ферменттердің структурасын зерттей келе, Э.. Фишер фермент пен субстраттың кедістіктік сәйкестігінің жақындығы женінде қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп сипаттады.

1.1.5.2. Ферменттердің химиялық табиғаты. Алғаш рет ферменгті 1814 жылы орыс академигі К. С. Кирхгофф ашқан. Ол бидай тұқымынан крахмалды ыдырататын амилаза ферментін тапты. Қазіргі кезде 1 000-нан астам ферменттердің әсері зерттелген. Оның ішінде 100-ге жуығы кристалл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.

Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай

2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер;

2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз текті заттар кіретін екі компонентті ферменттер.

Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары атқарады. Белок — фер-мент молекуласының II және III деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның актив-тік орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің және гистидин-119-дық қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок — фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.

Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Органикалық таби-ғатты активті топтар екі типке белінеді:

1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік

32

байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинаденин динуклеотид (ҒАБ) осындай коферментке мысал бола алады;

2) косубстраттар; олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферменттің бір молекуласынан екін-ші молекуласына өте алады. Косубстратқа анаэробты оксидоредук-тазанын, құрамындағы никотинамидадениндинуклеотид (NАD+) мысал бола алады.

Ғе, Со, Си, Мп металдары ферменттердін, активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал К, Са, Мg, Zп, С1 сияқты басқа элементтер — әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.

Ферменттер субстратқа да, сондай-ақ химиялық байланыстың типіне де талғаушылық қасиет көрсетеді.

1.1.5.3. Ферменттердің классификациясы. Ферменттердің саны бүрынғыдан әлдеқайда артып отырғандықтан, барлық ферменттерді ескі классификациямен қамту мүмкін болмай қалды. 1961 жылы көрнекті биохимик-ғалымдардан тұратын комиссия құрылды, бұл комиссия ферменттердің жаңа классификациясын жасап, оны Ха-лықаралық биохимиялық Одақтың қарауына ұсынды. Жаңа клас-сификация бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді.

1. Оксидоредуктаза — тотығу-тотықсыздану ферменттері.

2. Трансфераза — атомдардың түрліше топтарының тасымалдау реакциясын катализдейтін ферменттер.

3. Гидролаза — заттардың түрліше топтарының гидролизіне қа-тысатын ферменттер.

4. Лиаза — еселенген байланыс түзе және оны бұза отырып, атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін ферменттер.

5. Изомераза — изомеризация реакциясын катализдейтін фер-менттер.

6. Лигаза (синтетаза) — АТР энергиясының есебінен жай заттардан күрделі органикалық заттар түзу реакциясын катализдейтін ферменттер.

Жаңа классификация бойынша әрбір фермент атауының алдына төрт цифр қойылады. Бұл цифрлардың біріншісі осы фермент

негізгі алты кластың қайсысына жататындығын керсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде екінші цифр донор молекуласындағы тотығатын топтың табиғатын көрсетеді. Трансфераза ферментінде ол тасымалданатын топтық табиғатын көрсетеді. Гидролаза ферментінде екінші цифр

гидролизденетін байланыстың типін, лиаза ферментінде — үзілетін байланыс типін, изомераза ферментінде — катализденетін изомеризация реакциясының типін, ал лигаза ферментінде — жаңадан түзілетін байланыс типін көрсетеді. Үшінші цифр класс тармағының түрін білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде

ол реакцияға Қатысатын акцептордьщ типін белгілейді, трансфераза ферментінде — тасымалданатын топты, гидролаза ферментінде — гидролизденетін байланыстың типін, ал лиаза ферментінде —

33

ыдыратылатын топты анықтайды. Изомераза ферментінде үшінші цифр субстраттың өзгеру сипатын, ал лигаза ферментінде түзілетін қосылыстың табиғатын көрсетеді. Сонымен, алғашқы үш цифр фер-менттіқ типін нақты анықтайды, ал төртінші сан ферменттің осы ; класс тармағындағы рет нөмірін білдіреді. Ферменттің шифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүктемен бөлінеді.

Дегидрогеназа ферментінің екі класс тармағы бар. Анаэробты дегидрогеназа ферменті сутегін субстраттан бөліп алу реакциясын және оны акцепторға беру процесін жүзеге асырады. Субстраттан алынған сутекті олар оттегіне емес, басқа затқа — акцепторға бере-

никотинамидадениндинуклеотид (NАD")

Бұл косубстраттардың мынадай ерекшеліктері бар: олар белокты бөлімнен онай ажырайды да, басқа дегидрогеназаларға көшеді. Анаэробты дегидрогеназаның талдаушылығы жоғары. Мысалы, алкогольдегидрогеназа (1.1.1.1.) этил спиртін ғана тотықтырады, басқа субстраттарға әсер етпейді. Малатдегидрогеназа (1.1.1.37) сүт қышқылын қымыздық сірке қышқылына дейін тотықтырады. Субстраттан бөліп шығаратын сутекті олар аэробты дегидрогеназаға береді.

флавинмононуклеогид ( ҒМN)

флавинадениндинуклеогид(ҒАD)

35

Флавинді ферменттердің кейбіреулері ғана қабылданған сутегін тікелей ауа оттегіне бере алады. Олар оксидаза деп аталады:

Ғе³+ + е---Ғе²+

Цитохромдар аэробты дегидрогеназа тасымалдайтын сутектен электронды бөліп алады, бұдан соң сутек атомдары протондар кү-йінде ортада қалады, ал электрон цитохромдар тізбектері бойымен тасымалданады. Цитохромдардың осы қатары арқылы өте отырып, электрон цитохромоксидаза ферментіне беріледі, бұл фермент оны тікелей ауа оттегіне жеткізеді. Электронды қабылдап алған оттек ионданып, сутек иондарымен су түзе отырып әрекеттеседі.

2Н+.+ О²-—*Н₂О

2) NАD-Н + Н+ + ҒАD—FAD+ + ҒАD-Н₂;

3) ҒАD • Н₂ + 2 цитохром---ҒАD + 2 цит^е - + 2 Н+;