Вязко-эластично-упругие свойства белков зависят от их природы (глобулярные или фибрилярные), а также наличия функциональных групп, которыми белковые молекулы связываются между собой или с растворителем.
6. Превращения белков в технологическом потоке
Нативная трехмерная структура белков поддерживается разнообразием внутри- и межмолекулярных сил и поперечных связей. Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на связи молекулярной структуры и может привести к разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры. Этот процесс называется денатурацией.
Большинство белков денатурируются в присутствии сильных минеральных кислот или оснований, при нагревании, охлаждении, обработке поверхностно-активными веществами, мочевиной, солями тяжелых металлов (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном).
Большая часть белков денатурируется при температурах выше 60°С, однако встречаются и термостабильные белки (казеин и а-лактоальбулин молока и а-амилазы некоторых бактерий). Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлебобулочных изделий, сушки макаронных изделий, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека.
Однако при тепловой обработке продуктов выше 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов, при этом теряются незаменимые аминокислоты (лизин, треонин), что ухудшает пищевую ценность продукта.
Термическая обработка белоксодержащей пищи при температурах выше 120°С или при более низких, но в щелочной среде, приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, углекислого газа и ряда более сложных соединений небелковой природы. Некоторые из них обладают мутогенными свойствами.
Наряду с денатурацией белков возможна их агрегация. Способность белков к формированию высоко агрегированных и надмолекулярных образований зависит от рН, ионной силы и состава среды.
С повышением рН от 4,0 до 9,1 агрегация белков злаковых культур (пшеницы, ржи, ячменя) повышается. Также агрегирующая способность белков повышается при увеличении концентрации нейтральных солей.
Достарыңызбен бөлісу: |